proteinas fisiologia

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Proteínas Integrantes: Lucero Fernandez Angélica Hernández Jazmin Gonzalez Pamela Alvarez Denisse Garcia

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Page 1: Proteinas fisiologia

Proteínas Integrantes:

Lucero FernandezAngélica HernándezJazmin Gonzalez

Pamela AlvarezDenisse Garcia

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ProteínasSon macromoléculas formadas por aminoácidos constituidas por un grupo amino y un carboxilo.

Unidas por enlaces peptídicos (CO-NH).

Oligopéptidos (menor de 10).Polipéptido .

Los polipéptidos de gran peso molecular son llamadas Proteínas.

1 gr.= 4 Kcal.

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Funciones precursoras

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Fuentes alimentariasProteínas de origen animal*Globulares : caseína (leche) y albúmina (huevo)*Fibrosas: queratina (piel), colágeno (tendones) y miosina en los músculos.

Proteínas de origen vegetalSuelen ser incompletas, carecen de aminoácidos proteinógenos. Los cereales son deficientes en lisina y las leguminosas enaminoácidos azufrados.

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METABOLISMO GENERAL

Cuando ingerimos algún alimentos con alto contenido proteico,lo que predomina en ellos son los aminoácidos.

Cuando los aminoácidos se degradan estos forman cetoácidos(los cuales son elementos propios de la ruta de carbohidratos) los cuales podemos eliminar por medio de la glucolisis.

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La albúmina se sintetiza primero como preproalbumin y contiene un péptido señal escindido. Esto forma la proalbumin después se escinde el péptido señal, y un procesamiento adicional para eliminar el N-terminal de 6-propéptido residuo produce la forma madura de la proteína.

Ejemplo:

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PROTEOLISIS La proteólisis es la descomposición de las proteínas en polipéptidos más pequeños o

aminoácidos.

Se produce generalmente por la hidrólisis del enlace peptídico, y se consigue más comúnmente por las enzimas celulares llamadas proteasas, pero también puede producirse por digestión intramolecular, así como por métodos no enzimáticos, tales como la acción de ácidos minerales y el calor.

Sirve para muchos propósitos, por ejemplo, enzimas digestivas descomponen las proteínas en los alimentos para proporcionar aminoácidos para el organismo.

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El procesamiento proteolítico de la cadena de polipéptido después de su síntesis puede ser necesario para la producción de una proteína activa.

Es importante en la regulación de algunos procesos fisiológicos y celulares, así como la prevención de la acumulación de proteínas no deseadas o anormales en las células.

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Procesamiento proteolítico post-traduccional

Proteólisis limitada de un polipéptido durante o después de la traducción en la síntesis de proteínas a menudo se producen por muchas proteínas.

puede implicar la eliminación de la metionina N-terminal, péptido señal, y/o la conversión de una proteína inactiva o no funcional a uno activo.

El precursor de la forma funcional final de la proteína se denomina pro-proteína, y estos proproteínas puede ser sintetizado por primera vez como preproteína.

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Catabolismo de Aminoácidos El catabolismo de aa es parte del proceso integral del metabolismo de

nitrógeno en el organismo. Tiene lugar, en gran parte en el hígado, aunque el riñon también es significativamente activo.

El nitrógeno lo consumimos mediante la alimentación, de algunos alimentos tales como los aminoácidos que se encuentran en las proteínas de la dieta.

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Las reacciones dominantes implicadas en remover el Nitrogeno de los aminoácidos del cuerpo son conocidas como transaminaciones.

Esta clase de reacciones concentra el nitrógeno de todos los aminoácidos libres en una pequeña cantidad de compuestos entonces, o son desaminados por medio de oxidación, produciendo amoníaco, o sus grupos aminos son convertidos en urea por el ciclo de la urea.

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El metabolismo de aa consiste en:

Transaminación

Demasaminación oxidativa

Ciclo de la urea

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Transaminación La transaminación es el proceso principal para eliminar el N de los aa, en la

mayoría de los casos el N se transfiere como un grupo amino. En este caso tenemos la forma general de los aa.

Los grupos amino de los diferentes aminoácidos son cedidos.

Todos los aa pueden sufrir transaminación a excepción de la lisina y la treonina.

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La importancia de esta vía es lograr obtener el grupo amino que proviene de la transaminación de los aa, para poder eliminarlo del organismo. Debido a su toxicidad.

Desaminación

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El amoniaco procedente de la desaminación oxidativa es un producto final del catabolismo de los aminoácidos y debe ser excretado.

En algunos animales, como los peces, el amoníaco puede ser excretado a través de la piel. Sin embargo, para otros animales, como los mamíferos, este compuesto resulta altamente tóxico y puede causar graves daños en las células, especialmente para las células del SNC.

Para evitar estos problemas los mamíferos transforman el amoníaco en otro compuesto menos tóxico, la urea.

Posteriormente la urea puede ser fácilmente excretada a través de la orina, proceso que se da en el ciclo de la urea.

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EL HÍGADO ES EL ÚNICO TEJIDO CAPAZ DE PRODUCIR UREA.

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Ciclo de la urea-Ciclo de Krebs-Henseleit Es una ruta metabólica cíclica que transforma el amoniaco de los aminoácidos en urea. Se produce en el hígado -> hepatocitos -> Mitocondria y Citoplasma. El 80% del Nitrógeno excretado esta en forma de urea.

Las enzimas limitantes del ciclo de la urea son: 1.Carbamoil fosfatosintetasa (CPS)2.Ornitina tranascarbamilasa (OTC)3.Argininosuccinato sintetasa (ASS)4.Arginosuccinasa5.Arginasa

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CO2 + NH4⁺ 

 

  

2 ATP

Citrulina

CPS

N-Acetilglutamato

Carbamoil fosfato

Orniti

naOTC

Aspartato

Arginosuccinat

oASS

1 ATP

Fumarato

Arginina

Orniti

na

Arginosuccinasa

Ciclo de

Krebs

CO2 H2O ATP

UREA

CITOPLASMA

MITOCONDRIA

Argina

sa

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Biosíntesis de proteínas

La biosíntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones postraducción que sufren los polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional. Dado que la traducción es la fase más importante la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción.

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El ADN lleva toda la información necesaria para que los seres vivos fabriquen las moléculas que constituyen sus células y tejidos estas moléculas están formadas por cadenas de aminoácidos y las llamamos proteínas en pequeñas porciones de ADN denominadas genes se encuentra la información que será utiliza para formar las proteínas

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El ADN copia esa información en una molécula de ARN llamada ARN mensajero que sale del núcleo a los ribosomas esta etapa se denomina transcripción, las proteínas están formadas por aminoácidos cada aminoácido esta codificado por un grupo de tres bases nitrogenadas del ARN mensajero denominado triplete o codón,

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Los codones significan lo mismo en todos los seres vivos por eso se dice que el código genético es universal el ARN de transferencia es el encargado de transportar los aminoácidos hasta los ribosomas uno de sus brazos se une al aminoácido que debe ser transportado otro presenta una secuencia complementaria con el codón respectivo, la traducción es el proceso por el cual se interpreta el mensaje llevado por el ARN mensajero y se unen los aminoácidos hasta formar las proteína

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El primer codón codifica para el aminoácido metionina con el que se inician todos los procesos de traducción celular, luego llega otro ARN de transferencia con el siguiente aminoácido y son unidos mediante una enzima esta secuencian se repite muchas veces

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Hasta que aparece un codón especifico que señala la terminación esto indica que la proteína está completa por lo que se libera al citoplasma el ribosoma se desensambla y queda libre para iniciar una nueva traducción estos procesos se llevan a cabo miles de veces adentro de nuestras células son los responsables de la producción de todas las proteínas que los organismo necesitan a lo largo de su vida

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BIBLIOGRAFÍA

Cox, Michael & Nelson, David (2005). Lehninger PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (5ª ed.) Barcelona: Omega .860-688

Hernández Angelica (2015). Apuntes de Bioquímica 1er. Cuatrimestre “Universidad Autónoma de Durango”.

Carrillo, R.(2012). Amonio e hiperamonemia. Su significado clínico. Medigraphic Artemisa en lÌnea (5). Recuperado: 2016, 22 de Enero, Disponible en: http://www.medigraphic.com/pdfs/medsur/ms-2008/ms083f.pdf

Dr. Luca Merlini (2014). Ciclo de la Urea [video]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=nPQyhddYAc8

Juan Ramirez (2012). Destino del nitrógeno de los aminoácidos Parte 1 (2/3) [video]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=uquESLZ4syU