P r o t e i n | 1

BAB IPROTEIN

A. Definisi dan Struktur ProteinAdalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang

sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta, dan mempunyai

sifat yang berbeda beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam air dan

ada pula yang sukar larut dalam air.

Gambar 1 : Struktur protein secara umum

Peptida adalah beberapa molekul asam amino yang berikatan satu

sama lain membentuk suatu senyawa. Asam Amino adalah suatu asam

karboksilat yang mempunyai gugus amino.

Gambar 2 : Struktur asam amino

Empat struktur dasar protein :

a. Struktur primerStruktur primer menunjukan jumlah, jenis dan urutan asam

amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino

P r o t e i n | 2

adalah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga

menunjukan ikatan peptide yang urutannya diketahui.

Gambar 3 : Struktur primer protein

b. Struktur SekunderStruktur alpha helix dan lembaran berlipat merupakan

struktur sekunder protein.

α-Heliks merupakan tulang punggung sebuah polipeptida

terpilin dengan jumlah yang sama disekitar α-karbon, polipeptida ini

akan membentuk coil (ulir) atau heliks.

Gambar 4 : α Heliks ProteinIkatan hydrogen (titik-titik) yang terbentuk di antara atom H dan O menstabilkan polopeptida dalam struktur heliks-α.

β-Pleated sheet merupakan rantai polipeptida yang

berdekatan dalam lembaran yang antipararel membentang dengan

arah yang berlawanan, sedangkan rantai polipeptida dalam

lembaran yang pararel membentang dengan arah yang sama.

P r o t e i n | 3

Gambar 5 : β-Pleated sheet

c. Struktur TersierMeunjukan kecenderungan polipeptida membentuki lipatan

atau gulungan, dengan demikian membentuk struktur yang lebih

komplek (supersekunder).

Gambar 6 : Motif supersekunderHeliks-α dan lembar berlipat-β sejumlah besar protein globular tersusun dalam unit berulang seperti kunci yunani (kiri) atau dengan motif supersekunder β-α-β (kanan).

d. Struktur KuartenerMenunjukan derajat persekutuan unit unit protein sebagian

besar protein globulat terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang

terpisah

Gambar 7 : Struktur kuartener

P r o t e i n | 4

Protein merupakan suatu polipeptida,sedangkan peptida terbentuk

dari gabungan asam amino serta asam amino terbentuk dari asam

karboksilat dan gugus amin (suatu asam karboksilat yang mempunyai

gugus amin).

Gambar 8 : Pembentukan protein

Sifat-sifat struktur protein dianggap berada dalam empat buah

susunan : primer, sekunder, tersier dan kuartener (hanya untuk protein

oligomerik). Struktur primer merupakan rangkaian asam amino, struktur

sekunder dan tersier yang berkenaan dengan konformasi protein yang

keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptida, ditentukan oleh

struktur primer. Struktur sekunder menjelaskan pelipatan rantai polipeptida

menjadi multiplikasi motif terikat-hidrogen seperti struktur α-heliks dan β-

pleated sheet. Kemudian kombinasi ini akan membentuk motif

supersekunder (β-α-β). Struktur kuartener hanya terdapat dalam protein

dengan dua atau tiga rantai polipeptida (protein oligomerik).

Gambar 9 : Struktur protein

P r o t e i n | 5

B. Penggolongan ProteinDitinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan

besar, yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan.

a. Protein sederhanaAdalah protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam

amino. Protein ini menurut molekulnya dibagi dua bagian :

1. Protein fiber

Protein ini mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau

serabut.

2. Protein globular

Protein ini membentuk bulat atau elips yang terdiri dari atas

rantai polipeptida yang berlipat.

b. Protein gabunganAdalah protein yang berkaitan atau berikatan dengan

senyawa yang bukan protein.

C. Sifat-Sifat Proteina. Ionisasi

Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang

mempunyai muatan positif dan muatan negatif. Dalam suasana

asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan

dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Pada titik

isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama

sehingga tidak bergerak kea rah elektroda positif maupun negatif

apabila ditempatkan diantara kedua elektroda tersebut. Protein

mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda.

Titik isolistrik berbagai protein :

Tabel 1 : Tabel isolistrik protein.

protein Sumber pH IsolistrikAlbumin telur Telur 4,55 – 4,90Insulin Pankreas 5,30 – 5,36Albumin serum Darah 4,88Kasein Susu sapi 4,6Gelatin Kulit sapi 4,80 – 4,85Globulin serum Darah 5,4 – 5,5

P r o t e i n | 6

Fibroin Sutera 2,0 – 2,4Giladin Terigu 6,5

b. DenaturasiPerubahan konformasi molekul protein. Suatu protein

mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh

dapat melakukan aktifitas biokimia yang menunjang kebutuhan

tubuh. Aktifitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi

molekul protein yang tepat. Apabila konformasi molekul protein

berubah missal oleh : perubahan suhu, pH, dan lain-lain, maka

aktivitas biokimianya sebagai katalis dalam tubuh berubah.

Gambar 10 : Denaturasi dan renaturasiDenaturasi melalui panas menyebabkan molekul terbuka; namun, ikatan disulfida tetap utuh. Suatu bahan misalnya merkapetanol mengurangi ikatan disulfida. Dibawah kondisi yang sesuai, molekul dapat mengalami renaturasi, yaitu kembali ke konformasi asli. Renaturasi tetap dapat terjadi walaupun ikatan disulfida telah dikurangi.

c. ViskositasTahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-

molekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein

dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relatif lebih

besar daripada viskositas air pelarutnya. Alat yang digunakan untuk

menentukan viskositas ini ialah viscometer Ostwald. Pengukuran ini

P r o t e i n | 7

didasarkan pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi suhu

larutan. Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi

berbanding terbalik dengan suhu.

d. KristalisasiBanyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk

kristal. Meskipun demikian proses kristalisasi untuk berbagai jenis

protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat

terkristalisasi tetapi ada juga yang sukar. Beberapa enzim antara

lain pepsin, tripsin, katalase dan urease telah dapat diperoleh dalam

bentuk kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan.

Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan

penambahan garam amoniumsulfat atau NaCl pada larutan dengan

pengaturan pH pada titik isolistriknya.

e. Sistem koloidPada tahun 1861 Thomas Graham membagi zat-zat kimia

dalam dua katagori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau

kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus. Yang bias

menembus membran bisa mengkristal disebut kristaloid, sedangkan

yang tidak bisa menembus membran disebut koloid.

D. Protein : Enzima. Definisi

Enzim adalah suatu protein yang dihasilkan oleh sel hidup.

Enzim adalah protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim

bekerja dalam mengkatalisis reaksi kimia (biokimia) yang

berlangsung di dalam sel itu sendiri. Sebagai contoh adalah enzim

α-amilase (dikenal juga sebagai enzim ptyalin) yang berperan

dalam mengkatalisis reaksi pemecahan pati menjadi unsur

penyusunnya yang lebih sederhana. Enzim ini dihasilkan secara

alami di mulut bersama-sama dengan ludah (saliva).

P r o t e i n | 8

b. Tata nama enzimDalam tubuh manusia sendiri ada berjuta-juta enzim yang

mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk

itulah kemudian ada suatu sistem penamaan enzim. Dalam tata

cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan

diakhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh adalah enzim

amylase, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis

amilum atau pati. Lalu ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam

menghidrolisis lemak atau lipid. Jadi substrat adalah senyawa atau

molekul yang dikatalisis oleh enzim tersebut. Tetapi pedoman

pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakan. Hal ini

disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian

nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan.

Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam daftar istilah kimia

organik, akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa.

c. Fungsi enzimEnzim atau biokatalisator adalah katalisator organic yang

dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena

semua reaksi metabolisme dikatalisis oleh enzim. Jika tidak ada

enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel

akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat

memperoleh makanan dalam keadaan terlarut yang dapat diserap

ke dalam sel, memperoleh energy kimia yang dibutuhkan untuk

biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.

d. Pengelompokan enzim1. Kelompok utama enzim

Berdasarkan komisi internasional untuk enzim (EC = Enzym

Commission), sebuah komisi atau komite untuk menstandarisasi

klasifikasi enzim, maka enzim dibagi dalam enam kelompok :

P r o t e i n | 9

1.1. Oksidoreduktase (EC 1)Mengkatalisis oksidasi substrat sambil mereduksi substrat

lain.

1.2. Transferase (EC 2)Mengkatalisis reaksi pemindahan gugus-gugus fungsional

dari suatu substrat ke substrat lain.

1.3. Hidrolase (EC 3)Memutus ikatan kovalen dengan menggunakan molekul

air.

P r o t e i n | 10

1.4. Liase (EC 4)Mengeluarkan gugus fungsional dan meningkatkan ikatan

rangkap pada molekul yang diolah.

1.5. Isomerase (EC 5)Melakukan penataan ulang (merubah, memotong,

menambahkan) suatu substrat tunggal.

P r o t e i n | 11

1.6. Ligase (EC 6)Membentuk ikatan kovalen dengan menggunakan ATP

atau senyawa lain yang kaya energy sebagai sumber

energy.

2. Eksoenzim dan endoenzimEnzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan

endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang

membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar

sel. Endoenzim yang aktivitasnya diluar sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim

konstitusif dan enzim induktif. Enzim konstitusif ialah enzim yang

dibentuk terus menerus oleh sel tanpa peduli apakah

substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah

enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrata tau

senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-

galaktosida pada Escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa

sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat

menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan

substratnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau

melibiosa, maka enzim beta-galaktosida tidk disintesis, tetapi

P r o t e i n | 12

sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau

melibiosa.

e. Aktivitas enzimAktivitas enzim ternyata banyak dipengaruhi banyak faktor.

Faktor-faktor tersebut menentukan efektivitas kerja suatu enzim.

Apabila faktor pendukung tersebut berada pada kondisi yang

optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal.

Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim:

1. Substrat. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila

substrat cocok dengan enzim maka kinerja enzim juga optimal.

2. pH (keasaman). Enzim mempunyai kesukaan pada pH tertentu.

Ada enzim yang optimal kerjanya pada kondisi asam, namun

ada juga yang optimal pada kondisi basa. Namun kebanyakan

enzim bekerja optimal pada pH netral.

3. Waktu. Waktu kontak/reaksi antara enzim dan substrat

menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi

maka kerja enzim juga akan semakin optimum.

4. Konsentrasi/jumlah enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus

dengan efektivitas kerja enzim. Semakin tinggi konsentrasi

maka kerja enzim juga akan semakin baik dan cepat.

5. Suhu. Seperti juga pH. Semua enzim mempunyai kisaran suhu

optimum untuk kerjanya.

6. Produk akhir. Reaksi enzimatis selalu melibatkan dua hal, yaitu

substrat dan produk akhir. Dalam beberapa hal produk akhir

ternyata dapat menurunkan produktivitas kerja enzim.

7.

f. Struktur enzimPada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan

memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.

Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang

selain protein juga mempunyai komponen selain protein. Komponen

P r o t e i n | 13

lain selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Gabungan

antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan

holoenzim. Kofaktor dapat merupakan ion logam/metal, atau

molekul organik yang dinamakan koenzim.

Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya

dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi

pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan

sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

Tabel 2 : Kofaktor Logam

Ion logam Enzim

/

/

Alkohol dehidrogenaseKarbonat anhidrasaKarboksipeptidasa

FosfohidrolasaFosfotranferasa

SitokromPeroksidaKatalasaFeredoksin

TirosinaSitokrom oksidasa

Piruvat kinasa (juga memerlukan )

Membran sel ATPasa ( juga memerlukan dan

)

g. KoenzimDalam peranannya, enzim sering memerlukan senyawa

organik tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsi, dikenal adanya

koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen, pemindah

elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”)

dan koenzim dari isomerasa dan liasa.

P r o t e i n | 14

Tabel 3 : Koenzim

No Kode Sinkatan dari Yang dipindahkan

1. NAD Nikotinamida-adenin dinukleotida Hidrogen2. NADP Nikotinamida-adenin dinukleotida

fosfatHidrogen

3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen4. FAD Flavin-adenin dinukleotida Hidrogen5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen6. sit Sitokrom Elektron7. Fd Ferredoksin Elektron8. ATP Adenosin trifosfat Gugus fosfat9. PAPS Fosfoadenin sulfat Gugus sulfat10. UDP Uridina difosfat Gula11. Biotin Biotin Karboksil (

)

12. Ko-A Koenzim A Asetil13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida