Download - Tugas UAS MEDTEK UIN Jakarta TA 2014/2015
Enzim Page 1
Enzim Page 2
KATA PENGANTAR
Segala puji bagi Allah , Tuhan Semesta Alam yang
telah memberi kita anugerah dan nikmat-Nya, sehingga kita
dapat beraktifitas sebagaimana mestinya dan menyelesaikan
tugas dengan baik.
Shalawat serta salam semoga tetap tercurahkan
kepada junjungan kita, Baginda kita Nabi Muhammad SAW,
beserta keluarga dan sahabatnya dan semoga sampai kepada
kita para pengikutnya.
Terima kasih penulis ucapkan kepada pihak-pihak
yang terkait dalam penyusunan buku mengenai Enzim ini
sehingga buku ini bisa terselesaikan dengan sebaik-baiknya.
Penulis berharap, buku ini bisa membantu siswa dan
guru dalam kegiatan belajar mengajar, khususnya mata
pelajaran biologi. Namun demikian, penulis menyadari bahwa
buku ini masih kurang dari kesempurnaan. Untuk itu, kritik
dan saran sangat dibutuhkan guna perbaikan dan
penyempurnaan buku ini. Mudah-mudahan upaya ini menjadi
amal ibadah yang diridhai oleh Allah SWT. Amin.
Penulis
Enzim Page 3
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................... 2
DAFTAR ISI ............................................................. 3
A. ENZIM
Pengertian Enzim ........................................... 4
Struktur Enzim .............................................. 6
Sifat-Sifat Enzim ........................................... 10
Penggolongan Enzim .................................... 14
Cara Kerja Enzim . ......................................... 16
Contoh Enzim dalam Proses Metabolisme ....20
Faktor-Faktor ................................................. 23
B. ENZIM ALOSTERIK ................................... 29
C. ISOENZIM/ISOZIM .................................... 30
SOAL-SOAL .............................................................34
Enzim Page 4
ENZIM
Pengertian Enzim
Enzim merupakan senyawa organik atau katalis
protein yang dihasilkan oleh sel dan berperan sebagai
katalisator yang dinamakan biokatalisator. Jadi, enzim
dapat mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi
kimia yang berlangsung di dalam sel. Meskipun senyawa
katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir
molekul katalis akan kembali ke bentuk
semula.Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk
bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel.
Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat
perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
Enzim Page 5
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung
pada suatu kondisi atau zat, yang disebut promoter.
Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah
lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai promoter dan suatu reaksi kimia yang
berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi
yang lebih rendah. Jadi enzim juga berfungsi
menurunkan energi aktivasi. Reaksi yang dapat
dikendalikan oleh enzim antara lain respirasi,
fotosintesis, pertumbuhan, dan perkembangan, kontraksi
otot, pencernaan dan fiksasi nitrogen.
Enzim berfungsi menurunkan energi aktivasi.
Enzim Page 6
Struktur Enzim
Penyusun utama suatu enzim adalah molekul
protein yang disebut Apoenzim. Agar berfungsi
sebagaimana mestinya, enzim memerlukan komponen
lain yang disebut kofaktor. Kofaktor adalah komponen
nonprotein berupa ion atau molekul. Jadi, suatu enzim
tersusun atas dua bagian yaitu protein dan bukan
protein. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat
digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.
Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non
protein disebut kofaktor. Apoenzim merupakan struktur
penting yang digunakan untuk menentukan proses kerja
enzim. Bagian apoenzim memiliki struktur yang
digunakan untuk tempat melekatnya substrat yang
dinamakan sisi aktif enzim. Substrat sendiri meupakan
zat yang akan di reaksikan oleh enzim yang dapat berupa
karbohidrat, protein, ataupun lemak/lipid.
Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat
secara lemah atau terikat secara kuat (permanent). Jika
Enzim Page 7
kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan
gugus prostetik. Sedangkan kofaktor yang tidak begitu
kuat terikatnya dengan protein enzim dinamakan
koenzim. Tidak semua enzim memiliki struktur yang
lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh
enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas
polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang
lain.
1. Koenzim
Koenzim mengandung ribose dan fosfat.
Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang
dapat terdialisa, termostabil (tahan panas) dan terikat
secara “longgar” dengan bagian protein dari apoenzim.
Karena terikat secara longgar dan reversibel, kadang-
kadang koenzim disebut juga ko-substrat. Umumnya
koenzim merupakan vitamin atau turunannya, antara lain
vitamin B1 (tiamin), vitamin B2 (riboflavin), vitamin B5
(asam pantotenat), vitamin B6 (piridoksin), vitamin B12
(sianokobalamina), dan nikotinamida. Dalam mekanisme
kerja enzim, koenzim biasanya berperan sebagai
Enzim Page 8
pentransfer gugus kimia tertentu dari satu reaktan ke
reaktan lainnya.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor
hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia,
seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).
2. Gugus Prostetik
Gugus prostetik meupakan bagian enzim yang
terdiri dari komponen non protein yang bersifat stabil
meskipun dalam kondisi suhu tinggi yang membuat
komponen ini tidak dapat berubah. Gugus prostetik
merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada
enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap
kerja enzim. Gugus prostetik merupakan gugus yang
tidak aktif, berupa unsur-unsur logam, seperti Fe, Mn,
Mg atau Na. Gugus prostetik secara kimiawi hampir
sama dengan koenzim, yaitu senyawa non-protein yang,
namun ikatannya dengan apoenzim cukup kuat, sehingga
biasanya tidak bersifat reversibel. Sifat ikatannya dengan
apoenzim inilah yang membedakan gugus prostetik
dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang dapat
Enzim Page 9
terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama
kerja enzim, maka gugus prostetik umumnya berada
dalam keadaan terikat terus menerus menjadi satu
dengan bagian apoenzim. Hanya saja, dalam mekanisme
kerja enzim, ia mengalami perubahan-perubahan bentuk,
misalnya dari keadaan tereduksi berubah menjadi
keadaan teroksidasi, dan kemudian berubah lagi menjadi
keadaan tereduksi, dan seterusnya. Beberapa contoh
gugus prostetik adalah molibdopterin, lipoamida dan
biotin.
Enzim disintesis di dalam sel-sel hidup. Sebagian
besar enzim bekerja di dalam sel sehingga disebut enzim
intraseluler Contoh enzim intraseluler adalah katalase
yang memecah senyawa-senyawa berbahaya, seperti
hidrogen peroksida pada sel-sel hati.
Sedangkan, enzim yang dibuat di dalam sel dan
melakukan fungsinya di luar sel disebut enzim
ekstraseluler. Contoh enzim ekstraseluler adalah enzim-
enzim pencernaan, seperti amilase yang memecah
amilum menjadi maltosa. Reaksi biokimia yang
dikendalikan oleh enzim, antara lain respirasi,
Enzim Page 10
pertumbuhan, perkecambahan, kontraksi otot,
fotosintesis, fiksasi nitrogen, proses pencernaan, dan
lain-lain. Untuk lebih mengetahui tentang enzim, mari
cermati uraian berikut ini.
Sifat-Sifat Enzim
Enzim memiliki sifat-sifat sebagai berikut:
1. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim
memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja
pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar.
Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang
terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik.
Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat
enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi
sebagai mana mestinya.
2. Enzim Sebagai Katalisator. Enzim merupakan
katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut
bereaksi. Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu
sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran
enzim kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai
107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang
Enzim Page 11
mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan
5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2)
permenit pada 0o C. H2O2 hanya dapat diuraikan oleh
atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan
waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah
molekul H2O2 yang oleh satu molekul katalase yang
mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu
detik. Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul
yang terlibat memiliki cukup energi internal untuk
membawanya ke puncak bukit energi, menuju
bentuk reaktif yang disebut tahap transisi. Energi
aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam
kalori yang diperlukan untuk membawa semua
molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu
menuju tingkat transisi pada puncak batas energi.
Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua
cara, yaitu pertama meningkatkan suhu dan kedua
dengan memberinya katalis.
Enzim Page 12
Reaksi tanpa menggunakan katalis
memerlukan energi aktivasi yang tinggi, eaksi
dengan katalis memerlukan energy aktivasi
yang lebih rendah
Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi
kimia. Pada puncak pembatas energi aktivasi, terjadi
keadaan transisi.
3. Bekerja secara spesifik. Satu jenis enzim hanya
digunakan untuk mereaksikan substrat tertentu saja.
Sebagai contoh enzim lipase hanya dapat
mengkatalisis reaksi perubahan dari lemak menjadi
gliserol dan asam lemak. Reaksinya sebagai berikut.
4. Kerja enzim dapat bolak-balik. Enzim dapat
menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-
senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-
senyawa menjadi senyawa tertentu. Misalnya enzim
Enzim Page 13
lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul
lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam
lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak
dari komponennya.
Lemak gliserol + asam lemak
5. Hanya dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sifat
enzim yang tidak ikut bereaksi mengakibatkan satu
enzim dapat digunakan berkali kali untuk
mereaksikan zat tertentu sehingga tidak dibutuhkan
enzim dalam jumlah banyak.
6. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan apabila
berada pada suhu yang terlalu panas atau terlalu
dingin. Sebagian besar enzim akan rusak pada suhu
di atas 60oC karena proteinnya (gugus prostetik)
menggumpal (koagulasi). Jika telah rusak maka
tidak akan berfungsi lagi meskipun berada pada
suhu normal
7. Kerja enzim dapat dihambat. Zat yang dapat
menghambat kerja enzim disebut inhibitor,
contohnya CO, Arsen, Hg, dan Sianida. Sebaliknya
zat yang dapat mempercepat jalannya reaksi disebut
Enzim Page 14
aktivator, contohnya ion Mg2+
, Ca2+
, zat organik
seperti koenzim-A.
Penggolongan Enzim
Banyak enzim yang telah dinamakan dengan
menambahkan akhiran -ase kepada nama substratnya,
misalnya urease mengkatalisis hidrolisis urea, amilase
menghidrolisis amilum. Tetapi banyak pula enzim yang
dinamakan tidak berdasarkan nama substratnya,
misalnya tripsin dan pepsin. Juga ada enzim yang
dikenal dengan dua nama, misalnya amilase yang
dihasilkan kelenjar ludah dinamakan pula ptialin. Karena
itu, dan juga dengan terus meningkatnya jumlah enzim
yang baru ditemukan, suatu dasar penggolongan enzim
secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan
Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke
dalam enam kelas utama, masing-masing dengan
subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang
dikatalisisnya.
Enzim Page 15
No
Nama Enzim Tipe reaksi yang
dikatalisis
Contoh
1
2
3
4
5
6
Oksidoreduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
(sintetase)
Transfer elektron
Transfer gugus
fungsi
Reaksi hidrolisis
Pemutusan ikatan
C-C, C-O, C-N,
membentuk ikatan
rangkap
Pemindahan gugus
di dalam molekul,
membentuk isomer
Pembentukan
ikatan
Alkohol dehidrogenase
Heksokinase
Tripsin
Piruvat dekarboksilase
Maleat Isomerase
Piruvat karboksilase
Tiap-tiap enzim ditetapkan ke dalam empat
tingkat nomor kelas dan diberikan suatu nama
sistematik, yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis.
Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi:
ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat
Nama sistematik formal enzim ini adalah:
fosfotransferase ATP: glukosa, yang menunjukkan
bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat
dari ATP ke glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam
kelas 2 pada tabel diatas, dan nomor klasifikasinya
Enzim Page 16
adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama (yaitu 2)
menunjukkan nama kelas (transferase), bilangan kedua
(7) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga
(1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus
hidroksil sebagai penerima), dan bilangan keempat (1)
bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika
nama sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim
ini adalah heksokinase.
Cara Kerja Enzim
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara
meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju
reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi
yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2.
(Lihat Gambar dibawah).
Enzim Page 17
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan
membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk
dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas
untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang
lain. Enzim memiliki sisi aktif (active site) yaitu bagian
dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk
membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya
membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim
berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada
permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan
secara lemah. Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu
enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah
(misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan
van der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah
berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat
bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu
kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses
katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika
produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali
untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.
Enzim Page 18
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua
teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori
kecocokan yang terinduksi.
1. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Teori ini menunjukan cara kerja antara enzim dan
substrat bersatu seperti kunci dan anak kunci. Enzim
terdapat suatu sisi untuk bergabung dengan substrat yang
disebut active site (sisi aktif). Sisi aktif merupakan
tempat melekatnya molekul substrat. Dimana bagian sisi
aktif meupakan bagian yang tidak dapat berubah bentuk
dan tidak fleksibel. Substrat yang memiliki bentuk yang
sama dengan sisi aktif enzim yang hanya bisa
direaksikan oleh enzim Selama reaksi berjalan , enzim
dan substrat bergabung membentuk kompleks enzim
Enzim Page 19
substrat. Akhir setelah bereaksi , hasil reaksi tidak
bersatu dengan enzim .
2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi
aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika
substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak
aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang
lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
Enzim Page 20
Hipotesis terinduksi, enzim menyesuaikan bentuknya dengan substrat
Kerja enzim juga sangat dipengaruhi oleh zat
inhibitor, yaitu bahan yang menghambat kerja enzim.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor non kompetitif. Inhibitor kompetitif bekerja
dengan cara berikatan pada tempat aktif enzim.
Akibatnya substrat yang tidak bisa berikatan dengan
enzim. Sedangkan inhibitor non kompetitif tidak
berikatan dengan tempat aktif, tetapi menyebabkan
perubahan pada tempat aktif. Ini pun berakibat substrat
tidak bisa berikatan dengan enzim.
Contoh Enzim dalam Proses
Metabolisme
1. Enzim katalase
Enzim Page 21
Enzim katalase berfungsi membantu pengubahan
hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
2. Enzim Oksidase
Enzim oksidase berfungsi mempergiat
penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada
saat bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga
terbentuk H2O.
3. Enzim hidrase
Enzim hidrase berfungsi menambah atau
mengurangi air dari suatu senyawa tanpa
menyebabkan terurainya senyawa yang
bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.
4. Enzim dehidrogenase
Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan
hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.
Enzim Page 22
5. Enzim transphosforilase
Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan
H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain dengan
bantuan ion Mg2+
.
6. Enzim karboksilase
Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan
asam organik secara bolak-balik. Contoh
pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida
dibantu oleh karboksilase piruvat.
7. Enzim desmolase
Enzim desmolase berfungsi membantu dalam
pemindahan atau penggabungan ikatan karbon.
Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa
menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.
8. Enzim peroksida
Enzim peroksida berfungsi membantu
mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen
yang dipergunakan diambil dari H2O2.
Enzim Page 23
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi
Kerja Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,
diantaranya :
1. Suhu
Umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum.
Apabila suhu turun, maka aktivitas akan terhenti
tetapi enzim tidak rusak. Sebaliknya, pada suhu
tinggi aktivitas menurun dan enzim menjadi rusak.
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu
lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10o C,
kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai
batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada
umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim
berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien
pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah
dingin pada suhu 25o C.
2. Air
Enzim Page 24
Air berperan dalam memulai kegiatan enzim.
Contoh pada waktu biji dalam keadaan kering
kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air,
melalui imbibisi mu-lailah biji berkecambah.
3. Derajat Keasaman (pH)
Pada umumnya apabila enzim berada pada PH
rendah enzim akan mengalami denaturasi yaitu
perubahan struktur kimiawi enzim yang
mengakibatkan terjadi perubahan struktur enzim
yang dapat berdampak enzim tidak dapat
mereaksikan substrat. Semua enzim peka terhadap
perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH
sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat).
Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum 2,
sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.
4. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah
konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju
reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang
ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim
Enzim Page 25
konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan
jumlah substrat.
5. Hasil Akhir
Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak
selalu konstan. Misal, kegiatan pada awal reaksi
tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan atau
akhir reaksi. Apabila hasil akhir (banyak), maka
akan menghambat aktivitas enzim.
6. Substrat
Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu
yang baru. Umumnya, terdapat hubungan yang
sebanding antara substrat dengan hasil akhir apabila
konsentrasi enzim tetap, pH konstan, dan temperatur
konstan. Jadi, apabila substrat yang tersedia dua kali
lipat, maka hasil akhir juga dua kali lipat.
7. Zat-zat penghambat
Zat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang
menghambat aktivitas kerja enzim. Contoh, garam-
garam dari logam berat, seperti raksa.
Enzim Page 26
8. Konsentrasi substrat
Konsentrasi substrat dalam jumlah banyak akan
menurunkan kinerja dari enzim, untuk mengatasi hal
tersebut maka ribosom akan mensintesis enzim lagi
untuk mempercepat reaksi yang terjadi.
9. Inhibitor
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu
senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor
digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: yang
bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), yang
bekerja secara dapat balik (reversible).
Penghambat yang irreversible adalah golongan
yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus
fungsional ada molekul enzim yang penting bagi
aktivitas katalitiknya. Sebagai contoh, adalah
senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang
menghambat enzim asetilkolinesterase, yaitu enzim
yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.
Jenis kedua adalah, penghambat enzim yang
dapat balik, yang dapat digolongkan menjadi 2 jenis,
yaitu, zat penghambat yang bersaingan (kompetitif),
Enzim Page 27
zat penghambat yang tidak bersaingan (non-
kompetitif).
a. Inhibitor kompetitif
Merupakan senyawa kimia yang memiliki sifat
dan struktur yang memiliki kesamaan dengan
substrat sehingga senyawa kimia tersebut dapat
memasuki sisi aktif enzim sehingga substrat tidak
bisa masuk ke sisi aktif enzim.
Inhibitor kompetitif masuk lewat sisi aktif enzim
Contoh jenis penghambatan kompetitif adalah
penghambatan kompetitif dehidrogenase suksinat
oleh anion malonat dan oksaloasetat.
Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan
enzim yang mengkalatisis siklus asam sitrat yang
dapat membebaskan 2 atom hidrogen dari
Enzim Page 28
suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh
malonat yang struktur molekulnya mirip suksinat.
COO- COO
CH2 COO- C = O
CH2 CH2 CH2
COO- COO- COO
Suksinat malonat oksaloasetat
(substrat) Penghambat kompetitif
Contoh molekul penghambat kompetitif malonat
dan oksaloasetat yang strukturnya
b. Inhibitor non kompetitif
Merupakan senyawa kimia yang memiliki sifat
dan struktur yang berbeda dengan substrat. Cara
kerja inhibitor non kompetitif melekat pada sisi
selain sisi aktif enzim yang dinamakan dengan
sisi alosterik. Dengan memasukin sisi alosterik
ini, maka inhibitor non kompetitif akan merubah
struktur dan bentuk sisi aktif enzim sehingga
substrat tidak bisa masuk ke dalam sisi aktif
enzim karena sisi aktif enzim berubah bentuk.
Enzim Page 29
Inhibitor non kompetitif masuk lewat sisi alosterik
Enzim Alosterik
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi
lain selain sisi katalitik. Contoh enzim ini adalah
dehidratase treonin merupakan anggota yang khas dari
anggota enzim alosterik, yaitu enzim-enzim pengatur
yang berfungsi melalui pengikatan non kovalen dan
dapat balik suatu molekul pengatur.
Sifat-sifat enzim alosterik diantaranya :
1. Seperti semua enzim, enzim alosterik memiliki sifat
katalitik yang berikatan dengan substrat dan
mengubahnya, tetapi enzim ini memiliki suatu atau
lebih sisi pengatur atau alosterik untuk mengikat
Enzim Page 30
metabolit pengatur yang disebut modulator
(pengatur) atau (efektor). Sama seperti sisi katalitik
enzim yang bersifat spesifik bagi substratnya, sisi
alosterik bersifat spesifik bagi modulator
(pengaturnya).
2. Kedua molekul enzim alosterik umumnya lebih
besar dan lebih kompleks dibandingkan dengan
enzim biasa. Kebanyakan enzim-enzim alosterik
memiliki dua atau lebih rantai atau sub polipeptida.
3. Enzim alosterik biasanya memperlihatkan
penyimpangan yang nyata dari tingkah laku klasik
Michaelis-Manten. Hal ini adalah satu ciri yang
pertama-tama membedakannya dai enzim-enzim
biasa.
Isoenzim/Isozim
Isoenzim merupakan enzim yang mengkatalisis
reaksi yang sama, tetapi berbeda dalam sifat-sifat
kinetika dan dapat pula berbeda dalam responnya
terhadap modulator alosterik. Ada 5 jenis tetramer dari
enzim ini antara lain : H4, H3M1, H2M2, H1M3 dan M4.
Enzim Page 31
Isoenzim H4 (jenis 1) memiliki afinitas yang lebih tinggi
terhadap substrat dibandingkan dengan isoenzim M4
(jenis 5). Di samping itu keduanya juga berbeda dalam
hal H4 dihambat secara alosterik oleh kadar piruvat yang
tinggi sedangkan M4 tidak.
H4 dirancang untuk mengoksidasi laktat menjadi
piruvat yang selanjutya digunakan sebagai bahan bakar
oleh jantung. Metabolisme aerob dii jantung
memungkinkan penyaluran piruvat ke Siklus Asam
Sitrat. Sebaliknya, M4 bekerja optimal pada arah
sebaliknya yaitu mengubah piruvat menjadi laktat,
sehingga glikolisis dapat terus berlangsung pada
keadaan anaerob.
Analisis isoenzim seringkali dipergunakan pada
diagnosis medis. Isozim LDH (laktat dehidrogenase)
yang terutama terdapat dalam jaringan jantung H4,
meningkat pesat di dalam plasma darah setelah terjadi
serangan jantung, pada saat aliran darah ke bagian
jantung terbatas atau terhenti. Membran sel jatung tidak
lagi berfungsi dengan baik dan membiarkan enzim-
enzim sitosol, termasuk LDH, bocor ke dalam darah.
Pada beberapa penyakit hati seperti infeksi hepatitis,
Enzim Page 32
isozim LDH yang khas pada hati H1M3 dan M4
meningkat di dalam darah.
Distribusi berbagai bentuk isoenzim setia enzim
mencerminkan sediktinya 4 faktor :
1. Pola metabolik yang berbeda di dalam organ yang
berbeda. Sebagai contoh isozim LDH pada otot
jantung dan otot kerangka mencerminkan perbedaan
metabolisme pada organ-organ ini.
2. Lokasi dan peranan metabolik yang berbeda dari
suatu enzim di dalan satu jenis sel. Sebagai contoh
enzim dehidrogenase malat terdapat dalam berbagai
bentuk pada mitokondria dan sitosol, tempat enzim
menjalankan peranan yang agak berbeda.
3. Diferensiasi dan pengembangan jaringan dewasa
dari bentuk embrionik atau bayi. Sebagai contoh,
hati anak bayi memiliki distribusi isozim
dehidrogenase laktat yang khas yang berubah
bilamana organ mengalami proses diferensiasi
menjadi bentuk dewasanya.
4. Penyesuaian yang tepat terhadap kecepatan
metabolik melalui respon yang berbeda dari bentuk-
bentuk isozim terhadap modulator alosterik.
Enzim Page 33
Beberapa enzim pengatur terdapat dalam bentuk
isozim yang berbeda dalam responnya terhadap
modulator.
Enzim Page 34
SOAL PILIHAN GANDA
1. Pernyataan berikut ini merupakan ciri enzim,
kecuali...
a. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan
meningkaatkan energi aktivasi
b. Mempercepat reaksi kimia, tetapi tidak berubah
bentuk setelah reaksi selesai
c. Bekerja dengan sistem satu substrat satu enzim
d. Tidak mengubah kesetimbangan reaksi
e. Memiliki sisi katalik dan sisi aktif
2. Zat atau senyawa yang menghalangi iktana antara
enzim dengan substrat disebut...
a. Enzim konjugasi
b. Biokatalisator
c. Kofaktor
d. Aktivator
e. Inhibitor
3. Perhatikan gambar percobaan enzim katalase
berikut!
Enzim Page 35
Berdasarkan percobaan tersebut, gas yang dihasilkan
(berlabel X) pada proses tersebut yaitu...
a. Gas uap air, hasil penguapan H2O2, dan ekstrak
hari
b. Gas O2, hasil pengurairan H2O2 oleh enzim
katalase
c. Gas CO2, hasil penguraian ekstrak hari dan
larutan H2O2
d. Gas O2, hasil respirasi sel-sel hari dengan enzim
katalase
e. Gas CO2, hasil respirasi sel-sel hari dengan enzim
katalase
4. Jenis enzim dan peranannya dalam metabolisme sel
yang benar adalah..
Enzim Page 36
a. Katalase, membentuk hidrogen peroksida dan
H2O dan O2
b. Amilase, pembentukan amilum menjadi glukosa
c. Lipase, menguraikan protein dari asam amino
d. Lipase, menguraikan lemak menjadi asam lemak
5. Peptidase, menguraikan protein menjadi pepton
Perhatikan grafik mekanisme kerja enzim berikut!
Pernyataan berikut yang benar mengenai enzim
yaitu bahwa enzim..
a. Menurunkan energi aktivasi dengan tidak
memengaruhi laju reaksi
b. Mempercepat laju reaksi dengan menurunkan
energi aktivasi
c. Menurunkan energi aktivasi dengan ikut bereaksi
d. Meningkatkan energi aktivasi tanpa ikut bereaksi
Enzim Page 37
e. Tidak berpengaruh terhadap reaksi
6. Daging yang dibekukan dalm freezer tidak
membusuk karena..
a. Daging tidak mengalami metabolisme
b. Didalam lemari es tidak terdapat cahaya
c. Didalam lemari es tidak terdapat oksigen
d. Didalam lemari es tidak berlangsung respirasi
aerob
e. Pada suhu rendah enzim mikroorganisme
pembusuk tidak bekerja
7. Perhatikan hasil uji enzim katalase berikut!
Kondisi Ekstrak hati + H2O2
Gelembung Nyala api
Netral +++ ++
Asam + -
Basa ++ -
Suhu 35 C +++ ++
Suhu 45 C - -
Enzim Page 38
Berdasarkan tabel tersebut dapat disimpulakn faktor
yang memengaruhi kerja enzim katalase adalah..
a. Suhu dan oksigen
b. Suhu dan ekstrak hati
c. Konsentrasi ekstrasi hati
d. Suhu dan konsentrasi pH
e. pH dan konsentrasi H2O2
8. Perhatikan komponen enzim berikut!
1. Gugus prostetik
2. Koenzim
3. Kofaktor
4. Holoenzim
5. Apoenzim
Bagian enzim yang bukan protein ditunjukkan oleh
nomor..
a. 1 dan 3
b. 1 dan 5
c. 2 dan 3
d. 3 dan 5.
e. 4 dan 5
Enzim Page 39
9. Seorang siswa melakukan percobaan unutk
mengetahui pengaruh aktivitas enzim katalase
dengan menyediakan lima tabung reaksi berisi
larutan H2O2 dengan berbagai konsentrasi. pada
tiap-tiap tabung ditambah satu potong hati ayam
segar. benyaknya gelembung udara yang muncul
diukur berdasarkan kenaikannya dalam tabung
reaksi. hasil pengamatan yang diperoleh sebagai
berikut
Berdasarkan tabel diatas, kesimpulan yang dapat
diambil adalah...
Tabung jumlah volume (ml) kenaikan
Reaksi potongan H2O2 akuades
gelembung
hati udara (cm)
A 1 0 10 0
B 1 2,5 7,5 1,3
C 1 5,0 5,0 2,7
D 1 7,5 2,5 7,5
E 1 10 0 8,5
Enzim Page 40
a. Semakin tinggi konsentrasi substrat, kecepatan
reaksi semakin cepat
b. Semakin rendah konsentrasi substrat, kecepatan
reaksi semakin cepat
c. Kerja enzim katalase dipengaruhi oleh ketinggian
gelembung udara
d. Kerja enzim katalase tidak dipengaruhi oleh
konsentrasi substrat
e. Kerja enzim katalase dipengaruhi oleh
konsentrasi enzim.
10. Perhatikan pernyataan-pernyataan berikut!
1. Memiliki struktur yang mirip dengan substrat
2. Berikatan dengan sisi aktif enzim
3. Berikatan dengan sis alosterik enzim
4. Dapat dihilangkan dengan penambahan substrat
5. Tidak dapat dihilangkan dengan penambahan
substrat
ciri-ciri dari inhibitor nonkompetitif ditunjukkan
oleh nomor..
Enzim Page 41
a. 1 dan 2
b. 1 dan 3
c. 1 dan 5
d. 2 dan 4
e. 3 dan 5
11. Perhatikan tabel pernyataan berikut!
Larutan Ekstrak hati + H2O2
gelembung Nyala api
Akuades ++ ++
Air jeruk + -
Air kapur + -
37 C + +
40 C +++ +++
Kesimpulan-kesimpulan berikut sesuai dengan
percobaan, kecuali....
a. Enzim katalase bekerja secara optimum pada
suhu 40 C
b. Enzim katalase tidak bekerja optimum pada pH
asam
Enzim Page 42
c. Enzim katalase tidak bekerja optimum pada pH
basa
d. Kerja enzim tidak dipengaruhi oleh suhu dan pH
e. Kerja enzim dipengaruhi oleh suhu dan pH
12. Perhatikan tabel perbedaan antara inhibitor
kompetitif dan inhibitor nonkompetitif berikut!
No Inhibitor kompetitif Inhibitor nonkompetitif
1 Berikatan dengan sisi
aktif enzim
Berikatan dengan sisi
alosterik enzim
2 Mengubah sisi aktif
enzim
Tidak mengubah sisi
aktif enzim
3 Struktur mirip dengan
substrat
Struktur berbeda
dengan substrat
4 Tidak dapat
dihilangkan dengan
menambah substrat
Dapat dihilangkan
dengan menambah
substrat
Perbedaan inhibitor kompetitif dan inhibitor
nonkompetitif yang benar ditunjukkan oleh nomor...
a. 1 dan 2
b. 1 dan 3
c. 2 dan 3
Enzim Page 43
d. 2 dan 4
e. 3 dan 4
13. Kecepatan reaksi enzimatisdipengaruhi beberapa
faktor. grafik disamping menunjukkan hubungan
anatar kecepatan reaksi dan faktor yang
memengaruhi kerja enzim. apabila X dalam grafik
tersebut adalah pH, pernyataan manakah yang sesuai
dengan grafik tersebut?
a. Kerja enzim tidak dipengaruhi oleh pH
b. Enzim bekerja baik pada suasana asam
c. Enzim bekerja secara optimum pada pH netral
d. pH optimum agar enzim bekerja baik adlaah 10
e. Pada pH lebih dari 10 enzim masih bekerja
dengan baik
14. Gugus yang terikat kuat dengan protein dinamakan ..
a. Koenzim
b. Apoenzim
c. Kofaktor
d. Gugus prostetik
e. Enzim
15. Gugus yang tidak begitu kuat ikatannya jadi mudah
terurai dinamakan ...
Enzim Page 44
a. Koenzim
b. Apoenzim
c. Kofator
d. Gugus prostetik
e. Enzim
Enzim Page 45
JODOHKANLAH !
1. Zat-zat yang diubah atau
direaksikan oleh enzim
2. Protein majemuk
3. Tempat atau bagian enzim yang
mengadakan hubungan dengan
substrat
4. Enzim yang mengkatalisis reaksi
yang sama, tetapi berbeda dalam
sifat-sifat kinetika
5. Enzim yang memiliki fungsi lain
selain sebagai katalisator
6. Enzim yang dibuat di dalam sel
dan melakukan fungsinya di luar
sel
7. Perubahan struktur kimiawi
enzim yang mengakibatkan
terjadi perubahan struktur enzim
yang dapat berdampak enzim
tidak dapat mereaksikan substrat.
8. Bekerja secara dapat balik
Substrat
Holoenzim
Sisi aktif
Isoenzim
Alosterik
Denaturasi
Apoenzim
Kofaktor
Produk
Enzim
ekstraseluler
Enzim
intraseluler
Inhibitor
Irreversible
Reversible
In Vivo
Enzim Page 46
9. Penyusun enzim yang merupakan
nonprotein
10. Hasil akhir dari proses dengan
menggunakan enzim
11. Enzim yang dibuat di dalam sel
dan melakukan fungsinya
didalam sel
12. Penyusun enzim yang merupakan
protein
13. Zat yang dapat menghambat kerja
enzim
14. Bekerja secara tidak dapat balik
yang
15. Reaksi kimia yang terjadidalam
tubuh
TEKA TEKI SILANG
Enzim Page 47
Mendatar
1. Protein majemuk
2. Gugus protein
3. Gugus bukan protein
1 2
3 4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
EclipseCrossword.com
Enzim Page 48
6. Hanya bekerja pada satu substrat saja
7. Bagian aktif
8. Hasil akhir
9. Rusaknya enzim
11. Isoenzim
14. Tidak dapat balik
Menurun
4. Gugus yang terikat kuat dengan protein
5. Zat-zat yang direaksikan
10. Penghambat
12. Dapat balik
13. Gugus yang tidak begitu kuat terikat dengan protein
15. Contoh enzim