SUKINA

1. Asam amino:DefinisiStrukturKlasifikasiMetabolismeSifat kimia dan cara identifikasi2. Protein:DefinisiStrukturKlasifikasiMetabolismeSifat kimia dan cara identifikasi

Protein adalah molekul yang terdiri dari 1 atau lebih rantai polipeptida.Polipeptida-polipeptida tersebut mempunyai ukuran yang bervariasi mulai dari 40 sampai >4.000 asam amino.Di alam erdapat 20 macam asam amino yang menyusun protein. Asam amino adalah senyawa yang membawa gugus amino (-- NH2) dan gugus asam karboksil (--- COOH) pada atom karbon yang sama yang disebut dengan karbon alfa ( Ca ).

Kecuali glisin, C dari asam amino bersifat asimetri. Oleh karena itu keduapuluh asam amino tersebut, kecuali prolin, dikenal dengan asam amino Prolin mempunyai gugusamino sekunder dan sebenarnya adalah sebuah asam imino tetapi biasanya disebut dengan asam amino.Rumus umum dari sam amino adalah:

Polipeptida merupakan polimer linear. Ikatan peptida terbentuk melalui rangkaian antara kepala dengan ekor sehingga tidak membentuk percabangan.Gambar Pembentukan Ikatan peptida:

Dengan 20 macam pilihan asam amino yang tersedia dalam suatu rantai polipeptida, dapat digambarkan bahwa molekul protein yang berbeda dapat terbentuk dalam jumlah yang sangat besar. Misal: untuk diptida. Jika ada 20 macam asam amino sebagai asam amino pertama, maka untuk asam amino keduapun ada 20 variasi. Jadi untuk dipeptida total ada 202 = 400 dipeptida yang berbeda. tripeptida dengan 20 macam variasi untuk asam amino pertama, kedua dan ketiga maka menghasilkan 203 =8.000 tripeptida yang berlainan. Jika suatu polipeptida rata-rata mempunyai 100 asam amino maka kemungkinan da 20100 = 1,27 x 10130 polipeptida, suatu jumlah yang sangat besar.

ASAM AMINO

Protein merupakan pusat aksi dalam proses biologi. Diantara senyawa organik, protein mempunyai fungsi yang paling beragam. Fungsi protein hanya dapat difahami jika kita memahami struktur protein tersebut. Ada 4 tingkatan struktur protein seperti digambarkan pada gambar berikut:

Struktur PrimerMenunjukkan urutan asam amino dalam suatu rantai polipeptida. Untuk menggambarkan struktur primer digunakan baik singkatan 3 maupun 1 huruf.Asam amino yg gugus karboksilnya terlibat dlm pembentukan ikatan peptida residu amino asil

Struktur sekunderAdalah pengaturan lokal dari rangka ikatan peptida (C N) atau backbone dari suatu polipeptida dlm urutan linear (kedudukan residu asam amino berdekatan).Struktur sekunder yang paling umum adalah heliks, memutar kekanan ataupun kekiri.Struktur sekunder: heliks membentuk putaran kekanan. pleated sheet. Struktur heliks: ikatan hidrogen terjadi di dalam polipeptida itu sendiriDimantapkan oleh ikatan hidrogen (2,8 nm) dan gaya van der walls.

Pada struktur pleated sheet ikatan hidrogen terbentuk antara 1 polipeptida dengan polipeptida yang lain. Ada 2 macam sheet: pleated sheet paralel (jika ikatan hydrogen yang terbentuk antara polipeptida mempunyai arah yang berlawanan) dan pleated sheet anti paralel (ikatan hydrogen yang terbentuk searah)

Gambar: Struktur sekunder sheet

Gambar : Struktur sekunder pleated sheet antiparalel dan paralel

Bagian lain dari polipeptida yang tidak membentuk a heliks dan b sheet disebut dengan konformasi koil atau loop, seperti ditunjukkan gambar berikut:Gambar: Polipeptida dengan putaran ke kanan sheet ditunjukkan sebagai anak panah dengan pita helix.

Gambar: Triosafosfat Isomerase dengan 247 residu asam amino terdiri atas 8 utas b sheet yang membentuk susunan silindrisGambar :Struktur sekunder b sheet

Keratin, adalah protein yang secara mekanis sangat kuat dan secara kimia bersifat tidak reaktif (Keratin ini dijumpai pada semua vertebrata, khususnya pada lapisan luar epidermis yang sifatnya seperti tanduk misalnya rambut, tanduk, kuku, maupun bulu). Ada 2 macam keratin, a keratin dijumpai pada mammalia, sedang b keratin terdapat pada reptil dan burung.

Gambar : Keratin

Serat sutra banyak dihasilkan oleh kelompok serangga dan arakhnida (laba-laba) untuk membentuk kepompong. Komponen utama serat sutra adalah fibroin yang merupakan protein fibrosa, dan sericin berupa protein amorf berfungsi sebagai perekat. Struktur sekunder dari serat sutera adalah b sheet.Gambar:Serat sutera dan struktur sekunder b sheet

Colagen merupakan protein yang paling banyak dijumpai di vertebrata. Colagen merupakan protein ekstraseluler yang diorganisir menjadi serabut yang tidak larut dan sangat kuat. Hal ini sesuai dengan fungsi kolagen sebagai komponen jaringan ikat pada tulang, gigi, kartilago, ligamen, dan tendon serta sebagai matriks fibrosa pada kulit dan pembuluh darah. Setiap serabut colagen terdiri dari tiga polipeptida dengan struktur sekunder heliks yang memutar ke kiri

Gambar :Serabut kolagen tersusun dari 3 polipeptidaGambar:Struktur kolagen aantara 3 polipeptida

Struktur Tersier Adalah pengaturan 3 dimensi dari protein tersebut, yaitu lipatan dari struktur sekunder bersama dengan pengaturan rantai sampingnya.Pengaturan kedudukan ruang rresidu asam amino yang berjauhan dlm urutan llinear dan pola ikatan disulfida)Ukuran polipeptida besar, sehingga dpt disusun menjadi unit2 yg berhubungan tetapi secara struktural relatif tdk saling bergantung (domain)Dikuatkan oleh: ikatan elektrostatik (menghubungkan residu permukaan)Ikatan dissulfida (stabilitas tambahan)Interaksi hidrofobik (menghubungkan residu interior)

Polipeptida melipat ke dalam 2 domain yang berbeda. Domain pertama (residu 1 146, ditunjukkan oleh warna merah) berikatan dengan NAD+ (hitam) Domain kedua, ditunjukkan oleh warna hijau.

Struktur quartener Pengaturan suatu protein yang mempunyai 2 sub unit polipeptida atau lebih. Dikuatkan oleh ikatan non kovalenHasil penelitian menunjukkan bahwa interaksi antara satu polipeptida dengan polipeptida yang lain dalam suatu protein adalah spesifik.Struktur quartener protein ini biasanya terdapat pada protein dengan BM > 100 kDMasing2 rantai polipeptida disebut protomer (sub unit), dikuatkan oleh ikatan hidrogen dan elektrostatik yg terbentuk diantara residu permukaan sub unit yg berdekatan,

Gambar : Struktur quartener hemoglobin yang terdiri dari 4 sub unit a1 (kuning), b1 (biru muda), a2 (hijau), dan b2 (biru tua) dan gugus heme berwarna merah.

*METABOLISME PROTEIN

Fungsi Protein Antara Lain:Sbg EnzimSbg HormonSbg Alat Transpor Dalam Darah, MisalnyaTransferrin : Transpor Zat BesiIkut Mempertahankan Keseimbangan AsambasaCairan TubuhSbg AntibodiDllProtein Struktural Adalah Protein Yang Berfungsi Struktural Misalnya Kolagen,keratin, Dll,Protein Fungsional Adalah Yg Mengerjakanfungsi Tertentu Misalnya Enzim, Hormon.

Absorptive-state: katabolisme penguraian molekul zat makanan yang besar menjadi molekul yang lebih kecil; rx oksidasi; melepaskan energi/panas; rx eksorgenik; membebaskan elektron*PENCERNAAN PROTEIN

karbohidrat lipid protein

Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva) poli/oligo/disakarida lipid prot & polipeptida

Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)

poli/oligo/disakarida lipid/trigliserida prot & polipeptida

Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, elastase, amilase, lipase, ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, enterokinase sukrase, mltase, laktase, fosfatase, glukosidase); bakteri usus halus

monosakarida gliserol,as.lemak asam amino (gluk,frukt,galaktosa) as.fosfat*

PROTEIN DALAM MAKANAN DICERNAPROTEOSA PEPTON POLIPEPTIDAASAM AMINOHCl LAMBUNG :MENGAKTIFKAN PROENZIMDENATURASI PROTEINpH OPTIMUM PEPSIN AKAN MENGHIDROLISISPROTEIN DALAM LAMBUNG SELANJUTNYAPENCERNAAN DITERUSKAN DALAM USUS OLEH ENZIM2 ENDOPEPTIDASE LAINNYA DAN ENZIM2 EKSOPEPTIDASE. DIPEPTIDA DICERNA OLEH DIPEPTIDASE. ASAM AMINO YANG TERBENTUK AKAN DISERAP MASUK KE DALAM DARAH RENNIN: KOAGULASI SUSU PADA HEWAN MUDA/BAYI

SELEKTIFABSORPSI L-ASAM AMINO LEBIH CEPAT DARI PADA D-ASAM AMINOPERLU ENERGI (TRANSPOR AKTIF) DAPAT DARI KADAR RENDAH KE TINGGIPADA KEADAAN NORMAL TAK TERJADI ABSORPSI PROTEIN ATAU POLIPEPTIDAPADA KEADAAN TERTENTU DAPAT TERJADI ABSORPSI PROTEIN/ POLIPEPTIDA (SEDIKIT) MISALNYA PADA KEADAAN ALERGIBAYI DAPAT MENGABSORPSI ANTIBODI DALAM COLOSTRUM/ ASI MELALUI PINOCYTOSISABSORPSI ASAM AMINO

PROTEIN TURNOVER1 2 % Protein tubuh di degradasi, terutama protein otot75 % akan mengalami reutilisasi

DEGRADASI PROTEINProtein diuraikan dengan kecepatan t1/2 yg bervariasiProtease dan endopeptidase intrasel menguraikan protein menjadi asam aminoProtein diuraikan lewat lintasan yg bergantung ATP dan yg tdk bergantung ATPAsam amino yg berlebih tdk disimpan (diuraikan)

*METABOLISME ASAM AMINO

BIOSINTESIS ASAM AMINO NONESENSIAL DARI SENYAWA AMFIBOLIK

SENYAWA AMFIBOLIK

BIOSINTESIS ASAM AMINO NON ESENSIALDARI SENYAWA AMFIBOLIK

KATABOLISME NITROGEN ASAM AMINO

TAHAP KATAB. N ASAM AMINO

******************************************