sekilas tentang enzim

8/7/2019 Sekilas Tentang enzim

http://slidepdf.com/reader/full/sekilas-tentang-enzim 1/4

Sekilas Tentang "ENZIM"

Posted by Muh. Firdaus, S.Farm. on 19:37. - No comments Enzim adalah molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam amino dalam komposisi dansusunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi didalam sel. Sebagai protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi,antara lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Amilase mempunyai kemampuan untukmemecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi namamenurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapaenzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision onEnzymes of the International Union of Biochemistry , enzim dibagi dalam enam golongan besar.Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim,kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiridari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus nonprotein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikatkuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidakterikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupunkoenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substratmerupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Padakeadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangankita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi

yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidakmenguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya.

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah:

1. Suhu; Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalisenzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein makakenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu sehinggakonsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.

2. pH; Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secarairreversibel karena menjadi denaturasi protein.

3. Konsentrasi Enzim; Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzimtergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatanreaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

4. Konsentrasi Substrat; Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akanmenaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi,walaupn konsenrasi substrat diperbesar zat-zat penghambat. Hambatan atau inhibisi suatu reaksiakan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalamihambatan. Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahantertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa,sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.



Amilase merupakan enzim yang paling penting dan keberadaanya paling besar, pada bidangbioteknologi, enzim ini diperjual belikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkandari berbagai macam sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase yang berasal darimikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini dikarenakan mikroorganisme periodepertumbuhanya pendek. Amilase pertama kali yang diproduksi adalah amilase yang berasal dari fungipada tahun 1894.

Amilase (alfa, beta dan glukoamilase) merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan danbioteknologi. Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman, binatang danmikroorganisme. saat ini sejumlah enzim amilae telah diproduksi secara komersial. Penggunaan mikrobiadianggap lebih prosepektif karena mudah tumbuh, cepat menghasilkan dan kondisi lingkungan dapatdikendalikan.

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbonyang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jikadigunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkanproduksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa,laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain:pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat.

Untuk uji deteksi amilase, degradasi yang terjadi pada pati diketahui dengan hilangnya material yangterwarnai oleh iodine. Uji deteksi amylase yang menghidrolisis -1,4-glikogen dan poliglucosan lainnya.Pada saat awal perlakuan terjadi penurunan yang cepat berat molekul pati yang dihasilkan daripewarnaan iodine. Produk akhir utama dari degradasi ini adalah oligosakarida dengan berat molekulyang rendah. Sebaliknya, -amilase mampu mengkatalisis sebuah serangan exolitik dan mendegradasipati dengan cara memecah maltose dari ujung rantai pati. Enzim amylase dari B. subtilis dapatdipisahkan satu sama lain dan secara subsekuen mengeluarkannya bersama maltose. Enzim amylasedapat dipisahkan dari protease dengan menambahkan insoluble starch ke dalam kultur untuk menyerapamilase.

Aktivitas amilase dilakukan oleh enzim bakteri dan terlihat berwarna biru di dalam iodin. Apabila iodinmenyebabkan media pati berwarna biru pada koloni bakteri maka tidak ada amilase yang diproduksi.

Molekul maltosa yang kecil dapat masuk ke dalam sel untuk digunakan sebagai energi. Interaksi iodindengan pati membuat media berwarna biru gelap. Menurut Ekunsaumi, produksi enzim amilase olehkoloni bakteri pada media ditunjukkan adanya zona bening dengan penambahan larutan iodin di sekitar koloni bakteri.

Komposisi dan konsentrasi media sangat mempengaruhi produksi dari enzim amilase ekstraseluler padabakteri, yeast, dan Aspergillus sp. Shinke dalam Srivastava menyatakan bahwa komposisi mediumsangat mempengaruhi produksi amilase, seperti halnya sporulasi pada Bacillus cereus. Keberadaan patiakan menginduksi produksi amilase. Keadaan lingkungan dan sumber nitrogen pada media kultur jugaakan mempengaruhi pertumbuhan produksi amilase. Disamping karbon dan nitrogen, sodium dan garampotassium, ion metal, dan detergen juga akan mempengaruhi produksi amilase dan pertumbuhanmikroorganisme.

Aktivitas enzim sangat erat terkait dengan struktur enzim, maka setiap perubahan dalam struktur

sekunder atau tersier menyebabkan perubahan aktivitas enzim. Dalam percobaan ini, kita telah mengujipengaruh pH terhadap aktivitas amilase. Molekul yodium membentuk kompleks dengan pati yangmemiliki karakteristik dalam warna biru. Seperti mengalami hidrolisis pati untuk membentuk oligosakaridadan glukosa, karakteristik warna-iodine kompleks pati menghilang. Oleh karena itu, kehilangan warnabiru dapat digunakan untuk mengukur tingkat hidrolisis pati.

Kurva hubungan antara pH dengan laju reaksi suatu enzim biasanya menghasilkan gambar sepertilonceng, seperi yang terlihat pada gambar :



Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat keasamaan dengan laju reaksi maksimumini, rentang pH yang diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan bukan dalamrentang antara pH 1 sampai 14. Alasanya sederhana saja, oleh karena tidak ada sistem dapar tunggaluniversal yang dapat mencakup rentang pH sedemikian lebar.

Dapat dilihat adanya nilai pH tertentu, yang memungkinkan anzim bekerja maksimum, pH tersebut

dinamakan pH-optimum. Dalam lingkungan keasamaan seperti itu. protein enzim mengambil struktur 3dimensi yang sangat tepat, sehingga ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yangsetinggi-tingginya. Di luar pH optimum tersebut, struktur 3 enzim mulai berubah, sehingga substrat tidaklagi dapat duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah substrat. Akibatnya proses katalisberjalan tidak optimum. Dapat juga dikatakan, molekul enzim, karena struktur 3 dimensinya yang sudahmulai berubah, tidak dapat lagi ³memegang´ substrat dengan baik yang untuk selanjutnya diolah. Olehkarena struktur 3 dimensinya yang sudah mulai berubah akibat pH yang sudah tidak optimum, dikatakanbahwa molekul protein dari enzim kehilangan fitrah atau segala keadaan dan sifat alamiah. Denganperkataan lain, enzim mengalami deneturasi. Jika nilai pH optimum, misalnya dengan cara medialisisdampuran tersebut, beberapa enzim akan pulih kembali aktivitasnya. Dikatakan, enzim tersebut kembaike fitrah atau mengalami renaturasi. Nilai pH optimum ini biasanya netral atau tidak jauh dari itu,meskipun ada pula enzim yang bekerja maksimum pada pH yang sangat asam, yaitu 1, seperti pepsindan rennin.

Kurva hubungan antara suhu dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :

Kurva hubungan antara konsentrasi substrat dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :



Kurva hubungan antara konsentrasi enzim dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :

0 koment

sekilas tentang enzim

Documents