praktikum biokimia v
TRANSCRIPT
Praktikum BioKimia
Disusun Oleh :
Nama : Devita Marlina Nim : 06081010020
Uji Koagulasi, Pengendapan dengan Alkohol dan Denaturasi Protein
Program Studi Pendidikan KimiaJurusan Pendidikan MIPA
Fakultas Keguruan dan Ilmu PendidikanUniversitas Sriwijaya
2011
LAPORAN TETAP
PRAKTIKUM BIOKIMIA
I. No Percobaan : 5
II. Judul Percobaan : Pengendapan dengan Alkohol, Uji Koagulasi dan Denaturasi
Protein
III. Landasan Teori :
Protein merupakan biopolymer polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan biopolymer yang multifungsi, yaitu sebagai
struktural pada sel maupun jaringan dan organ, sebagai enzim suatu biokatalis, sebagai
pengemban atau pembawa senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel, dan sebagai zat
pengatur.
Protein juga merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein merupakan instrumen
yang mengekspresikan informasi genetik.
Protein mempunyai fungsi unik bagi tubuh, antara lain:
1. Menyediakan bahan-bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memelihara
jaringan tubuh,
2. Mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh,
3. Memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemak.
Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino.
Suatu peptida yang mempunyai dua buah ikatan peptida atau lebih dapat bereaksi dengan ion
Cu2+ dalam suasana basa dan membentuk suatu senyawa kompleks yang berwarna ungu. Reaksi
ini dikenal dengan nama reaksi biuret. Di samping itu gugus karboksil pada asam amino dapat
dilepaskan dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. Gugus amino pada
asam amino bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur
volumenya.
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan.
Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya
“pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino.
Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam semua sel dan semua bagian sel.
Protein juga amat bervariasi ; ratusan jenis yang yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel.
Protein mempunyai berbagai peranan biologis, karena protein merupakan instrumen molekuler
yang mengekspresikan informasi genetik.
suatu protein asam-asam amino
Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan,
namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut pelbagai cara, membentuk otot,
urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi dan banyak hormon.
Beberapa Ciri protein
1. Berat moleklnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.
2. Umumnya terdiri atas 20 asam amino
3. Terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan
rantai polipeptida menjadi stuktur tiga dimensi protein
4. Stukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi , temperatur, medium
pelarut organik, dan detergen.
5. Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang
reaktif dan susunan khas stuktural makromolekul.
Organisasi Struktur Protein
Struktur tiga dimensi dapat dijelaskan dengan mempelajari tingkat organisasi struktur,
yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Berbagai interaksi yang diperlukan untuk
mempertahankan masing-masing struktur tersebut merupakan pemisah tingkat organisasi satu
dengan lainnya.
Rentetan asam amino dalam suatu molekul protein disebut struktur primer protein.
Namun terdapat banyak hal pada struktur protein daripada hanya struktur primer. Banyak sifat
suatu protein ditentukan oleh orientasi molekul sebagai suatu keseluruhan. Bentuk (misalnya
suatu spiral) yang padanya suatu molekul protein menata kerangkanya, disebut struktur
sekunder.
Interaksi lebih lanjut seperti halnya kerangka untuk membentuk suatu bulatan, disebut
struktur tersier atau terjadinya folding (pelipatan) rantai alpha heliks, dll. Antaraksi antara sub-
unit protein tertentu, seperti antara globin-globin dalam hemoglobin, disebut struktur kuartener.
Struktur Protein :
1. Struktur Primer
adalah struktur protein yang memiliki ikatan peptida
2. Struktur Sekunder
Selain memiliki ikatan peptida, struktur ini juga membentuk ikatan hydrogen. Ikatan
hydrogen antar gugus samping asam amino dengan asam amino lain. Akibatnya terjadi ikatan
hydrogen, maka struktur sekunder memiliki beberapa bentuk : α – heliks, ikatan hydrogen terjadi
antara asam amino satu dengan asam amino keempat.
3. Struktur Tersier
Protein yang memiliki ikatan peptida selain itu juga memiliki ikatan disulfida.
Ikatan yang dimiliki dapat berupa :
- ikatan ionic
- ikatan hydrogen
- interaksi hidrofik
- Interaksi vanderwals
Protein di alam berada dalam struktur : tersier, kwartener.
4. Struktur Kuartener
Struktur protein kuartener dibentuk dari struktur tersier melalui interaksi.
Contoh : Hemoglobin
Sifat Larutan Protein
1. Sifat Asam Basa
Sifat larutan asam basa suatu protein dalam larutan, sebagian besar ditentukan oleh gugus
R asam aminonya yang dapat berionisasi. Gugus NH2 dan COOH yang terdapat pada kedua
ujung rantai polipeptida sedikit sekali menunjang sifat asam-basa protein tersebut. Karena
perbedaan macam protein ditentukan oleh urutan asam amino dan konformasi polipeptidanya,
maka kemungkinan ionisasi gugus R itu dipengaruhi oleh gugus tetangganya.
Seperti pada asam amoni bebas, protein juga mempunyai titik isoelektrik, yaitu pada pH
yang menunjukkan jumlah muatan positif dan negatif sama dalam protein itu, sehingga pada
keadaan ini daya larut protein minimum. Pada pH ini protein tidak akan bergerak bila diletakkan
dalam medan listrik, pH isoelektriknya ditentukan oleh jumlah dan pK gugus R yang berionisasi.
Dalam larutan yang pH nya diatas pH isoelektrik. Protein bermuatan negatif dan kanan bergerak
ke anoda, pada pH sebaliknya protein bergerak ke katoda.
2. Pemisahan Protein
Pemisahan protein dari campuran yang terdiri dari atas berbagai macam sifat asam-basa,
umuran dan bentuk protein, dapat dilakukan dengan cara eletroforesis, kromatografi,
pengendapan dan perbedaan kelarutannya.
Elektroforesis
Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang berbeda-beda dari protein dalam
medan listrik, pada pH tertentu. Cara in pertama kali dilakukan oleh Arne Tiselius pada tahun
1973.
Kromatografi
Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan cara kromatografi dilakukan
berdasarkan prinsip yang sama seperti untuk pemisahan dan analisa asam amino.
Pengendapan protein sebagai garam
Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam
tertentu, seperti misalnya, asam triklorasetat dan asam perklorat. Penambahan asam ini
menyebabkan terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zat pengendap lainnya adalah asam
tungstat, fototungstat, dan metafosat. Protein juga dapat diendapkan dengan kation tertentu
seperti Zn2+ dan Pb2+.
Pengendapan dengan cara perbedaan kelarutan
Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda di dalam air. Variabel
yang mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielketrik pelarut dan
temperatur.
Pemisahan protein dari campuran dengan pengaturan pH didasarkan pada harga pH
isoelektrik yang berbeda-beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya molekul protein
mempunyai daya kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada Ph isoelektriknya bebrapa
protein akan mengendap dari larutan, sehingga dengan cara pengaturan pH larutan, masing-
masing protein dalam campuran dapat dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang
disebut pengendapan isoelektrik.
Denaturasi protein
Denaturasi suatu protein adalah hilangnya sifat-sifat struktur lebih tinggi oleh
terkacaunya ikatan hidrogen dan gaya-gaya sekunder lain yang mengutuhkan molekul itu. Akibat
suatu denaturasi adalah hilangnya banyak sifat biologis protein itu. Salah satu faktor yang
menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan temperatur. Memasak putih telur
merupakan contoh denaturasi yang tak reversibel. Suatu putih telur adalah cairan tak berwarna
yang mengandung albumin, yakni protein globular yang larut. Pemanasan putih telur akan
mengakibatkan albumin itu membuka lipatan dan mengendap; dihasilkan suatu zat padat putih.
Perubahan pH juga dapat menyebabkan denaturasi. Bila susu menjadi asam, perubahan
pH yang disebabkan oleh pembentukan asam laktat akan menyebabkan penggumpalan susu
(curdling), atau pengendapan protein yang semula larut. Faktor-faktor lain yang dapat
menyebabkan denaturasi adalah detergen, radiasi, zat pengoksidasi atau pereduksi (yang dapat
mengubah hubungan S – S), dan perubahan tipe pelarut.
Beberapa protein (kulit dan dinding-dalam saluran pencernaan, misalnya) sangat tahan
terhadap denaturasi, sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat
reversibel jika suatu protein hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit
perubahan pH. Jika protein ini dikembalikan ke lingkungan alamnya, protein ini dapat
memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut
renaturasi. Sayang renaturasi umumnya sangat lambat atau tidak terjadi sama sekali. Salah satu
permasalahan dalam penelitian protein ialah bagaimana mempelajari protein tanpa merusakkan
struktur lebih tingginya (struktur protein tersebut).
IV. Alat dan Bahan
1. ALAT
1. pipet tetes
2. gelas ukur
3. beker gelas
4. neraca Digital
5. bunsen
6. tabung reaksi
7. rak tabung reaksi
8. pengaduk
9. kertas saring
10. Pemanas
11. penjepit tabung
2.BAHAN:
1. telur mentah diambil kuning telur dan putih telurnya
2. albumin 5 %
3. Susu Bubuk
4. Susu Kedelai
5. reagen Millon
6. HCl 0,1 M
7. NaOH 0,1 M
8. Buffer Asetat pH = 4,7
9. Aquades
10. CH3COOH
V. Prosedur Percobaan
1. Uji Koagulasi
Tambahkan 2 tetes HOAc 1 M kedalam 5 ml larutan protein. Letakkan tabung dalam air
mendidih selama 5 menit. Ambil endapan dengan batang pengaduk. Uji kelarutan endapan
didalam air. Uji endapan dengan reagen Millon
2. Pengendapan dengan Alkohol
tabung 1 2 3
Larutan Albumin
HCl 0,1 M
NaOH 0,1 M
Buffer Asetat, pH = 4,7
Etil Alkohol 95%
5 ml
1 ml
-
-
6 ml
5 ml
-
1 ml
-
6 ml
5 ml
-
-
1 ml
6 ml
3. Denaturasi Protein
tabung 1 2 3
Larutan Albumin
HCl 0,1 M
NaOH 0,1 M
Buffer Asetat, pH = 4,7
9 ml
1 ml
-
-
9 ml
-
1 ml
-
9 ml
-
-
1 ml
Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada
temperature kamar. Dalam tabung mana yang kelihatang mengendap. Untuk tabung-tabung(1)
dan (2) tambahakan 10 ml buffer asetat pH 4,7. Tulis hasilnya.
VI. Hasil Pengamatan
1. Uji Koagulasi
No Prosedur Perrcobaan Hasil pengamatan
1.
2.
Larutan Susu bubuk 5%+ 2 tetes CH3COOHDipanaskan pada air mendidih
Uji kelarutan endapan didalam air+ Reagen Millon & dipanaskan
Larutan susu kedelai 5 ml, 5% + 2 tetes CH3COOH
Larutan putih keruh + gumpalan putih
Terdapat koagulasi putih diatas larutan & satuan berwarna bening agak keruhTidak larutEndapan merah Bata
Larutan kuning keruh
3.
4.
5.
Dipanaskan pada air mendidih
Uji kelarutan endapan didalam air+ Reagen Millon & dipanaskan
Larutan Putih Telur 5%+ 2 tetes CH3COOHDipanaskan pada air mendidih
Uji kelarutan endapan didalam air+ Reagen Millon & dipanaskan
Larutan Kuning telur 5%+ 2 tetes CH3COOHDipanaskan pada air mendidih
Uji kelarutan endapan didalam air+ Reagen Millon & dipanaskan
Albumin 5%+ 2 tetes CH3COOHDipanaskan pada air mendidih
Uji kelarutan endapan didalam air+ Reagen Millon & dipanaskan
Terbentuk endapan kuning
Endapan tidak larut dalam air Endapan merah bata
Larutan putih keruh
Larutan lebih keruh dan lebih kental
Endapan tidak larutEndapan merah bata.
Larutan putih keruh
Terdapat endapan-endapan kecil
Tidak Larut dalam airEndapan merah bata.
Larutan putih keruh Terbentuk endapan kuning
Endapan tidak larut dalam airEndapan merah bata
Pengendapan dengan AlkoholNo Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan 1
2
3
4
Albumin 5ml, 5 %+ HCl 0,1 M (1 ml) + etil alcohol+ NaOH 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ B. Asetat 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
Kuning Telur 5ml, 5 %+ HCl 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ NaOH 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ B. Asetat 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
Putih Telur 5ml, 5 %+ HCl 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ NaOH 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ B. Asetat 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
Susu Bubuk 5ml, 5 %+ HCl 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ NaOH 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ B. Asetat 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
Larutan kuning + Gelatin pada bagian tengahLarutan Kuning + Gelatin putih keruh bagian atasnyaLarutan kuning(bawah) + larutan putih keruh (atas) + endapan putih
larutan yang terdiri 3 lapis ( atas bening, tengah gelatin putih, bawah kuning keruhlarutan yang terdiri 3 lapis(atas bening, tengah gelatin putih, bawah agak keruh). Larutan yang terdidri 3 lapis ( atas keruh, tengah gelatin putih,kuning keruh )
Larutan tak berwarna + C2H5OHendapan putihLarutan tak berwarna + C2H5OHendapan putih ( lebih banyak dr HCl)Larutan tak berwarna + C2H5OHendapan putih ( banyak)
Larutan Putih Susu + C2H5OHendapan putihLarutan Putih Susu + C2H5OHendapan putih( lebih banyak dari HCl)Larutan Putih susu + C2H5OHendapan putih (Lebih banyak dari NaOH)
5
Susu Kedelai 5ml, 5 %+ HCl 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
+ NaOH 0,1 M (1 ml) + etil alcohol+ B. Asetat 0,1 M (1 ml) + etil alcohol
Larutan keruh + gelatin putih ditengah + larutan sedikit keruh (atas) lebih keruh pada bagian bawah.Larutan kuning + gelatin putih diatas larutan Larutan keruh bagian bawah lebih keruh dari pada bagian atas.
Denaturasi Protein
No Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan 1
2
Susu Bubuk 5 %Tabung I9 ml larutan + 1 ml HCl 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung II9 ml larutan 9 ml larutan + 1 ml NaOH 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung III9 ml larutan + 1 ml Buffer asetat 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan
Susu Kedelai 5 %Tabung I9 ml larutan + 1 ml HCl 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7Tabung II9 ml larutan 9 ml larutan + 1 ml NaOH 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung III9 ml larutan + 1 ml Buffer asetat 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan
Putih Telur 5 %Tabung I
Larutan putih susu(tampa perubahan apa2)Larutan tak berwarna + endapan putih(atas)
Larutan putih keruh (bawah) + endapan putih diatasnya.
Larutan putih susu ( tampa perubahan apa2)
Larutan berubah warna kuning tua
Larutan berwarna kuning muda.
Larutan putih susu(tampa perubahan apa2)
Larutan berubah warna menjadi putih keruh + endapan putih diatasnya.
Larutan kuning beningLarutan menjadi kuning keruh dan ada endapan
Larutan menjadi putih keruh dan ada endapan
Larutan menjadi kuning keruh
Larutan menjadi kuning(lebih dr HCl) keruh + ada endapan Larutan menjadi putih keruh,(lebih keruh dari HCl + endapan)
Larutan menjadi putih keruh
Larutan menjadi putih keruh ( lebih bening dari HCl dan NaOH) dan terdapat endapan putih
3
4
5
9 ml larutan + 1 ml HCl 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung II9 ml larutan 9 ml larutan + 1 ml NaOH 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung III9 ml larutan + 1 ml Buffer asetat 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan
Kuning Telur 5 %Tabung I9 ml larutan + 1 ml HCl 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung II9 ml larutan 9 ml larutan + 1 ml NaOH 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7Tabung III9 ml larutan + 1 ml Buffer asetat 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan
Albumin 5 %Tabung I9 ml larutan + 1 ml HCl 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung II9 ml larutan 9 ml larutan + 1 ml NaOH 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan + 10 ml Buffer Asetat ph 4,7
Tabung III9 ml larutan + 1 ml Buffer asetat 0,1 MTabung ditempatkan diair mendidih selama 15 menit, didinginkan
Larutan tak berwarnaLarutan tak berwarna
Larutan putih keruh + gelatin putih
Larutan tak berwarna
Larutan tak berwarna
Larutan putih keruh + gelatin putih
Larutan tak berwarna
Larutan putih keruh + gelatin putih.
Larutan keruh
Larutan keruh
Larutan bening
Larutan keruh + endapan
Larutan keruh dan ada endapan putih.
Berbentuk padatan putih Tetap tidak berubah
Tidak ada perubahan
Berubah menjadi larutan kuning
Terbentuk gelatin putih
Berubah menjadi gel putih
VII. Reaksi Kimia
Pengendapan dengan Alkohol
O
- HN – CH – C –NH – CH – C - H3N+ - CH – COOH + H3N+ - CH – COOH
R R’ R R’
2 H3N+ - CH – COOR’
R
Denaturasi Protein
O O
[ - NHCHC – NHCHC - ] H2O, H+ H2NCHCO2H + H2NCHCO2H
R R kalor R R
COO - COOH
H3N+ - C – H + H+ H3N+ - C – H
R HCl R
COO - COO -
H3N+ - C – H + OH- H2N – C – H + H2O
R NaOH R
VIII. Pembahasan
Pada percobaan ini mengenai uji koagulasi digunakan albumin, putih telur kuning telur,
susu bubuk dan susu. Untuk menggumpalkan protein ini maka ditambahkan asam pada uji
koagulasi ini. Pada percobaan ini digunakan Asam asetat. Pada percobaan uji koagulasi ini
dimana berdasarkan literatur jika protein ditambahkan dengan larutan asam atau basa, maka akan
terdenaturasi atau terjadi penggumpalan. Penggumpalan ini dapat juga terjadi karena pemanasan
yang dilakukan, dengan proses pemanasan struktur protein akan menjadi rusak, untuk itulah pada
percobaan ini diperoleh endapan, setelah endapan diperoleh ditambahkan dengan reagen millon
dan menghasilkan larutan bening dan endapan merah. Hal ini menunjukkan bahwa uji koagulasi
menghasilkan positif terhadap uji millon. Pada pemanasan 50 derajat protein sudah mengalami
koagulasi. Koagulasi ini terjadi bila larutan protein berada pada titik isoelektriknya. Ion-ion
logam berat yang masuk ke dalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian protein, sehingga
menyebabkan terjadinya koagulasi (penggumpalan).
Untuk percobaan yang kedua yaitu pengendapan dengan alcohol menggunakan
asam( HCl), basa (NaOH) dan Buffer asetat serta alcohol ( Etanol ). Berbagai protein globular
mempunyai daya kelarutan yang berbeda di dalam air. Variabel yang mempengaruhi kelarutan
ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielketrik pelarut dan temperatur. Maka dari itu adanya
perbedaan hasil pada larutan protein yang ditetesi HCl, NaOH dan Buffer Asetat ( perbedaan
pada letak gelatin dan adanya endapan putih pada larutan yang ditetesi Buffer Asetat).
Pemisahan protein dari campuran dengan pengaturan pH didasarkan pada harga pH isoelektrik
yang berbeda-beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya molekul protein mempunyai daya
kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada Ph isoelektriknya bebrapa protein akan
mengendap dari larutan, sehingga dengan cara pengaturan pH larutan, masing-masing protein
dalam campuran dapat dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut
pengendapan isoelektrik dan pengendapan dengan alcohol ini merupakan salah satu contoh dari
pengendapan isoelektrik. Titik isoelektrik protein terdapat pada pH yang menunjukkan jumlah
muatan positif dan negatif sama dalam protein itu, sehingga pada keadaan ini daya larut protein
minimum. Pada pH ini protein tidak akan bergerak bila diletakkan dalam medan listrik, pH
isoelektriknya ditentukan oleh jumlah dan pK gugus R yang berionisasi. Dalam larutan yang pH
nya diatas pH isoelektrik. Protein bermuatan negatif dan kanan bergerak ke anoda, pada pH
sebaliknya protein bergerak ke katoda.
Dari percobaan diatas didapat bahwa jika Protein dipanaskan sampai kira-kira 60-90oc,
larutan tersebut lambat laun akan menjadi keruh dan membentuk koagulasi gelatin atau endapan
putih. Protein berkoagulasi menjadi padatan putih dengan pemanasan. Setelah Protein t
terkoagulasi oleh panas dengan cara ini, produk yang terjadi tidak akan melarut lagi dengan
pendinginan dan tidak dapat membentuk dan larutan jernih seperti larutan semula sebelum
dipanaskan . Pemanasan Protein, telah mengubah sifat-sifatnya secara tidak dapat balik.
Pengaruh panas terjadi pada semua protein globular, tampa memandang ukuran atau fungsi
biologinyaSedangkan untuk denaturasi Protein yang merupakan perubahan sifat fisik dari
protein, perubahan ini dapat disebabkan oleh beberapa hal diantaranya yaitu perubahan suhu,
akibat adanya pemanasan adanya reagen yang digunakan. Akibat adanya pemanasan karena
protein sangat peka terhadap lingkungan apalagi adanya perubahan suhu, hal ini menyebabkan
larutan menjadi keruh dan adanya gumpalan-gumpalan dari protein yang terdenaturasi.
Perubahan kimia yang berhubungan dengan denaturasi protein adalah protein dapat diakibatkan
bukan hanya oleh adanya pemanasan, tetapi juga pH, dan juga pelarut organiknya. . Pada pH dan
suhu yang tinggi maka protein globular mengalami fisik yang dinamakan Denaturasi. Salah satu
sifat yang tampak adalah kelarutannya yang menurun. Pembentukan gumpalan putih pada bagian
telur yang putih merupakan salah satu contoh terdenaturasi. Oleh karena itulah maka endpan
yang disaring ketika ditetesi reagen Millon dan dibakar akan menunjukkan warna merah bata.
IX. Kesimpulan
1. Protein sangat sensitif terhadap perubahan yang terjadi di lingkungannya seperti perubahan
suhu (pemanasan) dan perubahan pH yang ekstrim (penambahan asam atau basa). Sehingga
protein mengalami kerusakan pada strukturnya (denaturasi)
2. Koagulasi ini terjadi bila larutan protein berada pada titik isoelektriknya. Ion-ion logam berat
yang masuk ke dalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian protein, sehingga menyebabkan
terjadinya koagulasi (penggumpalan).
3. Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda di dalam air. Variabel
yang mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielketrik pelarut dan
temperatur.
4. Pengendapan dengan alcohol ini merupakan salah satu contoh dari pengendapan isoelektrik.
5. dan pengendapan dengan alcohol ini merupakan salah satu contoh dari pengendapan
isoelektrik. Titik isoelektrik protein terdapat pada pH yang menunjukkan jumlah muatan
positif dan negatif sama dalam protein itu, sehingga pada keadaan ini daya larut protein
minimum.
X. DAFTAR PUSTAKA
Anwar, Chairil, dkk, 1996, Pengantar Praktikum Kimia Organik, Depdikbud Dirjen Perguruan
Tinggi Proyek Pembinaan Tenaga Akademik : Jakarta.
Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Erlangga
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasat Biokimia. Jakarta : UIP