Nama : Debrina FredericaNPM : 21111166Kelas : 2Fa.4Tugas : Biokimia (protein/asam amino)

A.Konformasi Penggolongan Protein adalah :1.Struktur Primer

Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetic

Struktur primer menyatakan urutan asam-asam amino pada rantai protein dan letak ikatan disulfida bila ada. Karena protein dapat mengandung 100 atau lebih residu asam amino sehingga sulit menggambarkan rumus bangunnya. Oleh karena itu digunakan singkatan 3 huruf untuk tiap asam amino. Misalnya: Glu Ala Lys Gly Tyr Ala

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. Urutan, macam dan jumlah asam amino yang membentuk rantai polipeptida, adalah struktur polimer protein. Untuk mengetahui struktur primer suatu protein diperlukan cara penentuan bertingkat: (1) Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein, (2) Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida yang satu dengan yang lain, (3) Pemisahan masing-masing rantai polipeptida, dan (4) Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai polipeptida dengan metodeSanger.

2.Strutur SekunderStruktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

o alpha helix (a-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;o beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);o beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dano gamma-turn, (?-turn, "lekukan-gamma

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Analisis difraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein. Struktur ini terjadi karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dalam satu rantai polipeptida, memungkinkan terbentuknya konformasi spiral yang disebut struktur helix. Bila ikatan hidrogen tersebut terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel dengan bentuk berkelok-kelok yang disebut konformasi-. Rantai polipeptida denagn konformasi- ini dihubung silangkan (cross-linked) oleh ikatan hidrogen sehingga membentuk suatu struktur yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets). Perenggangan rantai polipeptida membentuk struktur berkelok-kelok, yang kemudian menghasilkan konformasi lembaran berlipat-lipat diawali oleh putusnya ikatan hidrogen yang berperan dalam pemantapan struktur a-helix yang menyebabkan berubahnya struktur akeratin menjadi keratin yang dapat terjadi protein serabut pada pemanasan dengan uap.

3. Struktur TersierStruktur Tersier terbentuk karena adanya pelipatan membentuk struktur yang kompleks. Pelipatan distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida, interaksi ionik, ikatan hidrofobik, ikatan hidrofilik.

Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai a-helix, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut. Kemantapan struktur tersier suatu molekul protein, selain disebabkan oleh ikatan kovalen seperti ikatan peptida dan ikatan disulfida, juga oleh ikatan tak-kovalen yang menunjangnya, yaitu yang menyebebkan terjadinya perlipatan terebut. Ikatan tak-kovalen ini terjadi antara gugus rantai samping polipeptida.

4. Struktur KuartenerStruktur Kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit. Interaksi intermolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur keempat/kuartener.Suatu protein dikatakan mempunyai struktur kuarterner bila protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih disatukan oleh gaya dispersi (ikatan hidrogen). Protein seperti ini dinamakan oligomer, sedangkan asam amino yang menyusunnya disebut monomer.

Sebagian besar protein berbentuk globular yang mempunyai berat molekul lebih dari 50.000 merupakan suatu oligomer, yang terjadi dari beberapa rantai polipeptida yang terpisah. Rantai polipeptida ini yang juga disebut protomer saling mengadakan interaksi membentuk struktur kuartener dari protein oligomer tersebut. Dalam proses denaturasi ini, protein oligomer mengalami dua proses bertingkat: (1) Disosiasi rantai polipeptida yang satu dari yang lainnya, dan (2) Merenggangnya sauan rantai polipeptida. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebaban oleh interaksi dan ikatan non kovalen yang lemah antara masing-masing sub-bagiannya. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer.

B.Fungsi Protein adalah:

1. Sebagai Enzim Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau di bantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbondioksida yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahab-perubahan kimia dalam system biologis.

2. Alat Pengangkut dan Penyimpanan Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.

3. Pengatur Pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

4. Penunjang Mekanik Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebebkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut

5. Pertahanan Tubuh atau Imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibody, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.

6. Media Perambatan Impuls Saraf Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata

7. Pengendalian Pertumbuhan

8. Protein ada