TUGAS METABOLISME BIOKIMIA

PROTEIN

Prima Wahyu Subagja

41204720109035

UNIVERSITAS NUSA BANGSA

FAKULTAS MIPA/KIMIA

2012

PENDAHULUAN

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting peranannya dalam makhluk

hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok

besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular.

Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah dinding batu batanya.

Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai pelindung, sebagai contoh keratin

yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang

berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.

Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer

lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain.

Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem

makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks

untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisme. Suatu sistem metabolisme akan terganggu

apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan. Protein adalah molekul

yang sangat vital untuk organisme dan terdapat di semua sel. Protein merupakan polimer yang

disusun oleh 20 macam asam amino standar. Rantai asam amino dihubungkan dengan ikatan

kovalen yang spesifik. Struktur dan fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah, dan urutan asam

amino, sedangkan sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya (Murray

dan Robert 2003).

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan

peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P

dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang

biasa dijumpai pada protein (Murray dan Robert 2003).

Gambar 1 Struktur molekul asam amino

PROTEIN

Istilah protein diperkenalkan pada tahun 1830-an oleh pakar kimia Belanda bernama

Mulder, yang merupakan salah satu dari orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam

protein secara sistematik. Ia secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein dalam sistem

hidup dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani proteios, yang berarti “bertingkat pertama”.

Protein merupakan makromolekul yang menyusun lebih dari separuh bagian dari sel. Protein

menentukan ukuran dan struktur sel, komponen utama dari sistem komunikasi antar sel serta

sebagai katalis berbagai reaksi biokimia di dalam sel, karena itulah sebagian besar aktivitas

penelitian biokimia tertuju pada protein khususnya hormon, antibodi, dan enzim. Semua jenis

protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai

jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran

plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum

endoplasma, nukleus, dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada

tempatnya. Protein-protein yang terlibat dalam reaksi biokimia sebagian besar berupa enzim

banyak terdapat di dalam sitoplasma dan sebagian terdapat pada kompartemen dari organel sel.

Protein merupakan kelompok biomakromolekul yang sangat heterogen. Ketika berada di

luar makhluk hidup atau sel, protein sangat tidak stabil. Protein merupakan komponen utama

bagi semua benda hidup termasuk mikroorganisme, hewan dan tumbuhan. Protein merupakan

rantai gabungan 22 jenis asam amino. Protein memainkan berbagai peranan dalam benda hidup

dan bertanggung jawab untuk fungsi dan ciri-ciri benda hidup. Keistimewaan lain dari protein

yaitu strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-

23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S atau P, Fe,

dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Salah satu cara terpenting yang cukup

spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan

N yang ada dalam bahan makanan atau bahan lain (Sudarmaji 1989).

Menurut Lehninger (1982), protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi

keterangan, karena urutan asam amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik

yang terkandung dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang

mengarahkan biosintesis protein. Setiap jenis protein ditandai ciri-cirinya oleh:

1. Susunan kimia yang khas

2. Bobot molekular yang khas

3. Urutan asam amino yang khas.

Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologis. Peran-peran tersebut

antara lain:

1. Katalisis enzimatik

2. Transportasi dan penyimpanan

3. Koordinasi gerak

4. Penunjang mekanis

5. Proteksi imun

6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf

7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi (Sloane 2004).

Jenis-jenis protein diantaranya adalah:

a. Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang, dan ikatan tisu

b Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit

c Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita

d Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.

e Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen

f Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman

g Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah

h Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein (Girindra 1993).

Menurut Lehninger (1982), fungsi protein dibagi menjadi dua kelompok besar, yaitu

sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekuler. protein dapat

memerankan fungsinya sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain, protein

memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan selain itu juga dapat

berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Struktur

protein terdiri dari empat macam struktur :

1. Struktur primer (struktur utama)

Struktur ini terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara

kovalen melalui ikatan peptida. Struktur ini terdiri atas asam amino yang dihubungkan satu sama

lain secara kovalen melalui ikatan peptida. Ujung dari polipeptida yang terbentuk ini memiliki

sifat kimia yang berbeda, yaitu mempunyai gugus amino bebas (ujung N atau amino, NH2-) dan

mempunyai gugus karboksil bebas (ujung C atau karboksil, COOH-). Oleh karena itu arah

polipeptida dan dituliskan baik N→C (kiri ke kanan) maupun C →N (kanan ke kiri).

Gambar 9 Struktur primer protein

2. Struktur sekunder

Protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino.

Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang

membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur

sekunder, yaitu: α-heliks dan β-sheet. Ikatan yang membentuk struktur ini didominasi oleh ikatan

hidrogen antara rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan

hidrogennya.

Gambar 10 Struktur sekunder protein

3. Struktur Tersier

Struktur tersier terbentuk karena adanya lipatan yang membentuk struktur yang

kompleks. Lipatan distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida, interaksi ionik, ikatan

hidrofobik, dan ikatan hidrofilik. Interaksi intra molekuler yang terjadi seperti ikatan hidrogan,

ikatan ion, van der waals, dan hidropobik yang turut menentukan orientasi struktur tiga dimensi

dari protein.

Gambar 11 Struktur tersier protein

4. Struktur Kuartener

Struktur Kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi subunit.

Interaksi intermolekul antar subunit protein ini membentuk struktur keempat atau kuartener.

Interaksi intermolekul antar subunit protein ini membentuk struktur keempat/kwaterner. Setiap

subunit protein dapat melakukan komunikasi dan saling mempengaruhi satu sama lain melalui

interaksi intermolekuler. Beberapa struktur protein terikat dengan jembatan disulfida antara

polipeptida yang berbeda, tetapi banyak protein terdiri dari asosiasi subunit yang lebih lemah

yang dihubungkan dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini dapat kembali pada

komponen polipeptidanya atau berubah komposisi subunitnya tergantung pada kebutuhan

fungsinya.

Gambar 12 Struktur kuartener protein

Asam Amino

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan

peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, atau P dan S. Asam

amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein.

Gambar 13 Struktur molekul asam amino

Asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus

karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil

pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifik. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan

esterifikasi. Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan

memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari

basa kuat. Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus

karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan

yang lain pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan

kelarutan dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan

gugus R-nya (Lehninger 1982).

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi

berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut yaitu asam amino non-polar

dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin,

Fenilalanin, Triptofan, dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar tanpa muatan

pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin, dan

Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan

golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam

amino yang ada, dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu Valin, Leusin, Isoleusin,

Metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa

disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar seperti makanan dan

zat nutrisi lainnya (Girindra 1993).

Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari

unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam

amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang

menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan

heterosiklik atau menurut gugus R yang ada. Gugus R sangat bermakna karena dapat

menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.

Asam amino  mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R

tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua

senyawa yang berbeda tetapi  mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya  adalah

isomer bayangan cermin / enansiomer.

A.  Klasifikasi asam amino

Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :

1. Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub

Asam amino dibagi menjadi beberapa golongan yakni  lima asam amino yang mengandung

gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R aromatik

(fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).

2. Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan

Asam amino golongan ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat

membentuk ikatan  hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina

disebabkan oleh gugus  hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan

pada sisteina oleh gugus  sulfidril (-SH).

3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam

Asam amino asam mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate

dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil

Gambar 4.5. Asam amino asam

4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

Asam amino basa bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus

amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6

umumnya bermuatan posistif.

5. Stereo Kimia Asam Amino

Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik

aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat

unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.

Reaksi Kimia Asam Amino

1. Reaksi Ninhidrin

Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan

memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru (gambar 4.8)

dan intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-

amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi

prolina menghasilkan warna kuning.

2. Reaksi Sanger

Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena

(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino

menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino

3. Reaksi Dansil Klorida

Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino

naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang

tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri

4. Reaksi Edman

Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang

menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut

nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar

feniltuihidantoin. Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung

suatu rantai polipeptida.

5. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus

aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim

antara α-asam amino dan substrat.

6. Reaksi Gugus R

Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina

menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril

pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan

merkaptida.

7. Peptida

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan

dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui

ikatan peptide. Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida

dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi

polipeptida. Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya.

Urutan dimulai dari rantai N-ujung. Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada

komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas

mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).

Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan

resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %,

dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya,

gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga

ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan

faktor penting  dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari

protein.

Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.

1. Enzim

Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu

macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam

jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu

rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.

Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom

(berperan dalam proses pemindahan elektron),  tripsin (katalisator pemutus ikatan

peptida).

2. Protein Pembangun

Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur. Sebagai contoh adalah glikoprotein

(penunjang struktur dinding sel), α-keratin (terdapat dalam kulit, rambut), kolagen

(serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein (sekresi mukosa/lender).

3. Protein Kontraktil

Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.

Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam  miofibril), aktin (filament

yang bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).

4. Protein Pengangkut

Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan

pengangkutan melalui aliran darah. Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut

oksigen  dalam darah), mioglobin (pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin

(pengangkut asam lemak dalam darah), β-lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).

5. Protein Hormon

Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh adalah insulin

(mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop (mengatur sintesis kortikosteroid).

6. Protein Bersifat Racun

Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi. Sebagai contoh adalah

Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular (penyebab terhidrolisisnya

fosfogliserida), risin (racun dalam beras).

7. Protein Pelindung

Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh adalah antibodi

(terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk fibrin dalam pembekuan

darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).

8. Protein Cadangan

Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam  tubuh. Sebagi contoh

adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin (cadangan besi

dalam limfa).

DAFTAR PUSTAKA

Campbell, P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong Kong.

De Man, J.M. 1997. Kimia Makanan. Terjemahan. ITB. Bandung.

Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.

Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.

Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.

Champaign.USA.

Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-

Macmillan.Canada.

Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.

Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher.    New York.

Nur, M. A. 1990. Konsep Modern Biokimia I. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakaerta.

Sastrohamidjoyo, H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein. Gajah

Mada University Press. Jogjakarta.

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.

SENARAI