pengujian aktivitas enzim --amilase [konversi enzimatik]
Post on 05-Jul-2018
254 Views
Preview:
TRANSCRIPT
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
1/15
See discussions, stats, and author profles or this publication at:
https://www.researchgate.net/publication/283243475
P!"#$%&! &()%*%)&S !+% - &%&S
ARTICLE 0 1)1 265
&S
2
1 AUTHOR:
9ahuni 9ahuni
andung %nstitute o )echnolog
1 P#%&)%1! 0 %)&)%1!S
S P1;%
1
https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_2https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_3https://www.researchgate.net/profile/Wahyuni_Wahyuni2?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_5https://www.researchgate.net/profile/Wahyuni_Wahyuni2?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_5https://www.researchgate.net/institution/Bandung_Institute_of_Technology?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_6https://www.researchgate.net/profile/Wahyuni_Wahyuni2?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_7https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_3https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_3https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_3https://www.researchgate.net/profile/Wahyuni_Wahyuni2?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_5https://www.researchgate.net/institution/Bandung_Institute_of_Technology?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_6https://www.researchgate.net/profile/Wahyuni_Wahyuni2?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_7https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTIVITAS_ENZIM_a-AMILASE?enrichId=rgreq-da089246-ffae-4cce-9c37-b0ba4f36f692&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI4MzI0MzQ3NTtBUzoyODkwMDIzMzU4MTc3MjhAMTQ0NTkxNDkzNDMwNA%3D%3D&el=1_x_2
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
2/15
&
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
3/15
201, A*$a'
Enzim α-amilase merupakan salah satu jenis enzim yang banyak digunakan di industri, terutama
kemampuannya dalam menghidrolisis pati pada tahap likuifaksi. Tahap likuifaksi merupakan tahap
paling penting dalam proses produksi produk turunan pati berupa gula. Produk antara dari tahap
likuifaksi biasanya dihidrolisis lagi pada tahap selanjutnya, yaitu sakarifikasi, untuk menghasilkan
produk akhir berupa gula. leh sebab itu, pengujian akti!itas enzim α-amilase sangat penting.
Pengujian akti!itas enzim α-amilase dilakukan untuk mengetahui kemampuan hidrolisis enzim α-
amilase sebelum akhirnya digunakan dalam skala besar di industri. Pengujian akan dilakukan
berdasarkan metode "u#a menggunakan larutan iodin se$ara stop assay. %ubstrat berupa larutan
pati 2& mg'm( yang dilarutkan dalam buffer fosfat di$ampurkan enzim α-amilase (i)uozyme
%upra untuk diinkubasikan pada temperatur *+o selama *& menit. eagen pemberhenti reaksi
yang digunakan adalah l 1 /. 0nalisis data akti!itas enzim dilakukan berdasarkan tiga literatur.
0kurasi tertinggi diperoleh dari literatur oo, dkk.13, yaitu sebesar 456 dengan akti!itas enzim
α-amilase 7&& 8'm(.
P&n%ahu)uan
Enzim amilase merupakan enzim yang mampu bertindak sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis
pati oleh air membentuk gula. 9ula merupakan produk konstituen utama dalam industri makanan
dan minuman 23. :emampuan enzim dalam memproduksi gula dipengaruhi terutama oleh
kemampuan enzim sebagai katalis proses produksi, yang dapat dikuantifikasi melalui pengujian
akti!tas enzim. Terdapat banyak faktor yang mempengaruhi akti!itas enzim. leh sebab itu,
pengujian akti!itas enzim sebaiknya dilakukan pada kondisi optimum sehingga hasil kuantifikasi
yang didapatkan lebih akurat.Proses pengolahan pati menjadi gula sebenarnya dapat dilakukan dengan menggunakan dua jenis
katalis, yaitu katalis asam dan katalis enzim. Pengolahan pati degan bantuan katalis enzim terdiri
dari dua tahap, yaitu likuifaksi dan sakarifikasi. Pada tahap likuifaksi, enzim yang digunakan
adalah enzim α-amilase. Enzim α-amilase membantu proses hidrolisis pati ;polisakarida< menjadi
oligosakarida, berupa limit dekstrin dan senya#a oligosakarida lainnya. :emudian proses
pengolahan dilanjutkan dengan penambahan enzim lainnya selama proses sakarifikasi. =enis enzim
yang ditambahkan selama proses sakarifikasi spesifik tergantung jenis dan karakteristik produk gula yang ingin dihasilkan.
*
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
4/15
En.i# α-A#i)a*&
Enzim α-amilase memiliki nama kimia#i, yaitu endo-1,>-α-?-glu$an glu$ohydrolase, E *.2.1.1.
Enzim α-amilase merupakan enzim ekstraseluler yang mampu memotong ikatan 1,>-α-?-
glikosidik antara monomer glukosa pada rantai linier amilosa. Enzim ini dikategorikan sebagai
endoenzim karena pemotongan pati dilakukan se$ara a$ak dari dalam *3. Enzim αamilase disusun
oleh protein. Protein yang tersusun dalam enzim terdiri dari * domain, yaitu domain 0, @, dan
sesuai 9ambar 1. ?omain 0 yang ditandai dengan #arna merah merupakan domain terbesar
berbentuk seperti super struktur barrel ;A'α3. @eberapa enzim memiliki lebih dari satu bagian aktif untuk mengikat substrat
supaya enzim dapat mengikat substrat lain ketika sudah terikat dengan suatu substrat tertentu. %ifat
enzim inilah yang disebut sebagai allosteric C3. Enzim αamilase bersifat calsium metalloenzymes
sehingga tidak dapat berfungsi tanpa adanya ion kalsium 53.
Ga#a 1/ %truktur α-amilase >3
>
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
5/15
%ebagian besar enzim α-amilase memotong karbohidrat rantai panjang baik se$ara endoamilase.
0kan tetapi, terdapat beberapa enzim α-amilase yang memotong karbohidrat se$ara eksoamilase,
tergantung dari sumber enzim α-amilase dihasilkan. asil penguraian oleh α-amilase adalah
dekstrin, limit deDtrin, oligosakarida, dan turunan siklodeDtrin +3. ?eDtrin adalah $ampuranoligosakarida kompleks yang memiliki rumus molekul 51&*. ?eDtrin merupakan produk antara
pati dan dekstrosa'glukosa. (imit deDtrin adalah $ampuran oligosakarida dengan rantai lebih
pendek. ekanisme hidrolisis pati menggunakan katalis enzim α-amilase dapat dilihat pada
9ambar 2 dan *.
Ga#a 2/ ekanisme %/2 pemutusan ikatan α-1,>-glikosidik oleh enzim α-amilase 73
Ga#a 3/ idrolisis pati oleh enzim α-amilase 43 atatan F ;G< residu α-?-glukosa pereduksiH ;
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
6/15
Streptococcus bovis. Enzim α-amilase yang berasal dari bakteri termostabil $enderung lebih stabil
pada temperatur 1&o lebih tinggi dari temperatur kerja enzim α-amilase yang dihasilkan bakteri
biasa seperti Bacillus amyloliquefaciens. :eberadaan ion kalsium tidak mempengaruhi sifat
termostabil enzim α-amilase yang dihasilkan. +3
Ta&) 1/ :arakteristik dan sumber enzim α-amilase yang menghasilkan deDtrin +3
%umber enzim @erat molekular T stabil ;o< p stabil p optimum
air ludah manusia 52&&& C& >-1& 5,7-+,&
pankreas manusia C5&&& C& >-1& 5,7-+,&
pankreas babi C5&&& *C C-11 5,4
gandum >1C&& 5&-55 - C,C
Rhizopus C1&&& I >& *,5-7,& >,5->,7
Bacillus ;sakarifikasi+*&& I CC >,C-4,2 C,*
Bacillus ;likuifaksi74&& I 7& C,1-1&,> C,4
Streptococcus +4&&& >C C-+ C,5
Ta&) 2/ :arakteristik dan sumber enzim α-amilase termostabil +3
@akteri sumber enzim @erat molekul T optimum ;o< p optimum p stabil
B. stearothermophilus >7&&& 5C-+* C-5 5-11
B. licheniformis 525C& 4& +-4 +-1&
B. subtilis - 4C-47 5-7 C-11
hermophile !"# C&&&& +& 5-+ 4,2
B. acidocaldarius 55&&& +& *,C >-C,C
Clostridium sp. - 7& >,& 2-+
D. thermophilum +&&&& 7C-4& C,& -
Ta&) 3/ :arakteristik dan sumber enzim α-amilase yang menghasilkan maltosa dan turunannya
+3
%umber enzim @erat
molekular
T stabil
;o<
p
stabil
T optimum
;o<
p
optimum
produk
Streptomyces
griseus
CC&&& I>& *,C-5,C >C C,5-5,& maltotriosa
$seudomonas
stutzeri
C5&&& *C 5,&-
1&,C
>C 7 maltotetraosa
Bacillus
licheniformis
22C&& I5& 7 +5 C,&-7,& maltopentaosa
Aerobacter
aerogenes
>7&&&-
5C&&&
C& C,&-
1&,&
C2 +,& maltoheksaosa
Bacillus
circulans
>7&&&-
5+&&&
C& 5,&-4,& 5& 5,7 maltoheksaosa
5
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
7/15
Enzim α-amilase juga menghasilkan oligosakarida spesifik. altotriosa dihasilkan oleh enzim α-
amilase se$ara eksoamilase dari Streptomyces griseus. altotetraosa dihasilkan oleh enzim α-
amilase se$ara eksoamilase dari $seudomonas stutzeri. altopentaosa dihasilkan oleh enzim α-
amilase se$ara endoamilase dari Bacillus licheniformis. %edangkan, maltoheksaosa dihasilkan olehenzim α-amilase se$ara eksoamilase dari Aerobacter aerogenes dan se$ara endoamilase dari
Bacillus circulans. +3
P&n"uian A'$ii$a* En.i# α-A#i)a*&
Pengujian akti!itas enzim α-amilase pada dasarnya dapat dilakukan melalui tiga pengamatan
utama, yaitu peningkatan kekuatan reduksi, penurunan intensitas #arna biru, dan perubahan
densitas optis. Peningkatan kekuatan reduksi diamati dengan pengukuran produk berupa gula
pereduksi dari substrat pati. Penurunan intensitas #arna biru senya#a kompleks iodin-pati terjadi
akibat jumlah substrat yang semakin berkurang akibat kinerja enzim untuk menghidrolisis pati.
Perubahan densitas optis terjadi akibat lepasnya substrat dari gugus kromogenik menuju pelarut.
13
Pengujian akti!itas enzim α-amilase biasanya dilakukan pada kondisi optimum dengan susbtrat
amilosa. Pengujian akti!itas enzim biasanya dinyatakan dalam suatu unit tertentu yang spesifik
terhadap deskripsinya. %atu unit enzim internasional dinyatakan sebagai jumlah enzim yang
mampu berperan sebagai katalis untuk melakukan kon!ersi 1 J substrat'menit pada kondisi
standar. :ondisi standar yang dimaksud meliputi konsentrasi substrat, p optimum, tidak adanya
inhibitor, dan adanya akti!ator. Pemakaian definisi unit enzim internasional sangat jarang
ditemukan pada pengujian akti!itas enzim α-amilase. embandingkan akti!itas enzim dalam unit
yang berbeda mustahil dilakukan karena setiap unit akti!itas enzim memiliki metode dan $ara
perhitungan yang berbeda. 13
Pengujian akti!itas enzim biasanya dilakukan untuk menentukan akti!itas enzim αamilase yang
telah disimpan terlalu lama. %elain itu, juga dapat menentukan akti!itas enzim αamilase hasil
recovery. @iasanya recovery enzim dilakukan menggunakan membran dengan teknologi reverse
osmosis dan elektrodeionisasi 23. Elektrodeionisasi juga luas digunakan untuk penghilangan asam
223. Penentuan akti!itas enzim α-amilase hasil recovery penting untuk diketahui karena proses
recovery menggunakan membran terkadang diiringi dengan adanya fenomena fouling . "enomena
fouling dapat di$egah melalui bac%flushing untuk membran mikrofiltrasi 2*3 dan penggunaan
+
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
8/15
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
9/15
)easurement after
0lectrophoretic
Separation
urine 213 8'l
Ta&) ,/ etode pengujian enzim disertai dengan definisi satuan akti!itas enzim α-amilase 13
M&$!%& &*'i4*i &5ini*i uni$ T&a$u
6!78
Wa'$u
in'ua*i
6#&ni$8
Kohlgemuth
;iodine<
engukur #aktu
perubahan #arna
iodin tertentu
=umlah ;m(< pati ;16<
yang dihidrolisis 1 m(
enzim
>&-5& *&
"isher dan
%tein
;reducing
value<
engukur
konsentrasi gula pereduksimenggunakan
reagendinitrosali$y$li$ a$id
1 mg gula pereduksi;maltosa< yang
dihasilkan dari pati
16
5C *
@ird dan
opkins
;iodine<
engukur penurunankepudaran #arnasenya#a kompleks
pati-iodin pada panjang gelombang52& nm
=umlah enzim yang
berhasilkan
menghidrolisis pati
menjadi 1 mg maltosa
2C 1&
/nsoluble
dyed amylose
enentukan
konsentrasioligosakarida yang
memiliki ikatan
kromogen dari
amilosa ber#arna
yang tidak larut
1 unit absorbansi
menyatakan &,&5B8'm( α-amilase
*+ *&
"u#a
;iodine<
enggunakan
amilosa &,26
sebagai substrat
=umlah amilosa ;mg<
yang menyebabkan
penurunan intensitas
#arna biru sebesar
1&6 pada panjanggelombang +&& nm
*+ *&
%:@ ;iodine< - =umlah enzim yang
mampu mengurai C,25
mg pati untuk
men$apai nilai iodin
tertentu
*+ 5&
4
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
10/15
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
11/15
(onsentrasi ? 6.8524 &bsorbansi
@ ? .>8
6
2
3
4
5
>
7
8
.5 6 6.5 2 2.5 3 3.5 4
( onsentr asi A=g / =B
&bsorbansi
Ga#a 2/ :ur!a kalibrasi absorbansi dan konsentrasi pati
A'$ii$a* En.i# α-A#i)a*&
0kti!itas enzim α-amilase dilakukan dengan menggunakan larutan iodin melalui metode "u#a.
(arutan iodin pada dasarnya ber#arna kuning ke$oklatan. 0kan tetapi, larutan iodin dapat
membentuk senya#a kompleks ber#arna biru dengan pati. leh sebab itu, absorbansi #arna biru
yang terukur oleh spektrofotometer di akhir reaksi menunjukkan jumlah pati yang tidak
terhidrolisis oleh enzim. ?engan demikian, kemampuan enzim dalam hidrolisis pati dapat
diketahui dari jumlah pati tersisa dalam larutan. Enzim yang diuji akti!itasnya pada per$obaan ini
adalah enzim α-amilase (i)uozyme %upra dan "ungamylM 7&&(.
11
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
12/15
Ta&) :/ ?okumentasi sampel sebelum pengukuran nilai absorbansi
%ebelum pengen$eran %etelah pengen$eranN
%ampel enzim
(i)uozyme
%upra
NPengen$eran
dilakukan
sebanyak 2 kali
%ampel enzim
"ungamylM
7&&(
NPengen$eran
dilakukan
sebanyak 1& kali
0kti!itas enzim memiliki satuan yang berbeda tergantung deskripsi dan metode pengujiannya.
al ini menyebabkan besarnya akti!itas enzim hasil per$obaan tidak dapat dibandingkan dengan
akti!itas enzim yang tertera pada data enzim produsen. ?ata akti!itas enzim produsen untuk enzim
α-amilase (i)uozyme %upra dan "ungamylM 7&&( berturut-turut sebesar 1*C :/8'g dan 77&
"08'g. :/8 menyatakan jumlah enzim yang dapat menghasilkan 5 mikro mol p-nitrofenol per
menit dari ethylidene"12"p"nitrophenyl"maltoheptaoside sebanyak 1,75 m pada kondisi standar,
yaitu pO+,& dan temperaturO*+o. %edangkan "08 menyatakan jumlah enzim yang dapat
mengon!ersi C,25 gram pati per jam pada kondisi standar, yaitu pO>,+ dan temperaturO*+ o
12
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
13/15
selama +-2& menit. :ondisi standar untuk jenis enzim yang sama mungkin saja berbeda karena
kondisi pengujian bersifat spesifik terhadap sumber enzim berasal.
0nalisis perhitungan pengujian akti!itas enzim dilakukan mengikuti beberapa literatur untuk
dibandingkan sesuai Tabel 4. etode "u#a hanya mampu menguji kadar pati tersisa. ?ata per$obaan enzim α-amilase (i)uozyme %upra dan "ungamylM 7&&( pada Tabel + tidak berbeda
terlalu jauh dengan data literatur pada Tabel 7. al ini dapat ditinjau dari akurasi data pada Tabel 4
sebesar C4-456.
%elain meninjau keandalan metode "u#a dalam pengujian akti!itas enzim, data per$obaan juga
dapat digunakan untuk meninjau kesesuaian kondisi pengujian akti!itas enzim. ?engan
melakukan perubahan konsentrasi substrat sebesar 1& mg'm(, terlihat bah#a data per$obaan
akti!itas enzim pada Tabel + menjadi jauh berbeda dengan literatur pada Tabel 7. al ini
menunjukkan bah#a kondisi dan konsentrasi reagen yang digunakan dalam per$obaan sebaiknya
dilakukan sesuai dengan literatur.
Ta&) ;/ 0kti!itas enzim melalui metode "u#a
Enzim
0kti!itas enzim ;substrat
pati 2& mg'm(<
0kti!itas enzim ;substrat
pati 1& mg'm(<
;8'm(&&,C6 B,
C6 :B1C 52&
Bacillus
amyloliquefaciens
2C& 8'm(NN 5 >&&,C6 B,
C6 :B1& 52&
Bacillus
licheniformis
C& ?PNNN C *+
&,26 B,
26 :B *& +&& malt
1*
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
14/15
5C ?PNNN C *+&,26 B,
26 :B*& +&& fungal amylase
7& ?PNNN C *+&,26 B,
26 :B*& +&& s+eet potato
:eterangan F
N %atu unit akti!itas enzim dinyatakan sebagai jumlah enzim yang mampu menyebabkan perubahanintensitas #arna biru larutan pati berkurang hingga 16. 1+3
A B
NN %atu unit akti!itas enzim akan menghasilkan 1 mg maltosa dari pati 13
NNN %atu unit De*trinizing $o+er dihitung sebagai jumlah amilase yang mampu menurunkan intensitas
#arna biru sebanyak 1&6 pada senya#a kompleks amilosa-iodin pada *+ o dan p 5 untuk α-amilase
bakterial dan p C untuk amilase lainnya. 153
Ta&) =/ Perhitungan akurasi data per$obaan dengan literatur ;substrat 2& mg'm( pati<
=enis
Enzim
0kti!itas enzim data
per$obaan
0kti!itas enzim data
literatur modifikasi 0kurasi ;6<
8'm(N 8'm(NN ?PNNN 8'm(N 8'm(NN ?PNNN
(i)uozyme
%upra
&.51 41C.>+ 41.CC 17+ 7&& 5C &.** 7C.C+ C4.15
"ungamyl
M 7&&(&.CC 7*2.2> 7*.22 17+ 7&& 5C &.*& 4C.4+ +1.45
eferensi F N 1+3H NN 13H NNN 153.
K&*i#4u)an
Pengujian akti!itas enzim α-amilase dapat dilakukan melalui metode "u#a. 0nalisis data akti!itas
enzim dengan akurasi tertinggi diperoleh dari literatur oo, dkk., 13, yaitu sebesar 456 dengan
akti!itas enzim α-amilase 7&& 8'm(.
a5$a Pu*$a'a
1. oo, .=.H ong, =.H at$h, .T.,
omparison of α-amylase a$ti!ities from different
assay methods, @iote$hnology and @ioengineering
>>> ;147+1-1C1.
2. Kidiasa, B./.H Kenten, B.9.,Qombination of re!erse
osmosis and ele$trodeionization for simultaneous
sugar re$o!ery and salts remo!al from sugar #aste#aterQ, eaktor 11 ;2&&+
-
8/15/2019 Pengujian Aktivitas Enzim --Amilase [Konversi Enzimatik]
15/15
C. %huler, .(.H :argi, "., Q@iopro$ess engineeringF
basi$ $on$eptsQ, 2nd Ed., Prenti$e all PT, 2&&2. 5. %tein, E.0.H siu, =.H "is$her, E., Q0lphaamylases
as $al$ium-metalloenzymes. B. Preparation of
$al$ium-free apoamylases by $helation and
ele$trodialysisQ, @io$hemistry 3 ;145>Q, Korld 0pplied %$ien$es =ournal 2=
;2&1>
top related