perc.1 uji asam amino

5/17/2018 Perc.1 Uji Asam Amino - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/perc1-uji-asam-amino 1/18

1

I. NOMOR PERCOBAAN : 1

II. NAMA PERCOBAAN : REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO

III. TUJUAN PERCOBAAN : Untuk mengidentifikasi atau menguji gugus

fungsi yang terdapat dalam suatu asam amino melalui reaksi dengan reagen

millon, reagen Hopkins-cole, dan reagen ninhidrin.

IV. LANDASAN TEORI :

Kata protein berasal dari kata protos atau proteous yang berarti pertama atau

utama. Protein merupakan komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu

berperan dalam pembentukkan dan pertumbuhan tubuh. Dalam kehidupan protein

memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung

dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis.

Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi

sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh adalah salah satu

jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau

yang disebut antigen, juga suatu protein. Protein merupakan polimer yang tersusun dari

asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan

peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik

monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alamiterjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA (Anonim, 2011).

Protein sebagai salah satu komponen penyusun bahan pangan mempunyai peranan

yang sangat besar dalam menentukan mutu produk pangan. Protein mampu berinteraksi

dengan senyawa-senyawa lain, baik secara langsung maupun tidak langsung, sehingga

berpengaruh pada aplikasi proses, mutu dan penerimaan produk. Sifat-sifat inilah yang

disebut dengan sifat fungsional protein, seperti: water binding, kelarutan, viskositas,

pembentukan gel, flavor binding dan aktivitas permukaan. Dengan demikian, protein

dari berbagai sumber dapat dikembangkan menjadi produk yang mempunyai sifat-sifat

fungsional yang tinggi, menjadi: emulsifier, flavor enhancer, texturizer, stabilizer dan

pembentuk gel.



2

Molekul protein tersusun dari sejumlah asam amino sebagai bahan dasar yang

saling berkaitan satu sama lain. Ternyata ada 24 jenis rantai cabang R yang berbeda

ukuran, bentuk, muatan, dan reaktivitasnya. Rantai cabang R dapat berupa atom H pada

glisin, metil pada alanin, atau berupa gugus lainnya, baik gugus alifatik, hidroksil,

maupun aromatik. Molekul protein sendiri merupakan rantai panjang yang tersusun oleh

matarantai asam-asam amino. Asam amino adalah senyawa yang memiliki satu atau

lebih gugus karboksil (-COOH) dan satu atau lebih gugus amino (-NH2) yang salah

satunya terletak pada atom C tepat sebelah gugus karboksil (atau atom C alfa). Asam-

asam amino yang berbeda-beda (ada 20 jenis asam amino dalam protein alamiah)

bersambung melalui ikatan peptida yaitu ikatan antara gugus karboksil suatu asam

amino dengan gugus amino dari asam amino yang di sampingnya.

Fungsi suatu protein selain sebagai bahan makanan tergantung sepenuhnya pada

strukutur tiga dimensionalnya. Pada suatu protein dapat ditambahkan beberapa zat yang

dapat merubah struktur sekunder, tersier, dan kuartener dari protein tersaebut. Sebagai

contoh: konsentrasi ion yang tinggi dapat mematahkan ikatan S-S diantara cystein.

Meskipun zat ini tidak berubah untuk memecahkan ikatan peptida, sehingga struktur

primernya tidak berpengaruh, tetapi perlakuan ini dapat merusak sifat protein yang

menyebabkan protein tersebut tidak berfungsi semestinya. Protein tersebut mengalamiproses denaturasi. Sebagai contoh apabila lisozim di denaturasikan maka protein tersebut

tidak dapat lagi merubah polisakarida seperti biasa. Denaturasi suatu enzim

menyebabkan enzim itu tidak dapat berfungsi lagi (Winarno, 1991). Asam amino

merupakan satuan penyusun protein. Berdasarkan rumus bangunnya asam amino dapat

dipandang sebagai turunan asam karboksilat, yang satu atom hidrogennya digantikan

oleh gugus amino (-NH2). Pada umumnya gugus itu terikat pada atom C alfa, dengan

bangun molekul umum sebagai berikut :

R – CH2 – CH2 – CH – COOH

NH2



3

Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. Semua asam amino (20) yang

ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan gugus amino

diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya

pada rantai sampingnya, atau gugus R, yang bervariasi dalam struktur, ukuran muatan

listrik dan kelarutan di dalam air. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang

sebagai asam amino baku, utama, atau normal, untuk membedakan molekul-molekul ini

dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup, tetapi tidak terdapat di

dalam protein. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau

lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan

urutan asam amino di dalam rantai polipeptida.

Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik.

Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam -amino pada protein

(kecuali prolin). Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk

struktur primer protein oleh ikatan peptida. Susunan asam amino menentukan sifat

struktur sekunder dan tersier. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat

fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Dari 20 asam amino,

hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein

dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. Pada umumnya, kualitas proteinhewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Protein tumbuhan dapat

ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi

genetik melalui persilangan.

Sifat asam amino dalam larutan, maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat

sebagai asam atau basa. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian

pengetahuan mengenai sifat protein. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni

pemisahan, identifikasi, dan kuatifikasi asam amino yang berbeda, yaitu dalam hal

menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein, yang didasarkan

atas tingkah laku asam basa yang khas. Hampir semua asam amino baku, keculai satu

mempunyai atom karbon asimetrik , karbon, yang mengikat empat gugus substituen

yang berbeda, yakni, gugus karboksil, gugus amino, gugus R, dan atom Hidrogen. Atom



4

karbon asimetrik karenanya, merupakan pusat khiral. Seperti yang telah diketahui,

senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda, yang bersifat

identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya, kecuali satu, yakni arah perputaran sinar

terpolarisasi didalam polarimeter. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari

hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan, bersifat optik aktif; yakni senyawa-

senyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau

kebalikannya. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom karbon pada

asam amino, keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan

yang berbeda dalam ruang, yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling

menutupi sesamanya. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik , enensiomer , atau

stereoisomer . Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat, makaunit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan

molekul-molekul ini menjadi rantai. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan

molekul yang relatif kecil, dan struktur masing-masing telah diketahui.

Cara yang digunakan untuk mengklasifikasikan asam amino ada beberapa.

Misalnya cara yang mendasar pada jumlah gugus karbonil dan gugus asam amino yang

dikandung senyawa itu. Cara lain ialah yang mendasar pada sifat gugus R. Pemilahan

asam amino yang demikian itu erat hubungannya dengan struktur konfigurasi protein.

Sebagai contoh : protein yang sebagian besar tediri dari glisin , dengan gugus R adalah

H, maka protein tadi struktur konfigurasinya sangat sederhana. Bentuknya kan sangat

berbeda andai kata protein tadi tersusun oleh asam amino yang mengandung R

bermuatan. Gugus R yang bermuatan tadi dalam rantai polipeptida akan saling menolak

atau mengikat sehingga rantai tadi melipat dan cenderung membentuk melipat globula.

Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan, yaitu: (1) golongan dengan

gugus R nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan gugus R polar, tetapi tidak

bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif, (4) golongan dengan gugus

R bermuatan positif.



5

Delapan Asam Amino Mempunyai Gugus Nonpolar

Gugus R di dalam golongan ini merupakan hidrokarbon. Lima asam amino

dengan gugus R alifatik (alanin, valin, leusin, isoleusin, dan prolin), dua dengan

lingkaran aromatik ( fenilalanin dan triptofan), dan satu yang mengandung sulfur

(metionin). Kelarutan asam amino golongan ini kurang bila dibandingkan dengan

golongan asam amino yang mempunyai gugus polar yang tidak bermuatan. Hal itu

disebabkan oleh gugus R yang tidak polar. Hidrofobik adalah sifat golongan ini.

Hidrofobik ada;ah sifat fobi terhadap air dan bilamana asam amino itu terdapat pada

rantai polimer protein maka asam tersebut cenderung malipat dalam gumpalan protein

itu.

Golongan Asam Amino Mempunyai Gugus Polar Tidak Bermuatan

Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik,

dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus

fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin,

serin, treonin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin. Polaritas yang dimaksud

disebabkan karena gugus OH pada serin, treonin, tirosin, gugs – SH pada sistein dan

gugus – NH2 pada asparagin dan glutamin. Mereka dapat ikat-mengikat dengan air (atau

zat pelarut polar lainnya) melalui ikatan jembatan hidrogen, inilah yang menyebabkansifat larut dari asam amino golongan ini.

Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R yang Bermuatan Negatif

(Asam)

Golongan asam amino ini mengandung gugus R yang bermuatan total negatif

pada pH 7,0. asam amino ini meliputi asam aspartat dan asam glutamat , yang masing-

masing memiliki tambahan gugus karboksil.

Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif (Basa)

Golongan asam amino ini mempunyai gugus R dengan muatan total positif pada

pH 7,0. asam amino ini meliputi lisin, arginin, dan histidin.



6

Asam amino dapat membentuk ester, bila direaksikan dengan alkohol degan

bantuan katalisator asam. Ester ini mudah menguiap yang selanjutnya dapat dipisahkan

dengan jalan penyulingan bertingkat. Bila asam amino direaksikan dengan asam nitrit ,

timbullah gas N2 yang berasal dari gugus NH2. Untuk mengetahui adanya jenis asam

amino terminal pada suatu rantai polipeptida, maka protein direaksikan dengan

dinitrofluorobenzena. Persenyawaan ini setelah dihidrolisis menghasilkan turunan

dinitrofluorobenzena dan sisa peptida.

Sebagian besar molekul protein menampakkan aktivitas biologiknya pada kisaran

pH dan suhu tertentu. Pada pH dan suhu yang tinggi maka protein globular mengalami

fisik yang dinamakan Denaturasi. Salah satu sifat yang tampak adalah kelarutannya yang

menurun. Pembentukan gumpalan putih pada bagian telur yang putih merupakan salah

satu contoh terdenaturasi.Struktur primer protein diatas tidak mengalami perubahan.

Secara umum denaturasi adalah peristiwa penyimpangan dari sifat alamiah senyawa

bersangkutan, dalam hal ini adalah protein.

V. ALAT DAN BAHAN :

Alat yang digunakan Tabung reaksi

Rak tabung reaksi

Pipet tetes

Beker gelas

Gelas ukur

Bunsen

Penjepit tabung

Batang pengaduk

Bahan yang digunakan

Reagen Millon

Reagen Hopkins-Cole



7

Larutan Ninhidrin 0,1%

Larutan Alanin

Larutan Valin

Larutan Glysin

Larutan Albumin

Larutan Triptofan

Larutan Tyrosin

Larutan Prolin

Larutan Asam Glutamat

Larutan Glutamin

Larutan Arginin

Larutan H2SO4 pekat

VI. PROSEDUR PERCOBAAN :

UJI MILLON

Tambahkan 5 tetes reagen Millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan

campuran baik-baik. Jika reagen yang digunakan terlalu banyak, maka warna

akan hilang pada pemanasan.

UJI HOPKINS-COLE

Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole.

Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat melalui sisi

tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua cairan. Jika perlu

perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna

UJI NINHIDRIN

Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % ke dalam 3 ml larutan protein.

Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin.



8

VII. HASIL PENGAMATAN :

Pengujian Hasil Pengamatan Kesimpulan

Millon

Alanin (putih) + 3 tetes millon (tak

berwarna) → tak berwarna, dipanaskan →

tak berwarna

Tidak mengandung gugus

hidroksifenil, reaksi negatif

Valin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak


tak berwarna



Glisin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak


tak berwarna



Albumin (tak berwarna) + 3 tetes millon

(tak berwarna) → tak berwarna ada

endapan putih, dipanaskan → merah, ada

endapan merah

Didalam albumin

mengandung Tyrosin dan

gugus hidroksifenil, reaksi

positif.

Triptofan (putih) + 3 tetes millon (tak

berwarna) → kuning keruh, dipanaskan →

cokelat muda, ada endapan cokelat muda


hidroksifenil namun

mengandung gugus indol,

reaksi negatif

Tyrosin (tak berwarna) + 3 tetes millon

(tak berwarna) → tak berwarna,

dipanaskan → merah pekat, ada endapan

merah

Mengandung gugus

hidroksifenil, reaksi positif

Prolin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak

berwarna) → tak berwarna, dipanaskan →tak berwarna



Asam Glutamat (tak berwarna) + 3 tetes

millon (tak berwarna) → tak berwarna,

dipanaskan → tak berwarna





9

Glutamin (tak berwarna) + 3 tetes millon





Arginin (tak berwarna) + 3 tetes millon





Hopkins-

Cole

2ml Alanin + 2ml reagen → putih, lalu + 5

ml H2SO4 pekat → tak berwarna, tak ada

cincin


indol dan reaksi negatif

2ml Valin + 2ml reagen → tak berwarna,

lalu + 5 ml H2SO4 pekat → tak berwarna,tak ada cincin



2ml Glisin + 2ml reagen → tak berwarna,

lalu + 5 ml H2SO4 pekat → tak berwarna,

tak ada cincin



2ml Albumin + 2ml reagen →, lalu + 5 ml

H2SO4 pekat →

Seharusnya : mengandung

gugus indol dan reaksi

positif .

2ml Triptofan + 2ml reagen →, lalu + 5 ml

H2SO4 pekat →

Seharusnya : mengandung

gugus indol dan reaksi positif

2ml Tyrosin + 2ml reagen → tak berwarna

ada endapan putih lalu + 5 ml H2SO4 pekat

→ tak berwarna, tak ada cincin



2ml Prolin + 2ml reagen → tak berwarna,

lalu + 5 ml H2SO4 pekat → tak berwarna,

tak ada cincin



2ml Asam Glutamat + 2ml reagen → tak

berwarna, lalu + 5 ml H2SO4 pekat → tak

berwarna, tak ada cincin





10

2ml Glutamin + 2ml reagen →, lalu + 5 ml

H2SO4 pekat →



2ml Arginin + 2ml reagen →, lalu + 5 ml

H2SO4 pekat →



Ninhidrin

3ml Alanin + 0,5 ml ninhidrin → larutan

tak berwarna, dipanaskan → berubah

menjadi ungu

Mengandung gugus α amino

bebas dan reaksi positif

3ml Valin + 0,5 ml ninhidrin → larutan


menjadi ungu



3ml Glisin + 0,5 ml ninhidrin → larutantak berwarna, dipanaskan → berubah

menjadi ungu

Mengandung gugus α aminobebas dan reaksi positif

3ml Albumin + 0,5 ml ninhidrin → larutan


menjadi ungu



3ml Triptofan + 0,5 ml ninhidrin → larutan


menjadi ungu



3ml Tyrosin + 0,5 ml ninhidrin → larutan


menjadi ungu



3ml Prolin + 0,5 ml ninhidrin → larutan

tak berwarna dipanaskan → berubah

menjadi kuning

Tidak mengandung gugus α

amino bebas dan reaksi

negatif

3ml Asam Glutamat + 0,5 ml ninhidrin →

larutan tak berwarna dipanaskan →

berubah menjadi ungu



3ml Glutamin + 0,5 ml ninhidrin → larutan Mengandung gugus α amino



11


menjadi ungu


3ml Arginin + 0,5 ml ninhidrin → larutan

tak berwarna, dipanaskan → tetap tak

berwarna

Seharusnya reaksi positif

dan mengandung gugus α

amino bebas.

VIII. PERSAMAAN REAKSI :

UJI MILLON

Uji MILLON

OH O

OH

N+

H

H

H

tyrosin

+ Hg+ NO2

OH

O

OH

N+

HH

HHg

mercuri

berw arna merah bata



12

UJI HOPKINS-COLE

O

NH2NH

OH

+COO-ICOO-

OH

NH2

CH3

tryptofan

cicin ungu

UJI NINHIDRIN

CH3

NH2 O

OH+

O

O

OHOH

O

O

N

O

O

+ CH3

O

H+ CO2 + 3H2O + H

+

asam amino ninhidrin

berwarna ungu



13

IX. PEMBAHASAN :

Pada percobaan ini, dilakukan uji gugus fungsi asam amino alanin, valin,

glysin, albumin, triptofan, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin dan arginin

dengan mereaksikan masing – masing asam amino menggunakan reagen millon,

reagen Hopkins-cole dan reagen ninhidrin.

Pada pengujian asam amino dengan reagen millon, albumin dan tyrosin

menghasilkan reaksi positif yang ditunjukkan dengan adanya endapan berwarna

merah setelah campuran asam amino dan reagen dipanaskan. Albumin menunjukkan

endapan putih yang kemudian setelah dipanaskan endapannya berubah menjadi

endapan berwarna merah. Ini menandakan bahwa albumin mengandung asam aminotyrosin yang juga menghasilkan reaksi positif. Endapan putih pada albumin yang

terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein tersebut berasal

dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam HNO3

teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg

+ini selanjutnya membentuk garam dengan gugus

karboksil dari tirosin. Asam amino yang beraksi positif ini disebabkan karena asam

amino tersebut mengandung gugus hidroksifenil dari reaksi senyawa merkuri reagen

millon. Sedangkan alanin, valin, glisin, triptofan, prolin, asam glutamat, glutamin

dan arginin bereaksi negatif yang ditandakan dengan campuran masing-masing asam

amino tetap tak berwarna dan tidak terdapat endapan. Terkecuali triptofan,

menghasilkan campuran berwarna cokelat muda dan terdapat endapan cokelat muda.

Pada pengujian kedua, uji Hopkins-Cole, hasil akhir percobaan masing-

masing asam amino ditandakan dengan munculnya cincin berwarna ungu dalam

larutan setelah dicampurkan dengan reagen dan asam sulfat pekat. Dan dari hasil

percobaan didapat albumin dan triptofan yang menghasilkan campuran akhir yang

berwarna hitam/cokelat dengan cincin yang juga berwarna hitam. Dari literatur,

seharusnya albumin dan triptofan ini menghasilkan cincin di tengah dengan warna

ungu. Ketidak tepatan warna yang dihasilkan ini dapat disebabkan penambahan asam

sulfat pekat yang berlebih. Triptofan merupakan satu-satunya asam amino yang



14

mengandung gugus indol, karena itulah dapat menghasilkan cincin ungu yang

merupakan hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat

dalam suasana asam sulfat. Dan di dalam larutan albumin terdapat asam amino

triptofan dengan tanda adanya cincin ungu yang didapat dari gugus indol dari

triptofan, walaupun hasil yang didapat yaitu campuran yang berwarna hitam.

Sedangkan asam amino alanin, valin, glisin, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin,

dan arginin menghasilkan reaksi yang negatif dikarenakan campuran yang diuji tidak

menghasilkan cincin yang berwarna ungu atau cokelat yang menandakan terdapatnya

gugus indol.

Pada pengujian asam amino dengan reagen ninhidrin, hasil akhir yang

menunjukkan reaksinya positif ditandai dengan campuran ninhidrin yang berlebihan

setelah dipanaskan menghasilkan warna ungu. Dari asam amino alanin, valin, glysin,

albumin, triptofan, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin dan arginin, hanya prolin

yang menghasilkan reaksi negatif dengan tanda tidak berubah warna menjadi ungu.

Semua asam amino dan peptida yang mengandung gugus amino bebas

memberikan reaksi ninhidrin yang positif. Semakin pekat warna ungu yang

dihasilkan maka akan semakin besar konsentrasinya dikarenakan intensitas warna

yang dihasilkan. Prolin tidak dapat menghasilkan reaksi positif dikarenakan

molekulnya terjadi substitusi gugus amino yang menyebabkan prolin berwarna

kuning setelah dipanaskan dengan reagen ninhidrin.



15

X. KESIMPULAN :

Kesimpulan yang didapat dari percobaan uji gugus fungsi asam amino dengan

reagen-reagen tersebut adalah:

1. Pada uji millon hanya didapat Albumin dan Tyrosin yang bereaksi positif dengan

adanya endapan berwarna merah

2. Asam amino pada uji millon yang memiliki endapan merah memiliki gugus

hidroksifenil

3. Endapan putih pada albumin yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon

pada larutan protein

4.

Pada uji Hopkins-Cole didapat Albumin dan Triptofan yang bereaksi positif dengan munculnya cincin berwarna cokelat yang seharusnya berwarna ungu.

5. Triptofan adalah satu-satunya asam amino yang mengandung gugus indol

6. cincin ungu pada uji Hopkins-cole merupakan hasil kondensasi triptofan dengan

gugus aldehida dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat.

7. Pada uji ninhidrin, semua asam amino yang diujikan menghasilkan reaksi positif

kecuali Prolin.

8. Semua asam amino dan peptida yang mengandung gugus amino bebas

memberikan reaksi ninhidrin yang positif



16

XI. DAFTAR PUSTAKA :

Anonim. 2011. Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino.

http://www.faperta.ugm.ac.id/newbie/.../PengantarBiokim.ppt. Diakses tanggal

27 Februari 2012

Anonim. 2011. Asam Amino dan Protein.

http://www.docstoc.com/docs/25972440/Uji-Kualitatif-Protein-dan-Asam-

Amino. Diakses tanggal 27 Febuari 2012.

Fessenden, JR & Fessenden, JS. 1986. Kimia Organik Jilid 2 Edisi Ketiga. Jakarta:

Erlangga.

Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta: Erlangga.

Poedjiadi, A. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press.

Sya’bana, Muhammad Fauzi. 2011. Asam Amino dan Protein.

http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html .

Diakses tanggal 27 Februari 2012.

http://www.faperta.ugm.ac.id/newbie/.../PengantarBiokim.ppt

http://www.docstoc.com/docs/25972440/Uji-Kualitatif-Protein-dan-Asam-Amino




http://www.faperta.ugm.ac.id/newbie/.../PengantarBiokim.ppt



17

XII. GAMBAR ALAT :



18

XIII. JAWABAN PERTANYAAN :

UJI MILLON

Apa yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein?

Akan didapat endapan yang berwarna merah pada campuran yang juga

disebabkan oleh pengaruh adanya gugus hidroksifenil pada asam amino

Mengapa larutan albumin terkoagulasi?

Karena larutan albumin dilakukan pemanasan yang membuat albumin ini

terdenaturasi (terjadi perubah struktur protein tanpa menyebabkan pemutusan

atau kerusakan lipatan antar asam amino)

Larutan protein yang mana yang memberikan uji negatif? Mengapa?

Alanin, Valin, Glisin, Triptofan, Prolin, Asam Glutamat, Glutamin, Arginin.Karena tidak menghasilkan endapan yang berwarna merah yang bertanda bahwa

asam amino tersebut tidak mengandung gugus hidroksifenil.

UJI HOPKINS-COLE

Protein apakah yang tidak memberikan uji positif?

Alanin, Valin, Glisin, Tyrosin, Prolin, Asam Glutamat, Glutamin, Arginin.

UJI NINHIDRIN

Warna apa yang terbentuk?

Warna Ungu

Gugus apa yang memberikan uji protein?

Gugus amino bebas

perc.1 uji asam amino

Documents