hand out 2o enzim.ppt
DESCRIPTION
enzim bahan DitTRANSCRIPT
ENZIM
ENZIM : - PROTEIN
- KATALIASATOR BIOKIMIA
REAKSI KIMIA :
• MENGHASILKAN ENERGI (EKSERGONIK)
• MEMBUTUHKAN ENERGI (ENERGONIK)
• KEDUANYA MEMERLUKAN ENERGI PENGAKTIF
• KATALISATOR : MEMPECEPAT REAKSI TANPA IKUT DALAM REAKSI
• ENZIM : MEMPERCEPAT REAKSI DENGAN MENURUNKAN ENERGI PENGAKTIF
BAGIAN ENZIM
• HOLOENZIM : APOENZIM + KOFAKTOR (PROTEIN)
• TEMPAT AKTIF ENZIM : RUANG PADA APOENZIM YANG SESUAI DENGAN BENTUK SUBTRAT MENENTUKAN SELEKTIVITAS
• KOFAKTOR DAPAT BERUPA :– MOL ORGANIK (MIS.VITAMIN)
– MOL ORGANIK MENGANDUNG LOGAM
– ION LOGAM (CU, Fe, Mg, Zn, Ca, K, Co)
• KOFAKTOR MENENTUKAN TIPE REAKSI• KOFAKTOR DISEBUT :
– GUGUS PROTESTIK : TERIKAT ERAT PADA PROTEIN
– KOENZIM & AKTIVATOR : MUDAH LEPAS DARI P[ROTEIN
MEKANISME KERJA ENZIM :
E + S --------- ES ----------- E + P(ENZIM) (SUBTRAT) (ENZIM)
(PRODUK)(KOMPLEK ENZIM SUBTRAT)
METABOLISME : REAKSI HIDUP
• ANABOLISME : R. PEMBENTUKAN MOL.KECIL BESAR (PERLU ENERGI)
• KATABOLISME : R. DEGRADASI/ PEROMBAKAN MOL. BESAR KECIL
LINTASAN-LINTASAN METABOLIK
A ----- B ----- C ----- DAWAL AKHIR
MIS: PADA RESPIRASI GLUKOSA ----- ……. -------- CO2 + H20
(50 REAKSI)
LINT. METABOLISME DIPENGARUHI : ENERGI, KATALISATOR
ENZIM : KATALISATOR DALAM SEL REAKSI DIPERCEPAT 108 -1020 X
GBR
GBR
AKTIVATOR LOGAM DIVALEN• MEMBUAT KELAT DENGAN SUBTRAT (ATP ATAU
ADP) ------ KOMPLEKS
Mg – ATP – ENZIM ATAU
Mg – ADP – ENZIM
Mg ATP-2
AKTIVATOR LOGAM LAIN LANGSUNG TERIKAT PADA ENZIMMIS: Cu DAN Fe DALAM SITOKROM OKSIDASE
GBR
GBR
GBR
MEKANISME PENGIKATAN SUBTRAT
1. TEORI LOCK AND KEY (KUNCI DAN ANAK KUNCI) OLEH EMIL FISCHER.
BENTUK RUANG (KONFORMASI) TEMPAT AKTIF ENZIM KOMPLEMENTER DENGAN BENTUK MOL. SUBTRAT
2 TEORI INDUCED FIT OLEH D.E. KOSHLAND SUBTRAT MENGINDUKSI KONFOMASI TEMPAT AKTIF ENZIM SEHINGGA KOMPLEMENTER DENGAN SUBTRAT.
SIFAT ENZIM• MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI DENGAN MENURUNKAN
ENERGI PENGAKTIFNYA• MEMBANTU REAKSI TANPA MENGALAMI PERUBAHAN• ENZIM DIPERLUKAN DALAM JUMLAH YANG SANGAT KECIL
– TURNOVER NUMBER : 100-3 JUTA – YANG UMUM : 1000– NILAI TERSENUT ADALAH JUMLAH MOL SUBTRAT YANG
DIBANTU OLEH SEBUAH MOL. ENZIM DALAM SATU MENIT• ENZIM BERSIFAT SANGAT SPESIFIK (SELEKTIF) THD REAKSI
– TINGKAT KEKHUSUSAN : • KELOMPOK SUBTRAT• SEBUAH SUBTRAT• ISOMER TERTENTU
• ENZIM SANGAT PEKA TERHADAP SUHU & pH • MOLEKUL-MOLEKUL ENZIM MERUPAKAN PARTIKEL KOLOID
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
1. KONSENTRASI SUBTRAT
2. SUHU
3. PH
4. KONSENTRASI ENZIM
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
1. KONSENTRASI SUBTRAT• SAMPAI KONSENTRASI SUBTRAT TERTENTU
SUBTRAT ↑ LAJU REAKSI ↑• SETELAH BATAS TERSEBUT. SUBTRAT ↑
LAJU REAKSI TETAP• BATAS TERSEBUT DICAPAI JIKA ENZIM TELAH
MENGIKAT SUBTRAT SECARA MAKSIMUM• HUBUNGAN TERSEBUT PADA KONSENTRASI
ENZIM TERTENTU DAN KEADAAN LINGKUNGAN YANG TETAP
2. SUHU – Q 10 REAKSI ENZIMATIS = 2 UNTUK
KISARAN SUHU SAMPAI 35oC ; DI ATAS 35oC KECEPATAN ↓ KARENA DENAURASI ENZIM
– ADA INERAKSI ANTARA SUHU DENGAN WAKTU THD LAJU REAKSI
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
3. PH• UMUMNYA PH OPTIMUM 5-7• PH EKSTRIM DENATURASI ATAU TIDAK
AKTIF• PH MEMPENGARUHI BENTUK ION ENZIM
MENENTUKAN SIFAT KATALISNYA• P OPTIMUM TIDAK DIPENGARUHI FAKTOR
WAKTU
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
4. KONSENTRASI ENZIM• PADA KEADAAN SUBTRAT YANG BERLEBIHAN
KONSENTRASI ENZIM ↑ LAJU REAKSI TINGGI
GBR
GBR
ZAT PENGHAMBAT
• ZAT PENGHAMBAR :– BERSAING (KOMPETITIF)– TAT BERSAING (NON-KOMPETITIF)
ZAT PENGHAMBAT
BERSAING• STRUKTUR MOLEKUL PENGHAMBAT MIRIP
SUBTRAT NORMAL BERSAING MENEMPATI TEMPAT AKTIF ENZIM TIDAK BEBAS TIDAK TERBENTUK HASIL (PRODUK)
• CONTOH : PENGHAMBAT PADA ENZIM SUKSINAT DEHIDROGENASE OLEH ASAM MALONAT ATAU GLUTARAT
• SUBTRAT NORMAL : ASAM SUKSINAT MIRIP DENGAN STRUKTUR ZAT PENGHAMBAT; PENGHAMBATAN DAPAT DIATASI DENGAN PENM\AMBAHAN SUBTRAT
ZAT PENGHAMBATTAK BERSAING :• PENGHAMBATA MEMNPEL PADA BAGIAN
YANG BUKAN TEMPAT AKTIF STRUKTUR TEMPAT AKTIF BERUBAH SIFAT KATALIS HILANG
• CONTOH : Hg 2+ ATAU Ag 2+ BERGABUNG DENGAN GUGUS SUPRIHIDRIL (-SH) DARI ENZIM
• ION LOGAM UNTUK AKTIVITAS ENZIM (MIS. Mg2+) DIIKAT ZAT PENGHAMBAT
PENAMAAN DAN KLASIFIKASI ENZIM
KOMISI ENZIM PERSATUAN BIOKIMIA INTERNASIOAL MENGKLASIFIKASI ENIM BERDASRKAN EAKSI YANG DIKATALISNYA
ADA DUA NAMA TRIVIAL (PENDEK & DIGUNAKAN SEHARI HARI SISTEMATIK (MENGIDENTIFIKASI REAKSI YANG
DIKATALIS)CONTOH :
FRUKTOSA 1,6-DIFOSFAT -- 2 TRIOSA FOSFAT ENZIM : ALDOSE (TRIVIAL)
KETOSA-1- FOSFAT ALDEHIDA LIASE (SISTEMATIK)
PRODDUK REAKSI
• KECEPATAN REAKSI ↓ JIKA WAKTU ↑– DNATURASI ENZIM – SUBTRAT ↓ DAN PRODUK ↑– PRODUK ↑ REAKSI KEBALIKAN – PRODUK SINTESISNYA ↓
BA C D EEn.1 En.2 En.3 En.4
FEEDBACK INHIBITION
PENAMAAN ENZIM
• NAMA ENZIM : AKHIRAN –ASE– TRIVIAL : SITOKROM OKSIDASE – STANDAR :
• SITOKROM C : O2 OKSIDOREDUKTSE (SIT.C SEBAGAI SUMBER ELEKTRON ; O2 SEBAGAI AKSEPTOR ELEKTRON)
– TRVIAL : DEHIDROGENASE AS. MALAT – STANDAR: L-MALAT : NAD
OKSIDOREDUKATSE (L-MALAT SEBAGAI DONOR H; NAD SEBAGAI AKSEPTOR H)
KELAS ENZIM
1. OKSIDUREDUKTASE
2. TRANSFERASE
3. HIDOLASE
4. LIASE
OKSIDUREDUKTASE
• MENGKATALIS REAKSI OKSIDASI-REDUKSI
• CONTOH : – OKSIDASE (MENGUNGAKAN OKSIGEN
SEBAGAI PENERIMA ELEKTRON)
– DEHIDROGENASE (MEMINDAHKAN H)
TRANSFERASE
• MEMINDAHKAN GUGUS KIMIA DARI SUATU ZAT KE ZAT LAIN
• CONTOH:– TRANSMINASE (MEMINDAHKAN GUGUS
AMINO)– KINASE (MEMINDAHKAN GUGUS FOSFAT
DARI ATP KE FOSFAT)
HIDROLASE
• MEMECAHKAN MOLEKUL DENGAN MENGGUNAKAN AIR
• CONTOH :– KARBOHIDIDRASE (MENGHIDROLISIS
POLISAKARIDA)– ESTERASE (MENGHIDROLISIS ESTER)– PROTEASE (MENGHIDROLISIS PROTEIN)
LIASE
• MEMINDAHKAN GUGUS DARI SUBTRAT DENGAN MENINGGALKAN IKATA RANGKAP ATAU PENAMBAHAN GUGUS PADA IKATAN RANGKAP
• CONTOH : – DEKARBOKSILASE (MEMINDAHKAN CO2)
GBR CONTOH
GBR CONTOH