barter
TRANSCRIPT
Pada otot berkontraksi tidak terjadi perubahan panjang filamen tebal dan tipis, tetapi zona
H dan pita I memendek. Oleh karena itu, susunan filamen yang saling menjalin harus
bergeser/meluncur melewati satu sama lain sewaktu berkontraksi. Jembatan silang yang
menghubungkan filament tebal dan tipis ditahap-tahap tertentusiklus kontraksi menghasilkan dan
mempertahankan tegangan otot. Massa otot terbentuk 75% dari air dan lenih dari 20% protein.
Dua protein penting dalam otot adalah aktin dan miosin. Monomer G-aktin membentuk 25%
protein otot berdasarkan berat. Pada kekuatan ionik fisiologis dan dengan keberadaan Mg2+, G-
aktin mengalami polimerisasi menjadi F-aktin. Miosin memberntuk 55% protein otot
berdasarkan berat dan membentuk filamen tebal. Miosin adalah heksamer asimetris yang
memiliki sebuah ekor fibrosa yang terdiri dari dua heliks saling menggulung, dan juga memiliki
sebuah bagian kepala globular yang melekat pada satu sisi. Heksamer itu sendiri terdiri atas satu
pasang rantai panjang (heavy [H]) dan dua pasang rantai pendek (light [L]). Miosin otot rangka
mengikat aktin membentuk aktomiosin, dan aktivitas ATPase intrisiknya sangat meningkat
dalam kompleks ini.6
Jika miosin dicerna oleh tripsin, dua fragmen miosin (meromiosin) akan dihasilkan.
Meromiosin ringan (light meromyosin) yang tidak memperlihatkan aktivitas ATPase dan tidak
mengikat F-aktin. Meromiosin berat (HMM) adalah protein larut yang memiliki satu bagian
fibrosa dan satu bagian globular, protein ini memiliki aktivitas ATPase dan mengikat F-aktin.
Pencernaan HMM dengan papain menghasilkan dua subfragmen, S-1vyang memperlihatkan
aktivitas ATPase serta berikatan dengan F-aktin sedangkan S-2 tidak mempunyai aktivitas
ATPase dan tidak berikatan dengan F-aktin. Baik HMM maupun S-1 yang memperlihatkan
aktivitas ATPase, mengikat rantai L, dan tanpa adanya ATP akan mengikat aktin. HMM dan S-1
akan meningkatkan aktivitas ATPase 100 sampai 200 kali lipat jika berkompleks dengan F-
aktin.6
Kontraksi otot pada hakikatnya terdiri dari perlekatan dan pembebasan siklik kepala
miosin S-1 ke filamen F-aktin. Proses ini juga dapat disebut sebagai siklus penyusunan dan
perombakan jembatan silang. Pelekatan aktin pada miosin menghasilkan perubahan yang disebut
power stroke, yang mendorong pergerakan filamen aktin melewati filamen miosin. Energi untuk
power stroke pada akhirnya diperoleh dari ATP yang dihidrolisis menjadi ADP + P i. Pada
keadaan istirahat, sistem otot rangka terhambat, untuk mengaktifkan kontraksi, penghambat ini
harus dihilangkan. Inhibitor otot rangka adalah sistem troponin, yang terikat pada tropomiosin
dan F-aktin di filamen tipis. Tropomiosin terletak di sepanjang alur F-aktin, dan tiga komponen
troponin terikat pada kompleks Faktin tropomiosin.TpI mencegah terikatnya kepala miosin ke
tempat pelekatannya di F-aktin dengan mengubah bentuk F-aktin melalui molekul tropomiosin
atau hanya dengan menggulirkan tropomiosin ke posisi yang secara langsung menghambat
bagian F-aktin yang seharusnya ditempeli oleh kepala miosin. Keduanya mencegah pengaktivan
ATPase miosin yang diperantarai oleh pengikatan kepala miosin pada F-aktin.6
Dalam sarkoplasma otot yang beristirahat, konsentrasi Ca2+ adalah 108 sampai 107 mol/L.
keadaan istirahat dicapai karena Ca2+ dipompa ke dalam retikulum sarkoplasma melalui kerja
suatu sistem transpor aktif yang disebut Ca2+ATPase, yang memicu relaksasi. Jika sarkolema
terksitasi oleh impuls saraf, sinyal disalurkan ke dalam sistem tubulus T dan kanal pengeluaran
Ca2+ di retikulum sarkoplasma di dekatnya membuka, yang membebaskan Ca2+ dari retikulum
sarkoplasma ke dalam sarkoplasma. Konsentrasi Ca2+ di sarkoplasma meningkat cepat hingga
105 mol/L. tempat-tempat pengikatan Ca2+ di TpC pada filamen tipis dengan cepat diisi oleh
Ca2+. TpC- Ca2+ berinteraksi dengan TpI dan TpT untuk mengubah interaksi tropomin dan
tropomin tersebut dengan tropomiosin. Dengan demikian, tropomiosin tergeser atau mengubah
konformasi F-aktin sehingga kepala miosin-ADP-Pi dapat berinteraksi dengan F-aktin untuk
meulai siklus kontraksi. Pembentukan kompleks ini mendorong pembebasan Pi yang memicu
power stroke. Hal ini diikuti oleh pembebasan ADP dan disertai perubahan konformasi
mencolok di kepala miosin dalam kaitannya dengan ekornya. Miosin sekarang dikatakan berada
dalam keadaan berenergi rendah, yang ditunjukan sebagai aktin-miosin. Kemudian dalam proses
relaksasinya molekul ATP mengikat kepala S-1, dan membentuk kompleks aktin-miosin-ATP,
yang membuat miosin-ATP mempunyai afinitas rendah terhadap aktin sehingga ktin terlepas.6