Sejarah dan Pengertian Siklus KrebsSiklus Krebs yang dikenal dengan siklus asam sitran serta siklus asam

trikarboksilat merupakan serangkaian reaksi enzimatis biokimia tubuh. Siklus

Krebs adalah siklus yang memegang peranan penting dalam respirasi selular

organisme aerob. Pada sel eukariotik, siklus Krens terletak di matriks

mitokondria. Komponen yang berperan serta rangkaian reaksi ini ditemukan

oleh Albert Szent-Györgyi and Hans Kreb. Jalur metabolisme ini meliputi

serangkaian reaksi konversi biomolekul seperti karbohidrat, lemak serta protein

menjadi energi siap pakai (ATP) serta H2O dan CO2  . Sebelum reaksi ini dimulai,

terdapat dua reaksi yang mendahului yakni glikolisis dan oksidasi asam piruvat.

Tahapan Reaksi Siklus KrebsSiklus Krebs terdiri dari beberapa reaksi utama. Siklus ini dimulai dengan satu

reaksi antara molekul asetil-KoA bereaksi dan satu molekul H2O, reaksi tersebut

melepaskan gugus koenzim-A, serta dua atom karbon yang tersisa dalam bentuk

gugus asetil pada asam oksaloasetat, senyawa dengan empat atom karbon,

hingga menghasilkan asam sitrat (enam atom karbon). Asetil-KoA diproduksi

melalui dekarboksilasi piruvat dan katabolisme glukosa (glikolisis), lemak, dan

protein

erdapat delapan tahapan utama yang menggerakkan reaksi ini yaitu:

1. Penggabungan molekul asetil-KoA dengan oksaloasetat dan membentuk asam

sitrat. Enzim yang digunakan dalam reaksi ini adalah enzim asam sitrat sintetase.

2. Tahap kedua yang disebut isomerase sitrat dibantu oleh enzim akonitase yang

menghasilkan isositrat.

3. Enzim isositrat dehidrogenase mengubah isositrat menjadi alfa-ketoglutarat dengan

bantuan NADH. Setiap satu reaksi melepaskan satu molekul karbon dioksida.

4. Alfa ketoglutarat diubah menjadi suksinil-CoA. Reaksi dikatalisasi oleh enzim alfa-

ketoglutarat dehidrogenase.

5. Suksinil-CoA diubah menjadi suksinat dengan mengubah GDP + Pi menjadi GTP.

GTP digunakan untuk membentuk ATP.

6. Suksinat yang dihasilkan dari proses sebelumnya akan didehidrogenasi menjadi

fumarat dengan bantuan enzim suksinat dehidrogenase.

7. Terjadi hidrasi yaitu penambahan atom hidrogen pada ikatan karbon ganda (C=C)

yang ada pada fumarat sehingga menghasilkan malat.

8. Enzim malat dehidrogenase mengubah malat menjadi oksaloasetat. Oksaloasetat

yang dihasilkan berfungsi untuk menangkap asetil-CoA, sehingga siklus Krebs akan

terus berlangsung. Pada tahap ini juga dihasilkan NADH ketiga dari NAD+.

Hasil dari siklus ini adalah dua molekul ATP, dua molekul FADH2, enam molekul

NADH , serta dua molekul  CO2. Pada reaksi ini, akseptor elektron terakhir adalah

oksigen dan dihasilkan molekul air dari reaksi 8 molekul hidrogen oksigen.

FADH2 dan NADH dikonversi menjadi ATP pada siklus  transpor elektron. Setiap

molekul NADH menghasilkan 3 ATP, sedangkan setiap molekul

FADH2menghasilkan 2 ATP

animasi siklus Krebs untuk membantu memahami rangkaian reaksi siklus ini.

http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/instructor/animations/

citric_acid_cycle/citric_acid_cycle.swf

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5th edition. New York: W H

Freeman; 2002. Chapter 17, The Citric Acid Cycle. Available from:

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21163/

BAB IPENDAHULUAN

1.     Latar BelakangKira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino

dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh

kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-

asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari

asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang

dapat masuk kedalam siklus asam sitrat.

Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses

Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam

darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein

dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi

asam amino dalam darah.

1.2 TujuanSetiap suatu pembuatan makalah pasti mempunyai tujuan yang menyertaianya

maka dari itu kami ingin menjelaskan hubungan metabolisme asam amino dengan

metabolisme protein, tahapan-tahapan yang terjadi dalam siklus urea, dan penjelasan

metabolisme dan katabolisme.

                                       BAB II              PEMBAHASAN

2.1. Hubungan Metabolisme Asam Amino dengan Metabolisme    Protein

Asam amino adalah sembarang senyawa organic yang memiliki gugus fingsional

karboksil (-COOH) dan anima (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya

dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau

α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam

bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik : cenderung menjadi asam pada larutan basa dan

menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter -

ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu

fungsinya sangat penting dalam organisme , yaitu sebagai penyusun protein.

Metabolisme Asam Amino

Metabolisme asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk

hidup yang diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber bahan utama

pembentukan protein dalam tubuh.

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional

karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya

dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa"

atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa.

Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan

basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu

menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari

karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:

gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R,

dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino

dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa

bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh

karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-

amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut

menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah,

basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali

glisina memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari

gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi

pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-

amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum

jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN,

dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung

asam amino tiped.

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.

Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil

milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi

penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan

ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil

satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya

akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.

Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk

residu asam amino.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat

dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh

gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam

amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya

menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung

pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan

berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur

kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas

berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:

gugus amino  (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hydrogen (H), dan satu gugus sisa (R,

dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino

dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa

bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh

karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-

amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut

menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah,

basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alaninKarena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali

glisina memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini

dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca

(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi

urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah

putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa

Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R -NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan

tipe Lmeskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak

mengandung asam amino tipe D.

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polime yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.

Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil

milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi

penyambungan ini (disebuttranslasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan

bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil

satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya

akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.

Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam

bentuk residu asam amino.

Zwitter-ion

                   Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat

dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh

gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistik, gugus amina pada asam

amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya

menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung

pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan

berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur

kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas

berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan

ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari

20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam

amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh

DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung

menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian

protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Glisina  (Gly, G)

Alanina  (Ala, A)

Valina  (Val, V)

Leusina  (Leu, L)

Isoleusina  (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

Serina  (Ser, S)

Treonina  (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat  (Asp, D)

Asam glutamat  (Glu, E)

Amida

Asparagina  (Asn, N)

Glutamina  (Gln, Q)

Asam amino basa

Lisina  (Lys, K)

Arginina  (Arg, R)

Histidina  (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

Sisteina  (Cys, C)

Metionina  (Met, M)

Prolin

Prolina  (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Fenilalanina  (Phe, F)

Tirosina  (Tyr, Y)

Triptofan  (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunderaromatik.

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim.

2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin,

hormon dan asam nukleat).

3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam Amino Esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai

kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila

spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu

kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus

memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi

organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus

dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,

triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh

manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat

"setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

1.      ISOLEUCINE ( 4,13 % )

Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. Perkembangan kecerdasan. Mempertahankan

keseimbangan nitrogen tubuh. Diperlukan untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya.

Penting untuk pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah (kekurangan

dapat memicu gejala hypoglycemia).

2.      LEUCINE ( 5,80 % )

Pemacu fungsi otak. Menambah tingkat energi otot. Membantu menurunkan kadar gula darah

yang berlebihan. Membantu penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk

mempercepat penyembuhan luka post - operative).

3.      LYCINE ( 4,00 %)

Bahan dasar antibodi darah. Memperkuat sistem sirkulasi. Mempertahankan pertumbuhan sel-

sel normal. Bersama proline dan Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Menurunkan

kadar triglyserida darah yang berlebih. Kekurangan menyebabkan mudah lelah, sulit

konsentrasi, rambut rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan kelainan reproduksi.

4.      METHIONINE ( 2,17 % )

Penting untuk metabolisme lemak. Menjaga kesehatan hati, menenangkan syaraf yang

tegang. Mencegah penumpukan lemak di hati dan pembuluh darah arteri terutama yang

mensuplai darah ke otak, jantung dan ginjal. Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis,

demam rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya pada

saluran cerna.

5. PHENYLALANINE ( 3,95 % )

Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan mencegah penyakit

gondok. Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk mengurangi rasa sakit akibat migrain,

menstruasi dan arthritis. Menghasilkan norepinephrine otak yang membantu daya ingat dan

daya hafal. Mengurangi obesitas.

6. THEREONINE ( 4,17 % )

Meningkatkan kemampuan usus dan proses pencernaan. Mempertahankan keseimbangan

protein. Penting dalam pembentukan kolagen dan elastin. Membantu hati, jantung, sistem

syaraf pusat, otot-otot rangka dengan fungsi lipotropic. Mencegah serangan epilepsi.

7. TRYPTOPHANE ( 1,13 % )

Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks. Meningkatkan kesehatan syaraf.

Menstabilkan emosi. Meningkatkan rasa ketenangan dan mencegah insomnia (membantu

anak yang hiperaktif). Meningkatkan pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam

membakar lemak untuk mencegah obesitas dan baik untuk jantung.

8. VALINE ( 6,00 % )

Memacu kemampuan mental. Memacu koordinasi otot. Membantu perbaikan jaringan yang

rusak. Menjaga keseimbangan nitrogen.

Jenis-jenis asam amino non-essensial :

                                                              Aspartic acid

         Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy

         Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibody

         Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

                                                               Glyicine

         Membantu tubuh membentuk asam amino lain

         Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi

energi)

         Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen

         Berpotensi menghambat keinginan akan gula

                                                               Alanine

         Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

         Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan

jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino

                                                               Serine

         Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel

         Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Jenis – jenis asam amino bersyarat :

1. Arginine (asam amino essensial untuk anak2)

Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan

Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh

darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA

Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu)

Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh

Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih

Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi

3. Cystine

Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok

Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan

tubuh

Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas

Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung

(persendian, ligamen, dan lain-lain)

Siap diubah menjadi energy

Salah satu elemen besar dari kolagen

4. Glutamic Acid (Asam Glutamic)

Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA

Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain.

5.Tyrosine

Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit),

hormon thyroid

 Meningkatkan mood dan fokus mental

5.Glutamine

Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia

Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan

Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh

 Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori

Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan

Mengingkatkan volume sel otot

7. Taurine

Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak

Membantu dalam meningkatkan volume sel otot

8. Ornithine

Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan

Membantu dalam penyembuhan dari penyakit

Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati

Katabolisme asam amino

Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan

atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan

asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino

memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik

bagi tubuh.

Enzim amino transferase memindahkan amino kepada α-ketoglutarat menghasilkan

glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat. Pelepasan amino dari glutamat

menghasilkan ion ammonium.

Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi

glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan enzim alanin aminotransferase.

Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam

amino baru.

Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami deaminasi

menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium masuk ke dalam siklus urea. Setelah

mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat

melalui jalur yang beraneka ragam.

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke

dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal

berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap

yaitu:

1)   Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi dengan CO2

menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan energi dari ATP.

2)   Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi dengan L-ornitin

menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan.

3)   Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-aspartat

menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan energi dari ATP.

4)   Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah menjadi fumarat dan L-

arginin.

5)   Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin akan menghasilkan L-

ornitin dan urea.

2.2. Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus ureaSintesis asam amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial,

melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi

asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama

metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino

dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya

diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui

jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino dikelompokkan menjadi 3

kategori yaitu:

1)   Asam amino glukogenik

2)   ketogenik serta glukogenik, dan

3)   ketogenik.

Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi

piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam

amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam

amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino

yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau

asetoasetil KoA.

Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin

bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan

penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan

untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O.

Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di

dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya

adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan

asam amino non-esensial.

Siklus Urea Ammonia yang toxic (NH3) diubah menjadi ammonium ion (NH4+).

NH4+ diubah di liver jadi urea.

Urea terdiri dari 2 NH2:

o 1 dari NH4+.

o 1 dari aspartate.

Urea diekskresikan ke urin.

Jika asam amino berlebihan:

Untuk sintesis protein.

Untuk sintesis produk khusus.

Kalau masih sisa, dikatabolisme:

o N untuk urea.

o Kerangka karbon untuk senyawa amfibolik (bisa dipecah jadi energi atau

sintesis glukosa).

o Senyawa amfibolik yang terbentuk dapat digunakan untuk sintesis lemak dan

glikogen.

SIKLUS KREBS

Proses perubahan asetil ko-A → H + CO2

Proses ini terjadi didalam mitokondria

Pengambilan asetil co-A di sitoplasma dilakukan oleh: oxalo asetat → proses

pengambilan ini terus berlangsung sampai asetil co-A di sitoplasma habis

Oksaloasetat berasal dari asam piruvat

Jika asupan nutrisi kekurangan KH → kurang as. Piruvat → kurang oxaloaseta

2.3. Katabolisme Dan Anabolisme

Katabolisme

Katabolisme adalah reaksi pemecahan / pembongkaran senyawa kimia kompleks yang

mengandung energi tinggi menjadi senyawa sederhana yang mengandung energi lebih

rendah. Tujuan utama katabolisme adalah untuk membebaskan energi yang terkandung di

dalam

senyawa sumber. Bila pembongkaran suatu zat dalam lingkungan cukup oksigen

(aerob) disebut proses respirad, bila dalam lingkungan tanpa oksigen (anaerob) disebut

fermentasi.

Contoh Respirasi :

C6H12O6 + O2 ——————> 6CO2 + 6H2O + 688KKal.

(glukosa)

Contoh Fermentasi :

C6H1206 ——————> 2C2H5OH + 2CO2 + Energi.

(glukosa) (etanol)

Berdasarkan kebutuhan, dibedakan atas :

a.         Respirasi Aerob, yaitu respirasi yang membutuhkan oksigen bebas, jadi oksigen

merupakan senyawa penerima hidrogen terakhir.

b.         Respirasi Anaerob, yaitu respirasi yang tidak membutuhkan oksigen bebas. Jadi

sebagai penerima hidrogen terakhir bukan oksigen tetapi senyawa-senyawa tertentu

seperti asam piruvat, asetaldehid.

a.         Respirasi Aerob

Respirasi sel secara Aerob berlangsung melalui empat tahap, yaitu :

1.      glikolisis

         Berlangsung di sitoplasma

         Berlangsung secara anaerob

         Mengubah satu molekul glukosa (senyawa berkarbon 6) menjadi dua

molekul        asam piruvat(senyawa berkarbon 3)

         Dihasilkan energi sebesar 2 ATP dan 2 NADH untuk tiap molekul glukosa.

2.      Dekarboksilasi Oksidatif Asam Piruvat.

         Berlangsung pada matriks mitokondria.

         Mengubah Asam Piruvat (senyawa berkarbon 3) menjadi Asetil-KoA(senyawa berkarbon

2).

         Dihasilkan 1 NADH dan CO2, untuk tiap molekul Asam Piruvat menjadi Asetil-KoA.

Daur Krebs

            Berlangsung pada metriks motokondria

            Mengubah Asetil-KoA (senyawa berkarbon 2) menjadi CO2 (senyawa berkarbon 1).

            Untuk tiap molekul senyawa Asetil-KoA dihasilkan IATP, 1 FADH dan3 NADH.

4.      Rantai Pengangkutan Elektron

         NADH dan FADH merupakan senyawa pereduksi yang menghasilkan ion hidrogen.

         Satu molekul NADH akan melepaskan / menghasilkan 3 ATP, sedangkan satu molekul

FADH akan melepaskan / menghasilkan 2 ATP.

Proses Jenis ekseptor Jumlah ATP

yang dihasilkan

Glikolisis

Glukosa--> 2 asam piruvat 2 NADH 2 ATP

Reaksi antara

2 asam piruvat-->2 asetil KoA + 2

CO2

2 NADH

Siklus Krebs

2 asetil KoA--> 4 CO2 6 NADH

2 FADH2

2 ATP

Transfer electron

10 NADH + 5 O2 -->10 NAD + H

O

2 FADH + O2 -->2 FAD + 2 H2O

30 ATP

4 ATP

     Tabel Jumlah ATP yang dihasilkan selama respirasi sel

Pada proses glikolisis digunakan 2 molekul ATP sehingga gasil bersih ATP: 38-2 = 36

b.    Respirasi Anaerobpada respirasi Anaerob jalur yang ditempuh meliputi :

1.      Glikolisis2.      Pembentukan alkohol (fermentasi alkohol) atau pembentukan asam laktat (fermentasi asam

laktat).

Fermentasi Alkohol :

\           Aseptornya : Aseltadehid, hasilnya etanol, terjadi pada sel tumbuhan

   Reaksi : C6 H 12O6                             2 C2 H5 OH + 2 CO2 + 2 ATP

            Glukosa                                                       Etanol

Fermentasi Laktat

Aseptornya : Asam Piruvat, hasilnya Asam Laktat, terjadi pada sel hewan.

 Reaksi : C6 H 12O6                                      C3 H6 O3 + 2 ATP

          Glukosa                                                      As, Laktat

Katabolisme Lemak dan Protein

Katabolisme lemak dimulai dengan pemecahan lemak menjadi gliserol dan asam

lemak. Gliserol yang merupakan senyawa dengan 3 atom C dapat dirubah menjadi gliseral

dehid 3-fosfat. Selanjutnya gliseral dehid 3-fosfat mengikuti jalur glikolisis sehingga

terbentuk piruvat. Sedangkan asam lemak dapat dipecah menjadi molekul-molekul dengan 2

atom C. Molekul dengan 2 atom C ini kemudian diubah menjadi asetil koenzim A.

Anabolisme

Anabolisme adalah suatu peristiwa perubahan senyawa sederhana menjadi senyawa

kompleks, nama lain dari anabolisme adalah peristiwa sintesis atau penyusunan. Anabolisme

memerlukan energi, misalnya : energi cahaya untuk fotosintesis, energi kimia untuk

kemosintesis

BAB IIIPENUTUP

3.1. Kesimpulan

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang

terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus – NH2

Pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Ada 20 macam asam amino, yang masing-

masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino.

Jalur metabolisme utama dari asam-asam amino terdiri atas :

Produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam

amino di hati.

Katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai

proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.

Sintesis protein dari asam-asam amino.

Daftar Pustakahttp://mastegar.blogspot.com/2009/11/metabolisme-asam-amino.html

http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino

http://harveymoningka.wordpress.com/biokimia-asam-amino/

http://studyipa.blogspot.com/2008/08/katabolisme-dan-anabolisme.html

http://www3.webng.com/spons/katabolisme.html

http://themedicalbiochemistrypage.org/amino-acid-metabolism.html