hand out 2o enzim.ppt

ENZIM

ENZIM : - PROTEIN

- KATALIASATOR BIOKIMIA

REAKSI KIMIA :

• MENGHASILKAN ENERGI (EKSERGONIK)

• MEMBUTUHKAN ENERGI (ENERGONIK)

• KEDUANYA MEMERLUKAN ENERGI PENGAKTIF

• KATALISATOR : MEMPECEPAT REAKSI TANPA IKUT DALAM REAKSI

• ENZIM : MEMPERCEPAT REAKSI DENGAN MENURUNKAN ENERGI PENGAKTIF

BAGIAN ENZIM

• HOLOENZIM : APOENZIM + KOFAKTOR (PROTEIN)

• TEMPAT AKTIF ENZIM : RUANG PADA APOENZIM YANG SESUAI DENGAN BENTUK SUBTRAT MENENTUKAN SELEKTIVITAS

• KOFAKTOR DAPAT BERUPA :– MOL ORGANIK (MIS.VITAMIN)

– MOL ORGANIK MENGANDUNG LOGAM

– ION LOGAM (CU, Fe, Mg, Zn, Ca, K, Co)

• KOFAKTOR MENENTUKAN TIPE REAKSI• KOFAKTOR DISEBUT :

– GUGUS PROTESTIK : TERIKAT ERAT PADA PROTEIN

– KOENZIM & AKTIVATOR : MUDAH LEPAS DARI P[ROTEIN

MEKANISME KERJA ENZIM :

E + S --------- ES ----------- E + P(ENZIM) (SUBTRAT) (ENZIM)

(PRODUK)(KOMPLEK ENZIM SUBTRAT)

METABOLISME : REAKSI HIDUP

• ANABOLISME : R. PEMBENTUKAN MOL.KECIL BESAR (PERLU ENERGI)

• KATABOLISME : R. DEGRADASI/ PEROMBAKAN MOL. BESAR KECIL

LINTASAN-LINTASAN METABOLIK

A ----- B ----- C ----- DAWAL AKHIR

MIS: PADA RESPIRASI GLUKOSA ----- ……. -------- CO2 + H20

(50 REAKSI)

LINT. METABOLISME DIPENGARUHI : ENERGI, KATALISATOR

ENZIM : KATALISATOR DALAM SEL REAKSI DIPERCEPAT 108 -1020 X

GBR

GBR

AKTIVATOR LOGAM DIVALEN• MEMBUAT KELAT DENGAN SUBTRAT (ATP ATAU

ADP) ------ KOMPLEKS

Mg – ATP – ENZIM ATAU

Mg – ADP – ENZIM

Mg ATP-2

AKTIVATOR LOGAM LAIN LANGSUNG TERIKAT PADA ENZIMMIS: Cu DAN Fe DALAM SITOKROM OKSIDASE

GBR

GBR

GBR

MEKANISME PENGIKATAN SUBTRAT

1. TEORI LOCK AND KEY (KUNCI DAN ANAK KUNCI) OLEH EMIL FISCHER.

BENTUK RUANG (KONFORMASI) TEMPAT AKTIF ENZIM KOMPLEMENTER DENGAN BENTUK MOL. SUBTRAT

2 TEORI INDUCED FIT OLEH D.E. KOSHLAND SUBTRAT MENGINDUKSI KONFOMASI TEMPAT AKTIF ENZIM SEHINGGA KOMPLEMENTER DENGAN SUBTRAT.

SIFAT ENZIM• MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI DENGAN MENURUNKAN

ENERGI PENGAKTIFNYA• MEMBANTU REAKSI TANPA MENGALAMI PERUBAHAN• ENZIM DIPERLUKAN DALAM JUMLAH YANG SANGAT KECIL

– TURNOVER NUMBER : 100-3 JUTA – YANG UMUM : 1000– NILAI TERSENUT ADALAH JUMLAH MOL SUBTRAT YANG

DIBANTU OLEH SEBUAH MOL. ENZIM DALAM SATU MENIT• ENZIM BERSIFAT SANGAT SPESIFIK (SELEKTIF) THD REAKSI

– TINGKAT KEKHUSUSAN : • KELOMPOK SUBTRAT• SEBUAH SUBTRAT• ISOMER TERTENTU

• ENZIM SANGAT PEKA TERHADAP SUHU & pH • MOLEKUL-MOLEKUL ENZIM MERUPAKAN PARTIKEL KOLOID

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

1. KONSENTRASI SUBTRAT

2. SUHU

3. PH

4. KONSENTRASI ENZIM

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

1. KONSENTRASI SUBTRAT• SAMPAI KONSENTRASI SUBTRAT TERTENTU

SUBTRAT ↑ LAJU REAKSI ↑• SETELAH BATAS TERSEBUT. SUBTRAT ↑

LAJU REAKSI TETAP• BATAS TERSEBUT DICAPAI JIKA ENZIM TELAH

MENGIKAT SUBTRAT SECARA MAKSIMUM• HUBUNGAN TERSEBUT PADA KONSENTRASI

ENZIM TERTENTU DAN KEADAAN LINGKUNGAN YANG TETAP

2. SUHU – Q 10 REAKSI ENZIMATIS = 2 UNTUK

KISARAN SUHU SAMPAI 35oC ; DI ATAS 35oC KECEPATAN ↓ KARENA DENAURASI ENZIM

– ADA INERAKSI ANTARA SUHU DENGAN WAKTU THD LAJU REAKSI

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

3. PH• UMUMNYA PH OPTIMUM 5-7• PH EKSTRIM DENATURASI ATAU TIDAK

AKTIF• PH MEMPENGARUHI BENTUK ION ENZIM

MENENTUKAN SIFAT KATALISNYA• P OPTIMUM TIDAK DIPENGARUHI FAKTOR

WAKTU

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

4. KONSENTRASI ENZIM• PADA KEADAAN SUBTRAT YANG BERLEBIHAN

KONSENTRASI ENZIM ↑ LAJU REAKSI TINGGI

GBR

GBR

ZAT PENGHAMBAT

• ZAT PENGHAMBAR :– BERSAING (KOMPETITIF)– TAT BERSAING (NON-KOMPETITIF)

ZAT PENGHAMBAT

BERSAING• STRUKTUR MOLEKUL PENGHAMBAT MIRIP

SUBTRAT NORMAL BERSAING MENEMPATI TEMPAT AKTIF ENZIM TIDAK BEBAS TIDAK TERBENTUK HASIL (PRODUK)

• CONTOH : PENGHAMBAT PADA ENZIM SUKSINAT DEHIDROGENASE OLEH ASAM MALONAT ATAU GLUTARAT

• SUBTRAT NORMAL : ASAM SUKSINAT MIRIP DENGAN STRUKTUR ZAT PENGHAMBAT; PENGHAMBATAN DAPAT DIATASI DENGAN PENM\AMBAHAN SUBTRAT

ZAT PENGHAMBATTAK BERSAING :• PENGHAMBATA MEMNPEL PADA BAGIAN

YANG BUKAN TEMPAT AKTIF STRUKTUR TEMPAT AKTIF BERUBAH SIFAT KATALIS HILANG

• CONTOH : Hg 2+ ATAU Ag 2+ BERGABUNG DENGAN GUGUS SUPRIHIDRIL (-SH) DARI ENZIM

• ION LOGAM UNTUK AKTIVITAS ENZIM (MIS. Mg2+) DIIKAT ZAT PENGHAMBAT

PENAMAAN DAN KLASIFIKASI ENZIM

KOMISI ENZIM PERSATUAN BIOKIMIA INTERNASIOAL MENGKLASIFIKASI ENIM BERDASRKAN EAKSI YANG DIKATALISNYA

ADA DUA NAMA TRIVIAL (PENDEK & DIGUNAKAN SEHARI HARI SISTEMATIK (MENGIDENTIFIKASI REAKSI YANG

DIKATALIS)CONTOH :

FRUKTOSA 1,6-DIFOSFAT -- 2 TRIOSA FOSFAT ENZIM : ALDOSE (TRIVIAL)

KETOSA-1- FOSFAT ALDEHIDA LIASE (SISTEMATIK)

PRODDUK REAKSI

• KECEPATAN REAKSI ↓ JIKA WAKTU ↑– DNATURASI ENZIM – SUBTRAT ↓ DAN PRODUK ↑– PRODUK ↑ REAKSI KEBALIKAN – PRODUK SINTESISNYA ↓

BA C D EEn.1 En.2 En.3 En.4

FEEDBACK INHIBITION

PENAMAAN ENZIM

• NAMA ENZIM : AKHIRAN –ASE– TRIVIAL : SITOKROM OKSIDASE – STANDAR :

• SITOKROM C : O2 OKSIDOREDUKTSE (SIT.C SEBAGAI SUMBER ELEKTRON ; O2 SEBAGAI AKSEPTOR ELEKTRON)

– TRVIAL : DEHIDROGENASE AS. MALAT – STANDAR: L-MALAT : NAD

OKSIDOREDUKATSE (L-MALAT SEBAGAI DONOR H; NAD SEBAGAI AKSEPTOR H)

KELAS ENZIM

1. OKSIDUREDUKTASE

2. TRANSFERASE

3. HIDOLASE

4. LIASE

OKSIDUREDUKTASE

• MENGKATALIS REAKSI OKSIDASI-REDUKSI

• CONTOH : – OKSIDASE (MENGUNGAKAN OKSIGEN

SEBAGAI PENERIMA ELEKTRON)

– DEHIDROGENASE (MEMINDAHKAN H)

TRANSFERASE

• MEMINDAHKAN GUGUS KIMIA DARI SUATU ZAT KE ZAT LAIN

• CONTOH:– TRANSMINASE (MEMINDAHKAN GUGUS

AMINO)– KINASE (MEMINDAHKAN GUGUS FOSFAT

DARI ATP KE FOSFAT)

HIDROLASE

• MEMECAHKAN MOLEKUL DENGAN MENGGUNAKAN AIR

• CONTOH :– KARBOHIDIDRASE (MENGHIDROLISIS

POLISAKARIDA)– ESTERASE (MENGHIDROLISIS ESTER)– PROTEASE (MENGHIDROLISIS PROTEIN)

LIASE

• MEMINDAHKAN GUGUS DARI SUBTRAT DENGAN MENINGGALKAN IKATA RANGKAP ATAU PENAMBAHAN GUGUS PADA IKATAN RANGKAP

• CONTOH : – DEKARBOKSILASE (MEMINDAHKAN CO2)

GBR CONTOH

GBR CONTOH