PENDAHULUAN

Kemungkinan sempat terlintas pertanyaan dalam pikiran kita bahwa bagaimana kita

yang berawal dari zigot yang kita ketahui hanya berupa satu sel mampu tumbuh besar

menjadi manusia dewasa dengan miliaran sel dalam tubuh kita. Namun demikian ada juga

beberapa kasus seperti orang kerdil yang mungkin kita jumpai. Di lain kasus ada juga

pertumbuhan orang yang super tinggi bagai raksasa. Beberapa pertanyaan lain mungkin juga

muncul begitu saja ketika kita memikirkan hal tersebut. Misalnya telor ayam yang biasa kita

konsumsi apakah memang diciptakan untuk kita makan. Dan rasanyapun cukup enak.

Namun jika dierami oleh induknya dalam waktu tertentu, telur yang kita lihat hanya terdiri

dari putih dan kuning telur tersebut akan menetas menjadi anak ayam. Luar biasa sekali

ayam bisa “muncul” dari telur tersebut. Kita juga mengetahui bahwa kita perlu makan

makanan yang bergisi jika ingin tumbuh dan hidup sehat. Lalu apakah ayam dalam telur

tersebut makan? Belakangan ini juga banyak kita lihat baik melalui media cetak maupun

elektronik suatu penelitian yang dilakukan oleh kelompok ilmuan untuk menjawab

tantangan melawan penuaan. Tentunya untuk mencapai bisa berhasil dibutuhkan suatu

pengetahuan dasar tentang bagaimana mekanisme penuaan itu sendiri. Factor-faktor apa

saja yang terlibat, bagaimana cara factor tersebut mempengaruhi dan lain sebagainya.

Pertanyaan lain misalnya bagaimana jika di dalam lambung kita tidak mengandung

molekul-molekul yang membantu mencerna makanan? Bayangkan juga seekor anaconda

mampu menelan seekor babi ke dalam perutnya yang akan tercerna sempurna dalam

beberapa bulan.

Pertanyaan-pertanyaan di atas akan mulai menjadi jelas jika kita melihat ke dalam

reaksi yang terjadi pada level sel yang begitu rumit namun teratur yang keseluruhannya

diistilahkan dengan metabolisme. Salah satu molekul penting yang berperan dalam

metabolisme sel organisme adalah enzim. Anabolisme atau reaksi pembentukan serta

katabolisme atau reaksi pemecahan silih berganti dilakukan oleh sel dengan bantuan enzim

dalam rangka sintesis protein sebagai molekul pembangun yang berkontribusi dalam

pertumbuhan kita. Sel juga melakukan reaksi untuk mensinteis suatu protein hormone yang

akan mengkoordinasi aktivitas kita. Agar reaksi di dalam sel sendiri berjalan efektif, sel juga

mensintesis molekul katalitik yang kita kenal dengan enzim yang juga merupakan molekul

protein termodifikasi kusus.

Dalam tulisan ini kami akan coba membahas prinsip-prinsip dasar tentang enzim yang

begitu beragam serta berperan sentral dalam menjamin kelangsungan hidup suatu

organism.

PEMBAHASAN

A. Enzim

Hukum termodinamika memberitahukan apa yang dapat dan yang tidak dapat

terjadi tanpa menyebutkan kecepatan proses yang terjadi. Suatu reaksi kimia spontan

dapat terjadi sedemikian lambatnya sehingga reaksi tersebut tidak dapat ditangkap oleh

ENZIM I GEDE SUDIRGAYASA

indera. Misalnya hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa bersifat eksergonik

yang terjadi secara spontan dengan pelepasan energy bebas ( ∆G = -7 kkal/ mol). Namun

suatu larutan sukrosa yang dilarutkan dalam air steril akan tetap seperti itu selama

bertahun-tahun dalam suhu ruangan tanpa terjadi hidrolisis yang berarti. Akan tetapi

jika kita menambahkan sejumlah kecil enzim sukrase ke larutan itu, maka semua sukrosa

itu dapat dihidrolisis dalam hitungan detik. Bagaimana cara kerja enzim melakukan hal

tersebut?

1. Enzim mempercepat reaksi metabolisme dengan cara menurunkan rintangan energy

Enzim adalah protein katalitik. Suatu katalis adalah suatu agen kimiawi yang

mengubah laju reaksi tanpa harus dipergunakan oleh reaksi itu. Dengan tidak adanya

enzim, lalu lintas kimiawi melalui jalur-jalur metabolism akan menjadi sangat macet.

Apa yang menghalangi suatu reaksi spontan dan bagaimana enzim mengubah situasi

tersebut?

Setiap reaksi kimiawi melibatkan pemutusan ikatan dan pembentukan ikatan.

Misalnya hidrolisis sukrosa melibatkan pertama-tama melibatkan pemutusan ikatan

antara glukosa dan fruktosa dan kemudian pembentukan ikatan baru dengan suatu

atom hydrogen dan suatu gugus hidroksil dari air. Setiap saat suatu reaksi mengatur

ulang atom-atom molekul tersebut. Ikatan-ikatan yang sudah ada dalam reaktan harus

diputuskan dan ikatan baru pada produk akan dibentuk. Molekul reaktan harus

menyerap energy dari sekelilingnya untuk dapat memutuskan ikatannya, dan energy

akan dibebaskan ketika ikatan baru pada molekul produk terbentuk.

Investasi awal energy untuk memulai suatu reaksi yaitu energy yang diperlukan

untuk memutuskan ikatan pada molekul reaktan dikenal dengan energy bebas untuk

aktivasi atau energy aktivasi yang disingkat dengan EA. Energy ini biasanya tersedia

dalam bentuk panas yang diserap oleh molekul reaktan dari sekelilingnya. Jika reaksi itu

bersifat eksergonik, EA akan dikembalikan lebih banyak, karena pembentukan ikatan

baru akan membebaskan lebih banyak energy dibandingkan dengan yang

diinvestasikan dalam pemutusan ikatan lama.

Ikatan-ikatan reaktan hanya akan putus ketika molekul-molekulnya telah menyerap

cukup banyak energy untuk membuatnya menjadi tidak stabil. Energy aktivasi

digambarkan oleh bagian tanjakan bukit pada gambar, dengan kandungan energy

bebas reaktan yang semakin meningkat. Penyerapan energy panas akan meningkatkan

kecepatan reaktan , sehingga reaktan tersebut bertubrukan lebih sering dan lebih

bertenaga. Selain itu, agitasi termal ( perangsangan oleh panas) pada atom-atom dalam

molekul tersebut membuat ikatan itu lebih mudah putus. Pada puncak, reaktan berada

pada kondisi tidak stabil yang dikenal dengan keadaan transisi. Reaktan telah berada

pada kondisi siap dan reaksi bisa terjadi. Ketika molekul telah mantap dengan

pengaturan ikatan barunya, energy dibebaskan ke sekelilingnya. Fase reaksi ini

berhubungan dengan bagian turun bukit pada gambar, yang menandakan molekul

tersebut mengalami kehilangan energy bebas. Perbedaan antara energy bebas produk

dengan reaktan adalah ∆G untuk keseluruhan reaksi, yang bernilai negatif untuk suatu

reaksi eksergonik ( reaksi yang melepaskan energy).

Seperti terlihat pada gambar, untuk suatu reaksi eksergonik sekalipun yang secara

energetis keseluruhannya adalah turun bukut, rintangan energy aktivasinya harus

diturunkan dulu sebelum reaksi dapat berlangsung. Untuk beberapa reaksi, EA-nya

tidak terlalu tinggi sehingga pada suhu ruangan sekalipun terdapat cukup energy panas

yang bisa digunakan oleh banyak reaktan untuk mencapai keadaan transisi. Akan tetapi

pada sebagian besar kasus, rintangan EA lebih tinggi, dan reaksi akan terjadi dengan laju

yang teramati jika hanya reaktan dipanaskan. Busi pada mesin mobil akan memberikan

energy pada campuran oksigen-bensin sedemikian rupa sehingga molekul tersebut

mencapai keadaan transisi dan bereaksi. Hanya dengan demikian dapat terjadi

pembebasan energy untuk mendorong piston. Tanpa busi, hidrokarbon bensin terlalu

stabil untuk dapat bereaksi dengan oksigen.

Gambar 1. Profil energi pada suatu reaksi

Rintangan energy aktivasi sangat penting bagi kehidupan. Protein, DNA dan molekul

kompleks sel lainnya sangat kaya akan energi bebas dan memiliki kemampuan terurai

secara spontan. Hukum termodinamika dapat dipakai dalam menerangkan reaksi

perombakannya. Molekul ini ada hanya pada suhu yang kas bagi sel, beberapa molekul

berhasil melewati puncak energy aktivasi itu. Namun demikian, kadang-kadang

rintangan reaksi tertentu harus dilewati, karena jika tidak sel tersebut secara metabolic

akan stagnan. Panas akan mempercepat reaksi, akan tetapi suhu tinggi akan

membunuh sel. Dengan demikian suatu organism harus menggunakan suatu alternative

yaitu suatu katalis.

Suatu enzim mempercepat sutu reaksi dengan cara menurunkan rintangan EA

sedemikian rupa sehingga tebing yang curam yang menuju ke keadaan transisi itu dapat

dijangkau pada suhu yang sedang. Suatu enzim tidak dapat mengubah ∆G untuk suatu

reaksi dan tidak akan dapat mengubah reaksi endergonik menjadi reaksi eksergonik.

Enzim hanya dapat mempercepat reaksi yang memang pada akhirnya akan terjadi

dengan sangat lambat, akan tetapi fungsi ini memungkinkan sel untuk memiliki suatu

metabolism yang dinamis. Selanjutnya karena enzim sangat selektif dalam hal reaksi

yang dapat dikatalisnya, maka enzim itu akan menentukan proses kimiawi mana yang

akan berlangsung pada suatu sel pada suatu waktu tertentu.

Gambar 2. Enzim menurunkan rintangan energi aktivasi

2. Enzim memiliki substrat yang spesifik

Reaktan di mana enzim akan bekerja disebut sebagai substrat enzim. Enzim

berikatan dengan substratnya. Pada saat enzim dan substrat atau beberapa substrat

berikatan, kerja katalitik enzim tersebut akan mengubah substrat menjadi produk atau

beberapa produk reaksi. Keseluruhan proses tersebut dapat diringkas sebagai berikut:

Enzim

Substrat Produks

Misalnya enzim sukrase ( sebagian besar nama enzim berakhiran – ase) memecah

disakarida sukrosa menjadi kedua monosakaridanya, glukosa dan fruktosa.

Sukrase

Sukrosa + H2O Glukosa + Fruktosa

Setiap enzim dapat membedakan substratnya dari senyawa yang sangat dekat

sekalipun hubungannya, seperti isomer, sedemikian rupa sehingga setiap jenis enzim

mengkatalisis suatu reaksi tertentu. Misalnya sukrase hanya akan bekerja pada sukrosa

dan akan menolak disakarida lain seperti maltosa. Apa yang berperan dalam

pengenalan molekuler ini? Perlu diingat bahwa enzim merupakan protein, dan protein

merupakan makromolekul dengan konformasi tiga dimensi yang unik. Kekususan suatu

enzim disebabkan oleh bentuknya tersebut.

Hanya daerah tertentu dari molekul enzim tersebut yang sesungguhnya berikatan

dengan substrat. Daerah ini disebut tempat aktif, merupakan kantong atau lekukan

yang khas pada permukaan protein tersebut. Umumnya tempat aktif dibentuk oleh

beberapa asam amino pada molekul enzim itu, dan sisanya adalah molekul protein

yang memberikan suatu kerangka kerja yang menguatkan konfigurasi tempat aktif

tersebut.

Kekhususan suatu enzim berhubungan dengan adanya kesesuaian antara bentuk

tempat aktifnya dengan bentuk substratnya. Namun demikian, tempat aktif tersebut

bukanlah tempat penerima yang kaku bagi substrat tersebut. Ketika substrat

menempati tempat aktif, maka enzim akan terinduksi untuk mengubah bentuknya

sedikit sehingga tempat aktif akan lebih pas mengelilingi substrat itu. Kecocokan

terinduksi ini mirip dengan jabatan tangan yang sangat erat. Kecocokan terinduksi ini

akan membawa gugus kimiawi tempat aktif itu ke posisi yang meningkatkan

kemampuannya untuk mengkatalisis reaksi kimiawi.

3. Tempat aktif adalah pusat katalitik enzim

Dalam suatu reaksi enzimatik, substrat berikatan dengan tempat aktif untuk

membentuk suatu kompleks enzim substrat. Pada sebagian besar kasus, substrat

terikata pada tempat aktif melalui interaksi yang lemah, seperti ikatan hidrogen dan

ikatan ionik. Rantai samping beberapa asam amino yang membentuk tempat aktif akan

mengkatalisis pengubahan substrat menjadi produk, dan produk itu akan keluar dari

tempat aktif tersebut. Setelah itu enzim tersebut akan kembali bebas untuk mengikat

molekul substrat lain pada tempat aktifnya. Siklus tersebut terjadi sedemikian cepatnya

sehingga sebuah molekul enzim tunggal umumnya akan bekerja pada sekitar seribu

molekul substrat per detik. Beberapa enzim bekerja lebih cepat lagi. Enzim-enzim,

seperti katalis lain, keluar dari reaksi dalam bentuk aslinya. Dengan demikian, enzim

dalam jumlah yang sangat kecil dapat mempunyai dampak metabolic yang sangat besar

dengan cara berfungsi terus-menerus dalam siklus katalitik.

Enzim menggunakan berbagai mekanisme untuk menurunkan energy aktivasi dan

mempercepat reaksi. Pada reaksi yang melibatkan dua atau lebih reaktan, tempat aktif

memberikan suatu cetakan bagi substrat agar bisa ikut bersama dalam reaksi yang

terjadi di antara substrat-substrat tersebut. Ketika tempat aktif telah mengikat

substrat, melalui kecocokan terinduksi, enzim dapat menekan molekul-molekul

substrat, meregang dan membengkokkan ikatan kimiawi penting yang harus

diputuskan selama reaksi tersebut. Karena EA sebanding dengan kesulitan untuk

memutuskan ikatan itu, maka gangguan terhadap subtract akan mengurangi jumlah

energy termal yang harus diserap untuk mencapai suatu keadaan transisi.

Tempat aktif juga menyediakan suatu lingkungan mikro yang kondusif bagi suatu

jenis reaksi tertentu. Misalnya jika tempat aktif memiliki asam amino dengan rantai

samping yang asidik, tempat aktif itu akan dapat menjadi kantong pH rendah dalam sel

yang biasanya bersifat netral. Pada kasus seperti itu, suatu asam amino asidik dapat

memudahkan transper H+ ke substrat sebagai langkah penting dalam mengkatalisis

reaksi tersebut. Mekanisme lain dari katalisis adalah partisipasi langsung tempat aktif

itu dalam reaksi kimiaw. Kadang-kadang proses ini bahkan melibatkan pembentukan

ikatan kovalen sementara antara substrat dan rantai samping asam amino enzim

tersebut. Langkah selanjutnya adalah rekasi itu akan mengembalikan rantai samping ke

keadaan semula, sehingga tempat aktif itu akan sama antara setelah reaksi dengan

sebelum reaksi terjadi.

Laju di mana sejumlah enzim mengubah substrat menjadi produk, sebagian

merupakan fungsi dari konsentrasi awal subtrat. Semakin banyak molekul substrat yang

tersedia, semakin sering molekul-molekul tersebut memasuki tempat aktif molekul

enzim. Akan tetapi terdapat keterbatasan dalam memacu kecepatan reaksi dengan cara

menambahkan lebih banyak lagi substrat ke suatu konsentrasi enzim yang tetap. Pada

suatu titik tertentu, konsentrasi substrat tersebut akan menjadi cukup tinggi sehingga

semua tempat aktif pada semua molekul enzim sudah ditempati oleh subtrat. Segera

setelah produk meninggalkan tempat aktif, molekul substrat yang lain akan masuk.

Pada kondisi substrat seperti ini, enzim tersebut dikatakan mengalami kejenuhan, dan

laju reaksi ditentukan kecepatan tempat aktif mengubah substrat menjadi produk.

Ketika suatu populasi enzim telah jenuh, satu-satunya cara untuk meningkatkan

produktvitas adalah menambahkan lebih banyak lagi enzim. Inilah salah satu cara dari

sel yaitu dengan membuat lebih banyak enzim.

Gambar 3. Siklus katalitik suatu enzim

4. Lingkungan fisik dan kimiawi sel akan mempengaruhi aktivitas enzim

Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum seperti : pH, suhu,

dan faktor kimiawi tertentu

a. Pengaruh Suhu dan pH

Perlu diingat bahwa struktur tiga dimensi protein sangat sensitif terhadap

lingkungannya. Sebagai suatu protein, enzim memiliki kondisi tertentu di mana

enzim tersebut dapat bekerja secara optimal karena lingkungan tersebut

mendukung konformasi yang paling aktif bagi molekul enzim tersebut.

Suhu merupakan salah satu factor lingkungan penting dalam aktivitas suatu

enzim. Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan

dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan

bertubrukan dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih

cepat. Di luar suhu itu, kecepatan suatu reaksi enzimatik akan menurun drastis.

Agitasi termal pada molekul enzim tersebut akan mengganggu ikatan hidrogen,

ikatan ionik dan interaksi lemah lainnya yang menstabilkan konformasi aktifnya

sehingga molekul enzim tersebut akan mengalami denaturasi. Setiap enzim

memiliki suatu suhu optimal di mana laju reaksinya berjalan paling cepat. Suhu ini

memungkinkan terjadinya tubrukan molekuler paling banyak tanpa

mendenaturasikan enzim tersebut. Sebagian besar enzim manusia memiliki suhu

optimal sekitar 350 C sampai 400 C. Lain halnya dengan bakteri yang hidup pada

sumber air panas dapat mengandung enzim dengan suhu optimal 700C atau lebih.

Selain setiap enzim memiliki suhu optimal, enzim juga memiliki nilai pH

optimal untuk bekerja paling aktif. Nilai pH optimal untuk sebagian besar enzim

adalah sekitar 6 sampai 8, akan tetapi tetapi terdapat beberapa perkecualian.

Misalnya pepsin, enzim pencernaan dalam lambung, bekerja paling baik pada pH 2.

Lingkungan asam seperti ini mendenaturasi sebagian besar enzim, akan tetapi

konformasi aktif pepsin diadaptasikan dengan asam lambung tersebut. Sebaliknya

tripsin, enzim pencernaan yang tinggal pada lingkungan usus yang bersifat basa,

memiliki pH optimal 8.

Gambar 4. Pengaruh lingkungan terhadap aktivitas enzim

b. Kofaktor

Banyak enzim yang memerlukan bantuan dari komponen nonprotein untuk aktifitas

katalitiknya. Komponen inilah yang disebut kofaktor, dapat berikatan kuat dengan

tempat aktif secara permanen, atau dapat juga berikatan secara lemah dan

reversible bersama-sama dengan substrat. Kofaktor beberapa enzim adalah

molekul anorganik, seperti atom logam zink, besi dan tembaga. Jika kofaktor

tersebut merupakan molekul organik maka molekul organik ini secara lebih sfesifik

disebut koenzim. Sebagian besar vitamin merupakan koenzim atau bahan baku

untuk pembuatan koenzim tersebut. Kofaktor berfungsi dalam berbagai cara.

Namun dalam semua kasus, kofaktor penting bagi terjadinya katalisis.

c. Inhibitor enzim

Senyawa kimiawi tertentu secara selektif menghambat ( menginhibisi ) kerja

enzim spesifik. Jika inhibitor berikatan dengan enzim melalui ikatan kovalen, inhibisi

yang terjadi umumnya bersifat ireversibel. Akan tetapi, akan menjadi dapat balik

atau reversible jika inhibitor tersebut berikatan melalui ikatan lemah. (Gambar 20)

Beberapa inhibitor menyerupai molekul substrat yang normal dan bersaing

untuk dapat menempati tempat aktif enzim. Senyawa yang mirip seperti itu yang

disebut inhibitor kompetitif. Mengurangi produktivitas enzim dengan cara

mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif. Inhibisi seperti ini sifatnya

reversible. Hambatan ini dapat diatasi dengan cara meningkatkan konsentrasi

substrat sedemikian rupa sehingga begitu tempat aktif tersedia aka nada lebih

banyak molekul substrat daripada molekul inhibitor di sekelilingnya sehingga akan

dapat memenangkan persaingan untuk memasuki tempat aktif

Inhibitor nonkempetitif tidak secara langsung bersaing dengan substrat

pada tempat aktif. Sebaliknya inhibitor ini menghambat reaksi enzimatik dengan

cara berikatan dengan bagian lain enzim tersebut. Interaksi ini akan menyebabkan

molekul enzim tersebut mengubah bentuknya yang selanjutnya membuat tempat

aktif tidak reseptif terhadap substrat atau membuat enzim tersebut kurang efektif

dalam mengkatalisis perubahan substrat menjadi produk.

Beberapa racun yang diserap oleh organism dari lingkungan bekerja dengan

cara menginhibisi enzim. Misalnya pestisida DDT dan parathion adalah inhibitor

enzim-enzim utama dalam system saraf. Banyak antibiotic adalah inhibitor enzim

spesifik pada bakteri. Misalnya penisilin akan membatasi tempat aktif suatu enzim

yang digunakan oleh banyak bakteri untuk mebuat dinding selnya.

Dengan menyebut inhibitor enzim yang merupakan racun pada proses

metabolism, maka inhibisi enzim umumnya memberi kesan abnormal dan

berbahaya. Pada kenyataannya, inhibisi dan aktivasi enzim yang selektif oleh

molekul yang secara alami ditemukan di dalam sel merupakan mekanisme penting

dalam control metabolisme

5. Kontrol metabolisme

Kekacauan kimiawi akan terjadi jika semua jalur metabolism terbuka secara bersamaan.

Bayangkan misalnya substansi yang disintesis oleh suatu jalur segera dirombak oleh

jalur yang lain, sel tersebut akan memutar metabolismenya tanpa henti. Sesungguhnya

sebuah sel mengatur jalur metabolismenya secara ketat dengan cara mengontrol

kapan dan di mana berbagai enzimnya tersebut akan diaktifkan. Jalur-jalur tersebut

dikontrol dengan cara meng-on-kan atau meng-off-kan gen yang mengkode enzim-

enzim spesifik.

Gambar 5. Inhibisi enzim

a. Kontrol metabolisme sering kali berantung pada pengaturan alosterik

Pada banyak kasus, molekul yang secara alamiah mengatur aktivitas enzim dalam

sebuah sel berperilaku mirip seperti inhibitor nonkompetitif reversible. Molekul

pengatur ini akan mengubah bentuk dan fungsi enzim dengan cara berikatan

dengan suatu tempat alosterik, suatu tempat reseftor spesifik pada beberapa

bagian molekul enzim yang berada jauh dari tempat aktif enzim tersebut. Pengaruh

yang ditimbulkan bisa bersifat menghambat ( inhibisi ) atau merangsang ( stimulasi

) aktivitas enzim.

1) Pengaturan alosterik

Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau

lebih rantai atau subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat

aktifnya sendiri, dan tempat alosterik umumnya berlokasi di mana subunut-

subunit tersebut menyatu. Keseluruhan kompleks ini akan berosilasi ( berganti-

ganti ) di antara dua keadaan konformasi, satu keadaan secara katalitik aktif

dan yang satunya lagi inaktif. Pengikatan activator ke suatu tempat alosterik

akan menstabilkan konformasi yang mempunyai tempat aktif yang fungsional.

Sementara pengikatan inhibitor alosterik akan menstabilkan konformasi inaktif

enzim tersebut. Daerah kontak antara subunit-subunit suatu enzim alosterik

berhubungan sedemikian rupa sehingga perubahan konformasi dalam suatu

subunit akan diteruskan atau ditransmisikan ke semua subunit lainnya. Melalui

interaksi subunit-subunit tersebut, suatu molekul activator atau inhibitor

tunggal yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan akan

mempengaruhi tempat aktif semua subunit.Karena pengatur alosterik

berikatan dengan enzim melalui ikatan lemah, aktivitas enzim tersebut akan

berubah oleh adanya konsentrasi pengatur yang berfluktuasi. Pada beberapa

kasus, inhibitor dan activator sangat mirip bentuknya sehingga saling bersaing

untuk menempati tempat alosterik yang sama. Misalnya beberapa enzim jalur

katabolik bisa memiliki tempat alosterik yang cocok berikatan dengan ATP dan

AMP ( adenosine monofosfat ) yang selalu dihasilkan dari ADP. Enzim seperti

itu diinhibisi oleh ATP dan diaktifkan oleh AMP. Hal ini masuk akal karena fungsi

utama katabolisme adalah untuk meregenerasi ATP. Jika produksi ATP lebih

lambat dari penggunaannya, maka AMP akan terakumulasi dan akan

mengaktifkan enzim-enzim utama yang mempercepat katabolisme. Jika

penawaran ATP melebihi permintaan, maka katabolisme akan melambat

karena molekul ATP terakumulasi dan bersaing untuk menempati tempat

alosterik. Dengan cara ini enzim alosterik akan mengontrol laju reaksi-reaksi

utama dalam jalur-jalur metabolism.

Gambar 21. Pengaturan alosterik

2) Inhibisi umpan balik

Inhibisi jalur katabolic pengkasil ATP melalui pengikatan secara alosterik ATP

dengan suatu enzim dalam jalur ini merupakan contoh inhibisi umpan balik,

salah satu metode kontrol metabolisme. Inhibisi umpan balik adalah peng-off-

an suatu jalur metabolism oleh produk akhirnya, yang bertindak sebagai

inhibitor suatu enzim dalam jalur tersebut. Gambar di bawah menunjukkan

suatu contoh mekanisme kontrol yang beroperasi pada jalur anabolic.

Beberapa sel menggunakan jalur anabolik lima tahap untuk mensintesis asam

amino isoleusin dari treonin, asam amino yang lain. Setelah isoleusin, produk

akhir jalur itu terakumulasi, maka asam amino tersebut akan memperlambat

sintesisnya sendiri dengan cara menginhibisi secara alosterik enzim pada tahap

paling awal dari jalur tersebut. Dengan demikian inhibisi umpan balik akan

mencegah sel-sel menghamburkan sumberdaya kimiawi untuk mensintesis

lebih banyak isoleusin dibandingkan dengan yang diperlukan.

Gambar 22. Inhibisi umpan balik

3) Kooperativitas

Melalui suatu mekanisme yang menyerupai suatu aktivasi alosterik, molekul

substrat dapat merangsang kekuatan katalitik enzim. Perlu diingat bahwa

pengikatan substrat pada enzim akan menginduksi perubahan bentuk yang

menguntungkan tempat aktif ( kecocokan terinduksi ). Jika enzim memiliki dua

atau lebih subunit, interaksi dengan satu molekul substrat akan memicu

terjadinya perubahan konformasi menguntungkan yang sama pada semua

subunit lain enzim tersebut. Mekanisme ini disebut kooperativitas, yang akan

memperbesar respon enzim terhadap substrat. Satu molekul substrat akan

menyiapkan enzim untuk menerima molekul substrat tambahan.

Gambar 23. Kooperativitas

b. Lokalisasi enzim di dalam suatu sel akan membantu mengatur metabolisme

Sel bukan hanya sebuah kantung senyawa kimiawi dengan ribuan jenis enzim dan

substrat yang berlainan yang bergerak secara acak. Struktur di dalam sel akan

membuat jalur metabolism tersebut menjadi teratur. Dalam beberapa kasus, suatu

kelompok enzim untuk beberapa tahap jalur metabolism bergabung bersama

membentuk kompleks multienzim. Pengaturan ini akan mengontrol urutan reaksi,

karena produk dari reaksi pertama akan menjadi substrat untuk enzim berikutnya

dalam kompleks itu, dan demikian seterusnya sampai produk akhirnya dibebaskan.

Beberapa enzim dan kompleks enzim memiliki lokasi yang tetap di dalam sel

sebagai komponen structural membrane tertentu. Enzim lain berada dalam larutan

di dalam organel sel eukariotik terbungkus membrane yang spesifik, masing-masing

dengan lingkungan kimiawi internalnya sendiri-sendiri. Misalnya di dalam sel

eukariotik enzim-enzim untuk respirasi seluler berada di dalam mitokondria. Jika sel

itu memiliki sejumlah molekul enzim untuk respirasi yang sama namun terlarut dan

diencerken dalam seluruh volume sel, maka respirasi tentunya akan menjadi sangat

tidak efisien. Basis struktural dari keteraturan metabolism membawa kita

6. Klasifikasi dan tatanama enzim

Banyak enzim yang telah dinamakan dengan menambahkan akhiran ase kepada

nama substratnya, misalnya urease mengkatalisis hidrolisis urea, amilase

menghidrolisis amilum. Tetapi banyak pula enzim yang dinamakan tidak berdasarkan

nama substratnya, misalnya tripsin dan pepsin. Juga ada enzim yang dikenal dengan

dua nama, misalnya amilase yang dihasilkan kelenjar ludah dinamakan pula ptialin.

Karena itu, dan juga dengan terus meningkatnya jumlah enzim yang baru ditemukan,

suatu dasar penggolongan enzim secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan

Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama,

masing-masing dengan subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya.

Tabel 2. Klasifikasi Enzim berdasarkan International Union of biochemistry (IUB)

No Kelas Tife reaksi yang dikatalisis

1 Oksidoreduktase

Transfer elektron

2 Transferase

Transfer gugus

fungsi

3 Hidrolase

Reaksi hidrolisis

4 Liase

Pemutusan ikatan

C-C, C-O, C-N,

membentuk ikatan

rangkap

5 Isomerase

Pemindahan gugus

di dalam molekul,

membentuk isomer

6 Ligase

(sintetase)

Pembentukan

ikatan

Tiap-tiap enzim ditetapkan ke dalam empat tingkat nomor kelas dan diberikan suatu

nama sistematik, yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis. . Reaksi-reaksi (dan

enzim-enzim yang mengkatalisisnya) dibagi dalam 6 kelas utama, masing-masing kelas

dengan 4-13 sub-kelas. Nama enzim mempunya 2 bagian. Yang pertama adalah nama

substrat atau substrat-subtrat. Yang kedua, diakhiri dengan “ase”, menunjukan jenis

reaksi yang dikatalisis. Akiran “ase” tidak lagi tercantum langsung pada nama substrat.

Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi: ATP + D-glukosa → ADP + D-glukosa – 6 –

fosfat. Nama sistematik formal enzim ini adalah: fosfotransferase ATP: glukosa, yang

menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari ATP ke

glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam kelas 2 pada tabel 2, dan nomor klasifikasinya

(EC) adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama (yaitu 2) menunjukkan nama kelas

(transferase), bilangan kedua (7 ) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga (1)

bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus hidroksil sebagai penerima), dan

bilangan keempat (1) bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika nama

sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim ini adalah heksokinase.

SIMPULAN

Enzim mempercepat reaksi metabolisme dengan cara menurunkan rintangan energy.

Enzim adalah protein katalitik. Suatu katalis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju

reaksi tanpa harus dipergunakan oleh reaksi itu.

Enzim bekerja dengan menurunkan hambatan energy aktivasi. Enzim memiliki tempat

aktif sebagai tempat katalitik yang mengubah substrat spesifik menjadi suatu produk.

Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum seperti : pH, suhu, dan

faktor kimiawi tertentu.

sel mengatur jalur metabolismenya secara ketat dengan cara mengontrol kapan dan di

mana berbagai enzimnya tersebut akan diaktifkan. Jalur-jalur tersebut dikontrol dengan cara

meng-on-kan atau meng-off-kan gen yang mengkode enzim-enzim spesifik.

Sistem klasifikasi internasional menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas

utama, masing-masing dengan subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya.

RUJUKAN

Boyce Sinead, Keith F Tipton. Enzyme Classification and Nomenclature. Trinity College,

Dublin, Ireland

Campbell, Neil A. 2004. Biologi.(terjemahan). Jakarta: Erlangga

Phillips,Jhon S. dkk. 2002. Chemistry: concept and application. USA: The McGraw Hill

Companies Inc.

Murray, Robert K. et al. 2006. Harper’s Illustrated Biochemistry, 27th ed. The McGraw Hill

Companies Inc.