BAB I

PENDAHULUAN

“Rambut adalah mahkota wanita", mungkin dikarenakan oleh ungkapan

inilah kita, para wanita, jika berbicara tentang rambut tak akan ada habisnya. Hal

ini disebabkan karena rambut adalah salah satu elemen penting bagi kecantikan

penampilan seorang wanita. Rambut dapat merefleksikan kepribadian, umur,

bahkan kesehatan seseorang. Tidak heran pada akhirnya rambut memiliki trend

yang terus berganti dan berkembang seperti layaknya trend fashion dunia.

Komponen rambut terdiri dari 70 – 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1%

zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15%

kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral.

Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30%

Oksigen, 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, 5% Belerang.  Unsur-unsur ini terutama

terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas

gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks

asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang

berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html)

Protein pada rambut manusia terdiri dari unsur sistin , yaitu senyawa asam

amino yang memiliki unsur sulfida , dalam jumlah presentase yang cukup tinggi .

Jembatan disulfida -S-S- dari sistin merupakan salah satu faktor utama yang

bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut kita . Rambut lurus atau keriting

dikarenakan keratin mengandung jembatan disulfida yang membuat molekul mampu

untuk mempertahankan bentuk- bentuk tertentu

(http://www.romadhon-byar.com/2012/01/protein-pada-rambut

manusia.html#ixzz2GEYbrq1w)

1

Sejak zaman kuno, orang telah bereksperimen dengan banyak cara untuk

mengubah rambut mereka. Berbagai macan trend rambut sudah bergulir dari

tahun ke tahun, dari era rambut pirang bergelombang, rambut keriting

mengembang, hingga rambut lurus. Belakangan ini terdapat survey di lima kota

besar mengenai rambut kepada 1000 orang responden, dan ternyata hasilnya 83 %

rambut lurus adalah style rambut yang di dambakan.

Seiring dengan perkembangan ilmu pengetahuan, muncul usaha untuk

mendapatkan style rambut lurus yang didambakan yaitu dengan proses rebonding.

Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan lebih

indah. Proses rebonding melibatkan proses kimiawi yang mengubah struktur

protein dalam rambut. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada

rambut yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut

akan tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan

rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan

perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara

permanen. Proses rebonding melalui proses pencatokan yang menggunakan

panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun protein, antara

lain putusnya ikatan hydrogen.

(http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/rebonding-behel-gigi-haram.html)

Berdasarkan latar belakang yang telah dipaparkan, maka penulis tertarik

mengangkat judul makalah “Denaturasi Protein Rambut Akibat Proses

Rebonding” ini sebagai tugas akhir semester, untuk mengetahui apakah akibat

dari proses rebonding tersebut.

2

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Rambut

 

Gambar 1. Rambut

Rambut manusia, selama ini kita selalu menyebut pada bagian yang

tumbuh di kepala. Sesungguhnya, rambut juga meliputi semua yang ada di tubuh.

Jadi mulai dari kepala, alis, hidung, telinga, kumis, jenggot, cambang, dada,

tangan, hingga kaki tetap disebut rambut. Memang, penamaan 'bulu' pada bagian-

bagian selain rambut sudah umum, maka tak ada yang salah dengan penyebutan

tersebut. Walau demikian, sel-sel yang membentuk 'bulu' pada hidung, mata,

tangan, dada, kaki, sama dengan sel pada rambut di kepala. Secara ilmiah,

semuanya disebut dengan rambut.

Rambut pada seluruh tubuh ini terbagi menjadi dua kelompok besar yakni:

a. Rambut terminal

Rambut terminal adalah rambut kasar, tebal, panjang, dan banyak

mengandung pigmen. Terdapat di kepala, alis, bulu mata, ketiak, serta organ

kemaluan.

3

b. Rambut velus

Ini adalah rambut halus, pendek, dan sedikit mengandung pigmen.

Terdapat di seluruh tubuh lainnya seperti tangan, dada, kaki, kecuali telapak

tangan dan kaki tentunya.

2.1.1 Bagian Rambut

Secara biologi, rambut terdiri dari tiga bagian utama, yaitu ujung rambut,

batang rambut dan akar rambut.

Ujung rambut merupakan bagian yang berbentuk runcing terdapat pada

bagian akhir rambut. Lalu batang rambut adalah bagian rambut yang berada di

luar kulit berupa benang-benang halus, terdiri dari keratin atau sel-sel tanduk.

Gambar 2. Struktur rambut

Akar rambut adalah bagian yang terdapat di dalam kulit jangat. Ini terdiri

atas folikel, bulbus (hair bulb), papila, pembuluh darah, kelenjar minyak, kelenjar

keringat, dan pigmen rambut. Folikel merupakan saluran yang menyerupai

kantong rambut dan berperan melindungi tunas rambut. Sementara bulbus adalah

bagian akar yang menggelembung dan mengandung sel-sel aktif yang membentuk

rambut, terdapat di bawah folikel. Gunanya untuk menyerap udara serta kotoran

dan sebum yang menumpuk.

4

Papila merupakan tempat untuk membuat sel-sel tunas rambut dan sel-sel

pigmen melanin yang menentukan warna pada rambut. Papila berada di folikel

paling bawah, sehingga juga bertugas menerima nutrisi dari folikel.

Ketika sel-sel rambut baru tumbuh dan bertambah, akan memproduksi

keratin untuk mengeraskan strukturnya. Saat inilah rambut bertumbuh panjang,

dan bagian sel-sel ini didorong ke luar folikel lalu muncul di permukaan sebagai

batang rambut. Pembuluh darah yang berada di bagian akar rambut ini kemudian

menyuplai nutrisi bagi sel-sel epidermis untuk tetap tumbuh.

Rambut diketahui tumbuh lebih cepat di cuaca panas dan tumbuh lebih

lambat pada malam hari. Menurut penelitian, setiap helai rambut tumbuh

sepanjang 6 mm dalam 1 bulan dan akan tetap tumbuh hingga 6 tahun.

Selanjutnya rambut akan rontok dengan sendirinya.

Namun, kondisi di atas mungkin terjadi pada pertumbuhan rambut

'normal'. Bila dilakukan perawatan, bisa jadi rambut akan terus bertumbuh

panjang seperti beberapa orang yang mencetak rekor dengan rambut panjang

hingga bermeter-meter.

Bagian rambut yang menjorok di atas garis kulit - bagian kita lihat - ini

disebut batang rambut. Hal ini terlihat sederhana dengan mata telanjang tetapi,

ketika diperbesar, hal itu menunjukkan struktur yang kompleks. Lapisan luar,

kutikula, terdiri dari sel-sel epitel mati yang saling tumpang tindih seperti herpes

zoster akar. Kutikula disebut juga selaput rambut. Lapisan terluar yang tipis dan

tak berwarna ini berperang melindungi agar inti keratin protein yang berserat

senantiasa terjaga. Kutikula memiliki protein yang terkait erat sebagai pertahanan

terhadap kerusakan. Pemakaian zat-zat kimia berlebih pada rambut bisa merusak

lapisan kutikula, yang pada akhirnya tidak mampu lagi melindungi tubuh dari

kerusakan. Karena itulah, sebisa mungkin lakukan perawatan rambut yang tepat

agar tak merusak kutikula.

Di dalam kutikula adalah korteks, terdiri dari kombinasi mikrofilamen,

yaitu benang-benang halus atau fibril yang sangat terstuktur yang mengandung

protein yang memberikan kekuatan dan rambut menentukan bentuknya, dan

5

lapisan korteks yang tebal ini memuat pigmen melanin - zat yang memberi warna

pada rambut.

Dari pigmen melanin pada korteks inilah yang membuat seseorang bisa

memiliki rambut hitam, pirang, merah, cokelat. Pada rambut pirang, hal ini terjadi

akibat rendahnya jumlah melanin dalam korteks ini.

Lapisan selanjutnya adalah medula. Medula disebut juga sumsum

rambut. Letaknya pada lapisan terdalam yang dibentuk oleh zat tanduk yang

berwujud anyaman dengan rongga-rongga berisi udara. Lapisan ini dapat

memantulkan cahaya.

Pada lapisan ini pula yang menjadi dasar rambut berbentuk lurus atau

keriting. Pada rambut lurus, penampang melintangnya berbentuk bundar atau

lonjong, dan berombak pada satu sisi. Sementara pada rambut keriting, bentuk

penampang melintangnya tidak menentu, kadang berbentuk menyerupai ginjal.

2.1.2 Komponen rambut

Komponen rambut terdiri dari 70 – 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1%

zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15%

kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral.

Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30%

Oksigen, 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, 5% Belerang.  Unsur-unsur ini terutama

terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas

gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks

asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang

berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html)

  Sebagaimana telah diketahui, keratin merupakan komponen utama yang

menyusun hampir seluruh berat kering rambut. α-keratin adalah protein serat

utama yang memberikan perlindungan eksternal bagi vertebrata. Secara khas,

protein ini mengandung residu sistin. Seperti tersirat pada namanya, struktur α-

6

keratin berupa rantai polipeptida yang membentuk konformasi α-heliks (seperti

spiral). Konformasi α-keratin berbeda dengan konformasi β-keratin. Pada β-

keratin, strukturnya berbentuk β-sheet, yaitu kerangka rantai polipeptidanya

meluas membentuk struktur zig-zag. Selain terdapat pada rambut, α-keratin

terdapat pula pada wol, sayap, kuku, cakar, duri, tanduk, sisik, kuku kuda, kulit

penyu, dan sebagainya. Sedangkan β-keratin terdapat misalnya pada sutera dan

jaring laba-laba. Perbedaan struktur α-heliks dan  β-sheet dapat dilihat pada

gambar berikut. Perhatikan bahwa pada α-heliks terdapat ikatan hidrogen di dalam

rantai (intra), sementara pada β-sheet tidak ada, yang ada adalah ikatan hidrogen

antar rantai (ikatan hidrogen ditunjukkan oleh garis putus-putus berwarna merah).

Gambar 3. Perbedaan struktur α-heliks dan  β-sheet

Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin saling melilit, kemudian 2

pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4 molekul protofibril.

Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan mikrofibril. Susunan

seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang berbeda-beda α-keratin

mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda, tergantung banyaknya

ikatan silang disulfida yang terbentuk

(http://euisry.multiply.com/journal/item/5/Mengeriting-Rambut-Sebuah-tinjauan-

aspek-biokimia?&show_interstitial=1&u=/journal/item)

7

2.2 Protein

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling

utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu

sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,

oksigen, nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. Protein merupakan salah satu

bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Setiap sel

dalam tubuh kita mengandung protein, termasuk kulit, tulang, otot, kuku, rambut,

air liur, darah, hormon, dan enzim.

Ikatan peptida adalah dua molekul asam amino yang dapat saling berikatan

membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida. Ikatan kovalen ini terjadi

antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus α amino dari

molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. Secara sederhana

mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat pada gambar di

bawah ini :

Gambar 4. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein

Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan

peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.

8

Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang

terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam

suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino

dalam bentuk bebas.

Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk

menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat

menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.

(http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-sebagai-rantai-protein/ )

Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar

kedua setelah air. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan

daging terdiri dari protein. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%.

Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan, mulai dari kacang-

kacangan, biji-bijian, daging unggas, seafood, daging ternak, sampai produk susu.

Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. Pemilihan sumber protein ini harus

bijaksana, karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan

kolesterol. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam

dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang

bekerja pada tingkat molekular.

(http://dauzbiotekhno.blogspot.com/2012/06/struktur-protein.html)

Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah, namun secara

numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Kekuatan ini mencakup

ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik dan kekuatan van der

Walls.

a. Ikatan hidrogen

Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein

globuler, dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan

molekul air. Di bagian lain, residu aminoasil pada tulang punggung membentuk

ikatan hidrogen antara satu dengan yang lain.

9

b. Interaksi hidrofobik

Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam

protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Pembentukan

interaksi ini digerakkan secara entropis. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar

mengurangi daerah permukaan. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor

protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi

lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara

satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan

entropi.

c. Interaksi elektrostatik

Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang

muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida

dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Gugus polar spesifik yang

melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang

menembus bagian interior protein. Karena residu polar dapat pula berpartisipasi

dalam interaksi ionik, maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan

secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan.

d. Interaksi van der Walls

Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada

jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak.

Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang

menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. Ikatan yang membentuk

struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang

membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Dua pola

terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel

dan juga ada yang anti-paralel, bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida

yang membentuk struktur sekunder tersebut.

10

Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan

berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka protein dapat diklasifikasikan

sebagai berikut:

Gambar 5. Klasifikasi Protein

a. Enzim

Enzim merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator.

Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.

Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti,

glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase

yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah

ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia

yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.

b. Protein transport

Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa

molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein

11

transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan

oksigen ke dalam otot. Perhatikan Gambar berikut ini:

Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel

darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru.

Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan

untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah

terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein

transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa

beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui

membran menuju sel.

c. Protein nutrient

Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini

merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan

perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan

sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai

protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat

besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.

d. Protein kontraktil

Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel

organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua

protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem

kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk

mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan

sel.

e. Protein structural

Jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur

biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan

12

tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein

elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan

bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.

Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses

pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu:

a. Struktur primer

Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-

asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan

peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida

tunggal, seperti pada bagan di bawah ini:

Gamabar 6. Struktur primer protein

b. Struktur sekunder

Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul,

melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi

oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu

bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya.

Bentuk-bentuk struktur sekunder adalah heliks α, lembaran berlipit dan

heliks rangkap tiga (yang dimiliki kolagen).

13

Gambar 7. Struktur sekunder protein

c. Struktur tersier

Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer

atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan

garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya

menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan

contoh struktur tersier.

Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan

dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis, dimana seluruh interaksi antar

struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.

Gambar 8. Struktur tersier dari protein Globular

14

Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut

panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak

berlipat menjadi bentuk globular.

d. Struktur kuartener

Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul

protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.

Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling

mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun

peran dan fungsinya.

Gambar 9. Struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin

(http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-

sebagai-rantai-protein/ )

15

2.3 Protein Rambut

Rambut merupakan protein dengan susunan asam amino cystein di mana

asam amino tersebut memiliki gugus hidroksil dan sulfida pada rantai

sampingnya. Ikatan kovalen yang ada pada tiap-tiap rantai samping merupakan

jembatan disulfida (-S-S) pada molekul protein. Jembatan ini adalah penyangga

utama struktur tersier protein. Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi

menjadi residu sistein dengan ikatan sulfohidril (-S-H). Jembatan disulfida -S-S-

dari sistin inilah yang paling bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut

kita. Rambut berbentuk lurus atau keriting dikarenakan keratin mengandung

jembatan disulfida yang membuat molekul mempertahankan bentuk-bentuk

tertentu.

Gambar 9. Struktur sistein 

(http://www.romadhon-byar.com/2012/01/protein-pada-rambut

manusia.html#ixzz2GEYbrq1w

16

2.4 Denaturasi Protein

Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat

kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa

tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik

terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform),

atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan

terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. Protein didenaturasi dapat

menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi

komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan

bahan kimia industri alkohol didenaturasi.

Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan atau

modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier

maupun kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat

empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan

garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik.

Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari

berbagai hal. Salah satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang

terdenaturasi biasanya mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu.

Selain itu, protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan

molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan posisi dari dalam ke

luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan.

Adapun penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain

panas, alkohol, asam-basa, maupun logam berat.

a. Panas

Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang

menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi

hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka. Hal ini menyebabkan

17

kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal

peristiwa ini dinamakan koagulasi.

b. Asam dan Basa

Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein

terdenaturasi. Seperti telah diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur

zwitter ion. Protein juga memiliki titik isoelektrik dimana jumlah muatan positif

dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah, protein dapat

terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya menjadi

keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena jumlah kalor

yang dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein akan bertambah.

Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan

garam yang terdapat pada protein. Ion positif dan negatif pada garam dapat

berganti pasangan dengan ion positif dan negatif dari asam ataupun basa sehingga

jembatan garam pada protein yang merupakan salah satu jenis interaksi pada

protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan terdenaturasi.

c. Logam-logam Berat

Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan

oleh pengaruh logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam berat itu akan

terbentuk kompleks garam protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein

akan sulit untuk larut. Dan sama dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam

dan basa, entalpi pelarutannya akan naik. Protein bermuatan negatif atau protein

dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion positif atau

logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH larutan di

bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion positif yang

dapat mengendapkan protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan Pb2+.

Dan contoh ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein misalnya ion

salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk

kompleks garam protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur

18

pada protein sehingga mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan

menyebabkan protein terdenaturasi pula.

Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga

dapat disebabkan oleh agen-agen pereduksi. Agen pereduksi ini bisa

menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat membentuk gugus tiol (-SH)

dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan disulfida, ikatan lain yang

apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah ikatan hidrogen.

Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping

dalam struktur tersier suatu protein.

d. Alkohol

Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita

ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke

dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95%

mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk

ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga yang digunakan sebagai disinfektan

adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein dengan memutuskan ikatan

hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan hidrogen yang baru

dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping protein tersebut.

Kehadiran logam-logam berat, asam-basa tertentu, alkohol dan bahan-

bahan lain yang dapat memicu terjadinya denaturasi (atau dapat disebut sebagai

bahan denaturan) dapat mengganggu kestabilan protein yang pada umumnya

berada pada keadaan folded. Keberadaan denaturan yang mengikat pada protein

folded tersebut dapat menaikkan entropi dari rantai protein sehingga terjadi reaksi

dari bentuk folded menjadi unfolded. Namun sebenarnya perubahan dari keadaan

folded menjadi unfolded tidak sepenuhnya diakibatkan keberadaan denaturan.

Pada kondisi-kondisi ekstrim tertentu yang tidak bisa ditoleransi oleh protein,

maka protein juga akan mengubah dirinya dari keadaan folded ke keadaan

unfolded. Keadaan seperti ini berjalan reversibel dengan sangat lambat.

19

Pada keadaan protein terlipat atau folded, bagian yang hidrofilik akan

berada di luar sedangkan bagian yang hidrofobik akan berada di bagian dalam.

Hal ini memungkinkan protein dapat larut dalam pelarut polar seperti air. Namun

saat protein terdenaturasi, terjadi pembalikan posisi menjadi bagian hidrofobik

yang berada di luar. Pada saat inilah protein tidak bisa larut dalam air dan berada

pada kondisi energi yang tinggi karena air akan berusaha melarutkan bagian yang

hidrofobik tersebut padahal karena perbedaan kepolaran air dan bagian hidrofobik

itu tidak akan larut. Oleh karena itu protein terdenaturasi akan berusaha segera

kembali ke keadaan stabil atau energi rendah kembali. Apabila struktur protein

tersebut terlalu kompleks, salah satu jalan untuk membuat kondisi energinya

menjadi rendah kembali adalah dengan menggumpalkan dirinya. Dengan

konformasi tergumpal, maka seluruh bagian hidrofobik dari protein tidak akan

berinteraksi lagi dengan air yang terus berusaha melarutkannya, sehingga dapat

dikatakan konformasi seperti ini lebih stabil.

Dalam pandangan klasik mengenai dua kondisi pelipatan protein, sebuah

protein dikatakan berada dalam kondisi kesetimbangan dinamis antara suatu

kondisi terlipat (folded state) yang kompak dengan energi dan entropi rendah serta

suatu kondisi entropi tinggi yang secara struktural ditandai dengan konformasi

tidak teratur berenergi tinggi yang dikenal juga sebagai kondisi tidak terlipat

(unfolded state)

Kemudian seperti telah dibahas sebelumnya bahwa proses perubahan dari

folded ke unfolded berjalan reversibel namun sangat lambat berarti

memungkinkan terjadi proses renaturasi. Proses renaturasi atau pengembalian

struktur dari struktur protein terdenaturasi menjadi struktur protein awal bisa saja

terjadi. Namun, perlu diingat apabila struktur protein awal terlalu kompleks, maka

proses renaturasi atau refolding tersebut akan berlangsung sangat lambat dan sulit.

Contohnya seperti pada protein yang terdapat pada telur. Apabila protein tersebut

telah terdenaturasi, maka akan sulit untuk mengembalikan ke kondisi naturalnya.

( http://bisakimia.com/2012/11/11/denaturasi-protein/)

20

2.5 Rebonding

   

Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan

lebih indah. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada rambut

yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut akan

tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan

rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan

perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara

permanen. (http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/rebonding-behel-gigi-

haram.html )

Proses Rebonding memiliki dua proses dasar yaitu:

Pertama, rambut disapu dengan krim tahap pertama untuk membuka ikatan protein

rambut.  Kemudian rambut dikepit seperti diseterika dengan alat pelurus rambut

bersuhutinggi. 

Kedua, rambut disapukan dengan krim tahap kedua untuk mengekalkan kelurusan

rambut.

     Proses rebonding melibatkan proses kimia yang mengubah struktur

protein dalam rambut.  Protein pembentuk rambut manusia dinamakan keratin,

yang terdiri dari unsur cystine yaitu sebatian asid amino yang memiliki unsur

sulfida.  ikatan disulfida -S-S- inilah yang paling penting dalam menentukan

bentuk rambut kita.  Rambut berbentuk lurus atau keriting disebabkan keratin

mengandung ikatan disulfida yang membuat molekul mengekalkan bentuk-bentuk

tertentu.   

21

Gambar 10. Proses rebonding

(http://kirana-salon.blogspot.com/2011/10/rebonding.html)

22

BAB III

DENATURASI PROTEIN RAMBUT AKIBAT PROSES REBONDING

Rambut merupakan protein fibrous,yang memiliki lapisan luar yang non

polar,sehingga tidak larut dalam air.Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin

saling melilit, kemudian 2 pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4

molekul protofibril. Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan

mikrofibril. Susunan seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang

berbeda-beda α-keratin mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda,

tergantung banyaknya ikatan silang disulfida yang terbentuk.Rambut merupakan

protein dengan susunan asam amino cystein, di mana asam amino tersebut

memilikigugus hidroksil dan sulfida pada rantai sampingnya.Ikatan kovalen

yang ada pada tiap2 rantai samping merupakan jembatan disulfida(-S-S) pada

molekul protein.Jembatan ini adalah penyangga utama struktur tersier

protein.Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi menjadi residu sistein

dengan ikatan sulfohidril (-S-H).

Gambar 11: Cystine terdiri dari dua sistein dihubungkan oleh ikatan

disulfida (yang ditampilkan di sini dalam bentuk netral).

23

Prinsip dari rebonding adalah memutuskan ikatan disulfida antar asam

amino sistin pada keratin rambut.  Ikatan ini Ikatan silang atau cross bond . ikatan

sulfida ini membuat rambut sangat kuat dan memberi bentuk rambut. Dalam

rambut lurus posisi ikatan sulfidanya seperti tangga dengan anak tangga yang

letaknya sejajar dan teratur. Sedangkan pada rambut keriting ikatan sulfidanya

tidak sejajar meskipun teratur.

Untuk itu dibutuhkan bahan kimia yang dapat memutuskan ikatan

disulfida yang sifatnya sangat kuat itu. Pada proses rebonding, sebelum dilakukan

pemanasan, rambut diberikan krim, pemberian krim tertentu bertujuan untuk

membuka/memutus jembatan disulfida itu, sehingga bentuk rambut yang keriting

menjadi lemas/lurus.  Kandungan yang terdapat di produk rebonding adalah

ThioGlycolate (TG), Dithiodiglycolate (DTDG), dan sistain (amino acid

Gabungan konsentrat ini memberikan hasil yang memuaskan pada rambut.

3.1 Tiol-disulfida Pertukaran

Tiol-disulfida pertukaran adalah reaksi kimia di mana tiolat kelompok -

S - menyerang belerang   atom  disulfida ikatan-SS-. Ikatan disulfida asli rusak, dan

atom lainnya belerang (atom hijau pada Gambar 1) dilepaskan sebagai tiolat baru,

membawa pergi muatan negatif. Sementara itu, bentuk-bentuk ikatan disulfida

baru antara tiolat menyerang (atom merah pada Gambar 1) dan atom sulfur asli

(atom biru pada Gambar 1). [ 5 ] [ 6 ]

.

Gamabar 11. Tio-disulfida menunjukkan pertukaran antara linear dimana muatan

dibagi diantara tiga atom belerang.

24

Kelompok tiolat (ditampilkan dalam warna merah) menyerang atom sulfur

(diperlihatkan dengan warna biru) dari ikatan disulfida, menggusur atom sulfur

lainnya (ditampilkan dalam warna hijau) dan membentuk iktan disulfida baru

Thiolates, bukan tiol, serangan ikatan disulfida. Oleh karena itu, tiol-

disulfida pertukaran dihambat pada pH rendah (biasanya, di bawah 8) di mana

bentuk tiol terprotonasi disukai relatif terhadap bentuk tiolat

deprotonated. (The pKa dari kelompok tiol khas kira-kira 8,3, tetapi dapat

bervariasi karena lingkungannya.)

Tiol-disulfida tukar adalah reaksi utama dimana ikatan disulfida terbentuk dan

disusun kembali dalam protein . Penataan ikatan disulfida dalam protein

umumnya terjadi melalui intra-protein tiol-disulfida reaksi pertukaran,

sebuah tiolat sekelompok dari sistein residu menyerang salah satu dari obligasi

sendiri protein disulfida. Proses penataan ulang disulfida (dikenal

sebagai disulfida menyeret ) tidak mengubah jumlah ikatan disulfida dalam

protein, hanya lokasi mereka (yaitu, yang sistein terikat). Reshuffle disulfida

umumnya jauh lebih cepat daripada oksidasi / reduksi reaksi, yang mengubah

jumlah ikatan disulfida dalam protein. Oksidasi dan reduksi ikatan disulfida

protein in vitro juga umumnya terjadi melalui tiol-disulfida reaksi

pertukaran. Biasanya, para tiolat dari reagen redoks

seperti glutation atau dithiothreitol menyerang ikatan disulfida pada protein

membentuk ikatan disulfida campuran antara protein dan reagen. Ini ikatan

disulfida campuran ketika diserang oleh seorang tiolat dari reagen, daun sistein

yang dioksidasi. Akibatnya, ikatan disulfida ditransfer dari protein untuk reagen

dalam dua langkah, baik tiol-disulfida reaksi pertukaran.

25

3.2 Proses Pematahan Ikatan Silang melalui Reduksi

Gambar 12. Proses pematahan Ikatan silang melalui reduksi

Tugas pematahan ikatan disulfida (S-S) dilakukan oleh krim obat pelurus

yang dibuat dari bahan dasar amonium tioglikolat yang lazim dengan sebutan

Thio. Thio dibuat dengan mencampur asam tioglikolat dengan amonia secara

perlahan-lahan sehingga mencapai nilai pH antara 9,4 – 9,6. Thio ini kaya akan

atom hidrogen (H). Begitu thio mengenai ikatan disulfida (S-S) ataom hidrogenya

akan segera mengikat atom-atom (S) dalam ikatan disulfida, guna membentuk

ikatan baru (SH-HS). Dengan demikian ikatan sulfida terpatahkan. Proses ini

disebut proses rediuksi. Molekul kreatin kulit rambut terdiri dari rangkaian

panjang satuan-satuan terkecil yang disebut asam amino. Kalau molekul kreatin

rambut kita umpamakan sebuah dinding tembok, maka asam-asam amino

merupakan bata-bata pembentuk dinding tembok itu. Dalam proses reduksi tadi,

asam amino yang disebut sistin dan keras, direduksi menjadi asam amino sistein

yang lunak, sehingga rambut menjadi lunak dan mudah diubah bentuknya.

26

Kini mari kita tinjau bagaimana proses penyambungan kembali ikatan

disulfida, yang sekaligus juga mengembalikan asam amino sistein menjadi asam

amino sistin.

Ketika ikatan sulfida dipatahkan, rambut dalam keadaan lurus setelah

dilakukan pemanasan dengan dicatok. Setelah waktu proses pematahan cukup,

pematahan dihentikan dan proses penyambungan kembali ikatan sulfida

dilakukan.

3.3 Pemutusan Ikatan Hidrogen

Pada proses reboding, dilakukan proses pencatokan, yaitu dengan

mengalirkan uap panas Seperti yang telah dijelaskan pada Tinjauan pustaka, panas

dapat menyebabkan denaturasi protein. Denaturasi protein merupakan suatu

proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein,

lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Pada

struktur tersier protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai

samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non

polar pada bagian non hidrofobik

Begitu pula proses rebonding ini, dimana pada proses pencatokan,

digunakan panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun

protein, antara lain putusnya ikatan hydrogen.

Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang

menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi

hidrofobik dari gugus samping polipeptida akan tebuka.

27

Gambar 13. Sisi hidrofobik dari gugus samping polipeptida

Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya

mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi. Jika

penggumpalan terjadi, maka molekul-molekul protein telah kehilangan sifat-

sifatnya yang semula dan sifat itu tidak akan kembali serta segala aktivitas enzim

telah berhenti total.

Gambar 14. Denaturasi protein

28

Apabila kedua perlakuan telah diberikan kepada rambut, maka secara

otomatis enzim tidak dapat bekerja lagi, dan bahkan dengan putusnya jembatan

disulfide maka rambut tidak dapat kembali kebentuk asal. Karena jembatan

disulfide itulah yamg menentukan bentuk rambut. Nah, itulah akibatnya apabila

rambut direbonding, walaupun tampak dari fisiknya terlihat indah, namun pada

dasarnya rambut tersebut telah rusak.

29