TINJAUAN PUSTAKA

Empek-empek adalah makanan yang terbuat dari campuran tepung tapioka,

daging ikan, air dan garam yang diaduk menjadi satu lalu dibentuk, direbus, dikukus,

digoreng atau dipanggang dan dimakan dengan cuka. Pada prinsipnya pembuatan

empek-empek dilakukan melalui beberapa tahap, yaitu pengolahan ikan,

pencampuran, pembentukan dan pemasakan (Komariah, 1995). Tahap pengoli~han

ikan meliputi proses penyiangan, pencucian, pembuatan filet dan penggilingan

daging ikan. Menurut Suzuki (1 98 I), pencucian daging ikan bertujuan untuk

menghilangkan kotoran berupa darah dan kotoran lain yang dapat menimbulkan bau

dan warna yang tidak disukai pada produk akhir. Ikan terlebih dahulu difilet untuk

memudahkan pada proses selanjutnya. Setelah itu daging ikan digiling. Pada tiihap

pencampuran dilakukan penggabungan dari bahan-bahan tersebut dengan proporsi

yang tepat sesuai dengan resep yang digunakan. Ketepatan proporsi bahan amat

diperlukan karena proporsi atau komposisi sangat berpengaruh terhadap rasa dan

kekenyalan empek-empek. Menurut Karmas (1982), Komponen daging ikan

dipengaruhi oleh jenis, kesegaran dan komposisi kimia ikan yang digunakan :;erta

metode pengolahan yang dipakai. Penggunaan ikan yang banyak akan membuat

rasa empek-empek yang dihasilkan akan terasa semakin enak (Dinas Perindus1:rian

Sumetera Selatan, 1978).

Tahap pembentukan bertujuan untuk memantapkan campuran dan

membentuknya sehingga diperoleh adonan yang dapat menyatu sampai kalis dan

dapat dibentuk sesuai dengan keinginan. Cara pembentukan empek-empek sangat

beragam, tergantung dari jenis empek-empek yang akan dibuat (Komariah, 1995)

Dewasa ini empek-empek dikenal dengan berbagai jenis dan bentuk, aritara

lain dikenal pempek kapal selam, lenjeran, pempek keriting seperti kue putu

mayang, empek-empek adaan yang bentuknya bulat seperti bakso, empek-enlpek

lenggang yang menggunakan campuran telur dan dipanggang seperti halnya dengan

otak-otak dibungkus dengan daun dan dibakar (Anonimous, 1993).

Tahap pemasakan empek-empek dapat dilakukan dengan berbagai cara ~raitu

perebusan, pengukusan, penggorengan dan pemanggangan. Empek-empek dibentuk

lenjeran dan pemasakan dilakukan dengan perebusan, yaitu dengan memasulckan

empek-empek lenjeran ke dalam panci berisi air mendidih, kemudian direbus

didalam air mendidih. Empek-empek yang telah matang akan mengapung di

permukaan air rebusan, dan jika ditekan dengan tangan akan terasa lembut dan kenyal

sampai bagian dalamnya.

Proses perebusan bertujuan agar pati mengalami proses gelatinisasi sehiligga

granula pati mengembang dan protein terdenaturasi. Pengembangan granula pati ini

disebabkan molekul-molekul air melakukan penetrasi ke dalam granula dan

terperangkap dalam susunan molekul-molekul amilosa dan amilopektin (Muchtacli et.

al., 1988).

Setelah matang, empek-empek diangkat, ditiriskan dan didinginkan sesaat.

Berdasarkan penelitian Septriana (1 999, daya awet eppek-empek relatif rendah,

apabila disimpan pada suhu kamar, pada hari ke-3 empek-empek tidak dapat

dikonsumsi lagi, sedangkan jika disimpan dalam refrigerator, empek-empek dapat

tahan sampai 30 hari. Namun empek-empek yang direbus hanya mempunyai

ketahanan simpan 48 jam. Apabila penyimpanan terlalu lama, pada permu.kaan

produk akan timbul lendir (Komariah, 1995). Hal ini menyebabkan mutu empek-

empek turun dan pemasaran ke luar daerah mengalami hambatan. Produsen empek-

empek mencoba mengatasi masalah ini dengan melumuri permukaan empek-enipek

dengan tepung tapioka untuk pemasaran ke luar daerah.

Ikan Tenggiri

Ikan tenggiri termasuk dalam ordo Percomorphi, famili Scombridae, sub

famili Scomberomorinae, genus Scomberomorus dan species Scomberomorus

commersoni (Saanin, 1968). Ikan tenggiri termasuk ikan pelagis besar (ikan !rang

hidup dekat permukaan laut). Adapun ciri-ciri dari ikan tenggiri adalah sebagai

berikut, tubuhnya memanjang, bermulut lebar, rahang bergigi tajam dan kuat, tidak

bersisik kecuali sisik gurat sisi yang kecil-kecil dan sirip punggung ada dua !rang

letaknya berdekatan (Djuhanda, 1981). Ikan tenggiri tergolong ikan buas, predator,

karnivor dan makanannya berupa ikan kecil dan cumi-cumi. Hidupnya menyendiri

(soliter) di perairan lepas dan pantai (Anonimous, 1979). Warna tubuh ikan tenggiri

abu-abu kebiruan pada bagian atas, putih perak pada bagian bawah, dan terdapat ban-

ban berwarna gelap, menggelombang dan melintang di sepanjang badan. Siripnya

berwarna biru keabu-abuan. Bagian daging yang dapat dimakan dari ikan tenggiri

sebanyak 55 % (Ilyas, 1983).

Menurut Komariah (1995), ikan sungai yang umum digunakan oleh

masyarakat Palembang sebagai bahan baku dalam pembuatan empek-empek ad.alah

ikan belida (Notopterus notopterus), ikan gabus (Channa striata), ikan toman

(Channa micropeltes), sedangkan ikan laut yang sering digunakan adalah ikan

tenggiri (Scomberomorus commersoni), ekor kuning (Caesio cuning), kakap merah

(Lutjanus argentimaculatus), ikan parang-parang (Chirocentrus dorab).

Menurut Dinas Perindustrian Sumatera Selatan (1997), pada awalnya

pembuatan empek-empek dengan menggunakan ikan belida akan menghasilkan

produk yang lebih kenyal dan rasa yang lebih enak. Namun jenis ikan tersebut saat

ini semakin jarang ditemukan di pasaran dan harganyapun relatif lebih mahal. Oleh

sebab itu, industri pembuatan empek-empek lebih banyak menggunakan ikan tenggiri

atau ikan gabus. Komposisi kimia daging ikan pada umumnya terdiri dari 66-84% air,

15-24% protein, 0,l-22% lemak, 1-3% karbohidrat dan 0,8-2% bahan anorganik

(Suzuki, 198 1). Komposisi tersebut bervariasi antar spesies, antar individu dalam

spesies dan antar bagian dari satu individu ikan. Variasi ini dipengaruhi oleh uinur,

laju metabolisme dan aktivitas pergerakan ikan (Stansby, 1963). Air meruprikan

komponen dominan pada daging ikan. Kadar air tersebut mempunyai hubungan !rang

berlawanan dengan kadar lemak, dimana makin tinggi kadar air maka makin rendah

kadar lemaknya. Ikan tenggiri mempunyai komposisi kimiawi seperti tampak pada

Tabel 1 berikut.

Tabel 1. Komposisi Kimiawi Ikan Tenggiri

Bahan * 1 Berat (gr1100gr) I I \D n ,

Kadar air (g) Kadar protein (g) Kadar Lemak (g) Kadar Serat (g) Kadar Abu (g) Kadar Karbohidrat ( g )

70.15 20,07 7,89 0,OO 1,62 0.00

\"/

Energi (Kalori) Asam Amino **

Tryptophan

- 3 - -

158 mglgr protein

0.225 - * A I

Threonine Iso leucine Leucine

0.880 0,925 1.631

Lisin Methionine

- 7 - - - 1,843 0.594

Cystein Phenvlalanine

- 7 - - - 0,2 15 0.783

Tyrosine Valine Arginine Histidine Alanine

- 2 - - -

0,687 1,034 1,201 9,591 1,214

Aspartic Acid Glutamic Acid

2,055 2.006

Gl ycine Proline

Tepung Tapioka

Tepung tapioka berasal dari hasil ekstraksi umbi ubi kayu (Manihot esculenta

Crantz) (Tjokroadikoesoemo,1986). Ubi kayu merupakan hasil produk pertanian

yang berpotensi tinggi sebagai sumber karbohidrat untuk bahan pangan dan industri.

- 7 - - - 0,963 0.7 1 0

I - 7 - -

Alasan penggunaan tapioka untuk bahan pangan dan industri karena harganya murah,

Serine 0,819 Sumber : * Grace (1977)

* * Anonimus (200 1 )

mudah didapat, mempunyai daya ikat yang tinggi dan membentuk struktur yang kuat

(Widowati, 1987).

Pengolahan pati tepung tapioka sangat erat hubungannya dengan pemanasan,

karena bila suspensi pati dalam air dipanaskan akan terjadi gelatinisasi pati. Suhu

saat granula pati pecah disebut dengan suhu gelatinisasi (Winarno, 1992). Terjadinya

gelatinisasi pati disebabkan adanya gerakan kinetika yang kuat selarna pemanasan

yang menyebabkan jembatan hidrogen di bagian luar ikatan primer akan piltus,

kemudian bagian molekul yang dibebaskan akan melakukan hidrasi sehiilgga

bentuknya lebih terbuka. Bila proses dilanjutkan maka granula yang membengkak

akan pecah dan sifat kekentalannya akan hilang.

Tepung tapioka memiliki larutan yang jernih, daya gel yang baik, tidak berbau

dan berasa, mempunyai warna yang terang dan daya lekatnya yang sangat baik

(Radley, 1976). Penambahan tepung tapioka dalam pembuatan empek-empek

berfungsi sebagai bahan pengikat air agar mengurangi penyusutan saat pengolahan.

Selain itu tapioka juga membentuk daya emulsi protein ikan, memperbaiki warna

produk, membentuk tekstur yang baik dan meningkatkan volume. Peningkatan

volume dapat menurunkan jumlah daging ikan yang digunakan sehingga menekan

biaya produksi (Sugiyono, 1992).

Penggolongan mutu tepung tapioka didasarkan sifat organoleptik dan telmis.

Sifat organoleptik meliputi, penampakan bersih, putih, kering, tidak berbau asam

atau apek dan tidak kelihatan ampas atau bahan asing. Kandungan zat gizi dan

struktur kimia tapioka dapat dilihat pada Tabel 2.

Tabel 2. Komposisi Kimiawi Tapioka per 100 gr bahan

Kandungan ( gr1100gr) Amilosa (%) Amilopektin (%) Ukuran Granula (pm) 5 p m - 35pm

52 "C - 64 "C Kadar air (g) 10,99 gr Kadar Protein (g) 0,19 gr Kadar Lemak (a) 0,02 ar Kadar Serat (g)' Kadar Abu (g) Kadar Karbohidrat (rr)

. - 0,9 gr O,11 gr 88.69 gr 1 \w/

Energi (Kalori) Asam Amino **

T w ~ t o ~ h a n

I Leucine I 0,006 I

, u

3 59 kkal mglgr Protein

0,003 .. . Threonine Iso leucine

Lysine 0,006 Methionine 0.002

0,004 0,004

7 - -

Cystein 0,004 Phenilalanine 0,004 Tyrosine 0,002 Valine 0,005 Arginine 0,019 Histidine 0,003 Alanine 0,005 Aspartic Acid 0,011 ~ l i t a m i c Acid 0,029 Glvcine 0.004

I Serine 0,005 Sumber : * Grace (1977);

1 * * Anonimus (200 1).

Protein

Protein merupakan zat makanan yang amat penting bagi tubuh manusia,

karena disamping sebagai zat pembangun dan pengatur juga sebagai bahan bakar

dalam tubuh . Zat pembangun protein merupakan bahan pembentuk jaringan-jaringan

baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Pada masa pertumbuhan proses pembentukan

jaringan terjadi secara besar-besaran (Winarno, 1992). Di alam protein tersedia dillam

bentuk protein nabati dan protein hewani. Protein nabati banyak ditemukan pada

tanaman polong-polongan, sedangkan protein hewani banyak ditemukan pada telur

dan ikan, serta daging.

Protein yang terkandung dalam bahan pangan setelah dikonsumsi ,akan

mengalami pencernaan (pemecahan oleh enzim-enzim protease) menjadi unit,-unit

penyusunnya yaitu asam amino. Asam-asam amino inilah yang selanjutnya diserap

oleh usus, dan kemudian dialirkan ke seluruh tubuh untuk digunakan dillam

pembentukan jaringan-jaringan barn dan mengganti jaringan yang rusak. Untulc itu

diperlukan asam-asam amino yang sesuai dengan apa yang dibutuhkan tubuh

(Muchtadi, 1989).

Mutu protein dinilai dari perbandingan asam-asam amino yang terkanciung

dalam protein tersebut (Winamo, 1991). Pada prinsipnya, suatu protein yang dapat

menyediakan asarn amino essensial dalam suatu perbandingan yang menyiunai

kebutuhan tubuh manusia mempunyai mutu yang tinggi. Sebaliknya protein ;rang

kekurangan satu atau lebih asam amino non essensial tidak dapat digunakan sebagai

pedoman karena asam-asam amino tersebut dapat disintesis di dalam tubuh.

Dari sekitar 24 macam asam amino yang terdapat di alam dan berguna untuk

pertumbuhan manusia, ada 10 macam asam amino yang tidak dapat disintesa oleh

tubuh manusia, sehingga harus disuplai dari makanan. Asam-asam amino tersebut

digolongkan sebagai asarn amino esensial yaitu, lisin leusin, isoleusin, treonin,

triptofan, metionin, valin, fenilalanin, arginin, dan histidin. Asam amino lainnya

digolongkan sebagai non esensial karena dapat disintesa oleh tubuh (Muchtadi,

1989).

Hasil-hasil penelitian menunjukkan bahwa meskipun ada sepuluh asam a~nino

esensial bagi tubuh, namun di negara yang sedang berkembang dan juga di Indonesia

mengungkapkan bahwa asam amino esensial yang sering kekurangan dillam

konsumsi pangan dan satu diantara asam amino adalah sebagai berikut : lisin dan

treonin, sedangkan triptofan, metionin dan sistin sering disatukan dillam

menghitungnya karena sama-sama mengandung unsur sulfur (belerang) dan dalam

banyak ha1 mempunyai fungsi yang sama dalam tubuh (Hardinsyah dan Martianto,

1989).

Mutu protein dinilai dari perbandingan asam-asam amino yang terkanciung

dalam protein tersebut. Pada prinsipnya, suatu protein yang dapat menyediiakan

asam-amino esensial dalam suatu perbandingan yang menyamai kebutuhan tubuh

manusia mempunyai mutu yang tinggi. Sebaliknya protein yang kekurangan satu

atau lebih asam amino esensial mempunyai mutu yang rendah. Jumlah asam arnino

non esensial tidak dapat digunakan sebagai pedoman karena asam-asam arnino

tersebut dapat disintesa oleh tubuh.

Pada awalnya penentuan skor suatu protein dilakukan dengan

membandingkan kadar asam-asam amino esensial bahan dengan kadar asam-eeam

amino esensial protein telur ayam. Namun ternyata protein telur digunakan sebagai

referensi berbeda-beda, sehingga dapat diduga bahwa dengan menggunakan referensi

yang berbeda, maka skor kimia suatu protein juga akan berlainan. Oleh sebal) itu

sekarang orang lebih cenderung menggunakan pola asam amino referensi yang

dibuat oleh FA0 pada tahun 1973.

Ikan kaya akan protein dengan komposisi asam amino yang sangat baik

dalam memenuhi kebutuhan diet manusia, dan setara dengan telur, susu atau daging

yang dianggap sebagai sumber ketersediaan protein hewani yang paling murah (FAO,

198 1 dalam Rimbawan, 1992 ). Ikan selain dianggap sebagai sumber protein, juga

mengandung berbagai lemak, vitamin, dan mineral. Sedangkan karbohidrat hmya

ada sebagian kecil. Bagian yang dapat dimakan dari ikan berupa sekitar 45 - 50

persen dari berat keselumhan. Komposisi dari daging ikan adalah 15 - 24 persen

protein, 0,l - 22 persen lemak, 1 - 3 persen karbohidrat, 0,8 - 2 persen subs1:ansi

anorganik dan 66 - 84 persen air (Borgstrom, 1962 dalam Rimbawan, 1992 ).

Menurut FAO, 1981 dalam Rimbawan (1992), protein ikan memiliki kualitas

yang baik. Keadaan ini dapat diterima dari segi kuantitas ataupun kelengkapannya

untuk memenuhi kebutuhan hidup manusia. Namun lisin yang terkandung dalam

komponen protein ikan dapat mudah msak apabila mendapatkan perlakuan panas

yang tinggi dalam jangka watu yang cukup lama; sedangkan lisin merupakan salah

satu faktor pembatas dalam pemanfaatan protein oleh tubuh manusia.

Daya Cerna Protein

Kemampuan suatu protein untuk dapat dihidrolisis menjadi asam-asam arnino

oleh enzim-enzim pencernaan (protease) dikenal dengan istilah daya cerna protein

(Muchtadi, 1989). Sedangkan menurut Hardinsyah dan Martianto (1 989), daya cerna

protein merupakan bagian dari protein atau asam amino yang dapat diserap tilbuh

dibandingkan dengan yang dikonsumsi. Suatu protein yang mudah dicerna

menunjukkan bahwa jumlah asam amino yang dapat diserap dan digunakan oleh

tubuh tinggi. Sebaliknya, suatu protein yang sukar di cerna berarti jumlah asam-

amino yang dapat diserap dan digunakan oleh tubuh rendah, karena sebagian hesar

akan dibuang oleh tubuh bersama kotoran.

Pada kehidupan secara umum, suatu bahan pangan selalu mengalami proses

pengolahan sebelum dapat dikonsumsi. Proses pengolahan pangan ini dilakilkan

dengan berbagai tujuan, antara lain adalah untuk meningkatkan sanitasi pangan,

peningkatkan daya simpan, merubah aroma, cita-rasa dan sebagainya. Pengolahan

suatu bahan pangan menjadi makanan siap saji, sering kali menimbulkan kerus,&an

kualitas pada bahan pangan tersebut secara urnurn, ataupun akan dapat menunulkan

daya cerna protein yang terkandung di dalam bahan pangan tersebut.

Kerusakan pada mutu protein ikan dapat disebabkan oleh beberapa hal, di

antaranya adalah pengeringan, pemanasan atau pendinginan, penyimpanan,

pengasapan dan sebagainya. Menurut Bender (1978) dalam Mudjajanto (1991),

apabila protein mengalami proses pemanasan maka terhadap protein tersebut iikan

terjadi perubahan. Perubahan tersebut antara lain adalah adalah : 1) Terjadinya

perubahan pada struktur protein tersier, yakni akan terjadi proses denaturasi protein.

Proses ini tidak mempunyai pengaruh yang signifikan terhadap nilai gizi, namun

aktifitas protein sebagai enzim dan hormon pada bahan pangan tersebut akan hilang.

2) Terjadinya proses reduksi pada substansi protein berakibat terjadinya proses

pengikatan antara lisin dan kelompok tereduksi. Senyawa yang terbentuk tidak dapat

dihidrolisis oleh enzim pencernaan. Reaksi tersebut terjadi umumnya terjadi pada

proses Mailard atau reaksi pencoklatan non enzimatis. 3). Protein dapat tereduksi

menjadi senyawa lain atau asam amino. Kejadian ini biasanya akan menurunkan nilai

kecernaannya. 4). Pemanasan yang lebih intensif seperti pemanggangan akan me-

nyebabkan kerusakan yang cukup besar karena terjadi ikatan silang dari poliamin,

sehingga protein akan kehilangan fungsi biologisnya dan juga flavor yang berbed;~.

Kerusakan pada protein akibat pemanasan dapat terjadi melalui beberapa

alternatif proses antara lain degradasi lisin akibat adanya reaksi otooksidasi lemak

yang umumnya terjadi pada suhu di bawah 100 "C atau suhu ruangan dan reaksi yang

tidak dipengaruhi oleh lemak. Menurut Mauron (1986), ikan yang dipanaskan pada

suhu yang relatif tinggi, dengan waktu yang lama akan mengalami degradasi lisin

hanya jika kadar air pada saat dipanaskan lebih dari 10%. Kerusakan pada protein

dapat dikelompokkan ke dalam tiga golongan yakni:

a) Kerusakan akibat terjadinya reaksi Maillard.

Reaksi ini awalnya ditemukan oleh seorang ahli kimia Perancis bernama Louis

Camille Maillard pada tahun 1912, yang pada saat itu meneliti formasi dari

pigmen coklat (melanoidin) yang ditemui pada pemanasan glukosa dan glisin.

Reaksi yang ditemukannya kemudian disebut sebagai reaksi Maillard, dan

berkembang ke arah terjadinya reaksi-reaksi yang sejenis, yakni antara asam

amino dengan gula, aldehid atau keton (Hurrel, 1984)

Reaksi Maillard terbentuk dari sejumlah reaksi kimia yang melibatkan gilgus

fungsi amino dan karbonil, dan menghasilkan sejumlah komponen volatil yang

berperan terhadap flavor (rasa dan aroma). Reaksi ini amat dipengaruhi oleh

suhu, pH, kadar air dan jenis dari pereaksi (yaitu jenis gula dan sumber asam

amino) pada saat terjadinya reaksi. Dari kajian yang dilakukan oleh Hwang dan

Ho (1995) tentang reaktivitas asam amino dalam reaksi Maillard, diketahui

bahwa lisin merupakan asam amino yang paling reaktif dalam reaksi Maillard,

karena memiliki gugus asam amino bebas di dalam rantai protein. Gugus asam

amino bebas ini akan bereaksi dengan gula pereduksi menuju tahapan proses

pembentukan melanoidin.

b) Penurunan daya cerna akibat terjadinya reaksi biokimiawi dari asam amino.

Pemanasan protein khususnya pada protein ikan akan menyebabkan terjadinya

denaturasi yang berupa pemecahan struktur sekunder dan lebih tinggi dari

protein, tanpa perubahan rantai asam amino. Denaturasi yang disebabkan oleh

panas ini selalu bersifat irreversibel atau tidak dapat dikembalikan seperti sernula

(FAO, 198 1 dalam Rimbawan 1992).

c) Kerusakan akibat alkali dan reaksi oksidasi

Reaksi antara alkali dan protein akan menyebabkan terbentuknya asam amino

baru yang sifatnya tidak tersedia bagi tubuh. Demikian juga halnya dengan

terjadinya reaksi antara protein dengan oksigen atau oksidasi.

Bioavailabilitas Lisin

Bioavailabilitas lisin adalah jumlah lisin terabsorbsi yang dapat dimanfaatkan

oleh mahluk hidup untuk pertumbuhan dan perkembangan hidupnya. Nilai

bioavalabilitas lisin umumnya berada di bawah nilai daya cerna protein ataupun lebih

rendah dari jumlah lisin yang dapat diabsorbsi oleh usus.

Diantara semua asam amino esensial, lisin merupakan satu-satunya asam

amino yang digunakan secara luas dalam pelaksanaan penelitian pengukuran

bioavailabilitas dengan metode kimiawi. Keadaan ini disebabkan karena reaktivitas

lisin yang cenderung menggambarkan komponen-komponen yang ada dalam pangan,

dan karena lisin sering merupakan asam amino pembatas pertama. Pada suatu saat

komponen lisin dapat terdeteksi keberadaannya namun sebenarnya lisin tersebut

'tidak tersedia' bagi tubuh. Situasi ini dapat menunjukkan bahwa lisin berada drzlam

status tercerna (digested,) namun tidak tersedia (non-bioavailable). Ketidak tersediaan

ini terjadi antara lain karena lisin yang terdapat dalam bahan pangan telah

terkomposisi menjadi komponen Mailard karena adanya reaksi antara gula pereduksi

dan protein, yang ditimbulkan oleh adanya pemanasan dengan suhu tinggi atau pada

waktu yang lama Salah satu cara untuk menggambarkan kerusakan nilai gizi protein

akibat reaksi Maillard adalah dengan mengukur lisin tersedia yang tersisa (Holguin

dan Nakai, 1 980)

Lisin adalah satu-satunya asam amino essensial yang memiliki gugusan alsam

amino bebas (&-amino) dalam bentuk terkondensasi dalam rantai peptida (Carpenter,

1973). Gugus amino ini dapat bereaksi secara kimia dengan banyak unsur pokok

selama pembuatan dan penyimpanan bahan makanan (Finot dan Hurrel, 1985).

Gambar 2. Struktur Kimia Lisin

Asam amino lisin (asarn a-E-diaminokaproat) masih mengandung satu gugus

amino bebas walaupun asam amino itu terkondensasi. Oleh karena itu asam arnino

lisin mudah sekali bereaksi dengan senyawa lain melalui gugus epsilon arnino

bebasnya tersebut. Gugus epsilon amino ini dapat bereaksi dengan gugus metil dari

residu alanin membentuk lisinoalanine. Jika kedua residu asam amino tersebut

terdapat pada satu rantai protein maka terjadi ikatan silang intra atau inter molekul

(Bjarnarson dan Carpenter, 1970).

Melalui analisa kandungan asam amino essensial dalam bahan pangan niaka

dapat dinilai kualitas gizi bahan pangan tersebut. Bahan yang mengandung asam

amino yang lengkap serta susunannya sesuai dengan kebutuhan tubuh dengan calatan

bahwa asam-asam amino tersebut available atau tersedia bagi tubuh. Nilai gizi suatu

protein juga ditentukan dengan menggunakan analisa daya cerna dan dilanjutkan

dengan analisa untuk menentukan bioavailabilitas suatu asam amino.

Bioavailabilitas asam amino dalam bahan pangan adalah jumlah asam arnino

yang dapat diabsorbsi oleh usus dan digunakan oleh tubuh untuk sintesis protein atau

metabolisme yang spesifik (Finot dan Hurrel, 1985). Southgate (1 99 I), menyatiikan

bahwa bioavailabilitas zat gizi adalah bagian dari zat gizi yang dapat dicr:rna,

diabsorbsi dan dimetabolisme oleh tubuh secara normal. Asam-asam amino merljadi

tidak tersedia apabila mereka tidak dapat dihidrolisis dari ikatan peptida proteinnya

oleh enzim-enzim proteolitik. Pengawetan dan pengolahan pangan berprotein !rang

tidak terkontrol dengan baik juga dapat menurunkan daya cerna dan bioavailabilitas

asam amino esensial (Muchtadi, 1989). Bioavailabilitas lisin merupakan petunjuk

yang penting untuk mendeteksi kerusakan kualitas protein yang disebabkan oleh

proses pengolahan.

Pemanasan yang terlalu berlebihan pada bahan pangan yang kaya protein

seperti ikan dan susu akan menyebabkan kerusakan pada lisin. Bahan pangan yang

mempunyai kandungan gula pereduksi yang tinggi seperti susu amat rentan terhi~dap

kerusakan akibat pemanasan, terlebih lagi jika pemanasan terjadi pada saat

kelembaban bahan berkisar antara 50-250 grlkg. Pada situasi tersebut ballkan

penyimpanan di daerah tropis mampu menimbulkan kerusakan. Perusakan atas lisin

ini terjadi akibat adanya reaksi yang melibatkan komponen E-NH2 (Pellett dan

Young, 1980)

Beberapa metoda pengukuran telah dikembangkan untuk menganalisa tingkat

kerusakan lisin, yang kesemuanya menggunakan konsep mengukur kerusakan !rang

timbul akibat proses hidrolisa enzim pada protein yang tidak sempurna. Beberapa

penelitian dilakukan dengan menggunakan Metode Enzimatik In Vitro. Dari beberapa

kajian diketahui bahwa terdapat korelasi yang positif atas hasil analisa in vitro dan

hasil kajian secara in vivo dengan menggunakan hewan, walaupun secara absolut

penelitian secara in vitro menunjukkan hasil yang lebih rendah (Pellett dan Young,

1980 ).

Metode Evaluasi Kualitas Protein

Dalam bidang biokimia terdapat berbagai metode untuk menguji kualitas dari

protein yang terdapat suatu bahan pangan. Setiap metode mempunyai kelemahan dan

kelebihan, dan umumnya setiap metode bersifat spesifik untuk suatu menganalisa

suatu asam amino tertentu. Metode analisa tersebut sebagian besar dikembangkan

untuk mengkaji Essential Amino Acid (EAA) atau Asam Amino Essensial yang runat

dibutuhkan bagi pertumbuhan dan perkembangan manusia khususnya EAA yang

bersifat sebagai asam amino pembatas.

Secara umum metode evaluasi tersebut dapat dikelompokkan menjadi dua

bagian, yakni evaluasi yang bersifat in-vitro yakni assay kimiawi atau mikrobilogis

dan evaluasi yang in-vivo yakni assay yang menggunakan mahluk hidup sebagai

sarana pengkajian atau sering disebut sebagai bio-assay.

Metode kimiawi yang umum digunakan adalah metode Kjehdahl !rang

mengukur jumlah protein yang terkadung dalam suatu bahan pangan, dan biastmya

kajian ini dilanjutkan dengan analisa komposisi kandungan asarn amino murni dari

protein bahan pangan. Analisa kualitas ini kemudian diperdalam dengan melakukan

analiasa bioavalabilitas asam amino tersebut, karena lisin merupakan salah satu asarn

amino pembatas maka umumnya digunakan lisin sebagai salah satu tolok ukur

kualitas protein. Pengukuran bioavailabilitas lisin umumnya dilaksanakan de~igan

menggunakan metode FDNB (1 -fluoro-2,4-dinitrobenzene). Bahan ini bersifat reaktif

terhadap lisin maka dari analisa jumlah FDNB yang dipergunakan untuk bereaksi

dengan lisin maka dapat diduga kandungan lisin dalam suatu bahan. Sejumlah brihan

yang telah mengalami kerusakan lisin, pada umumnya lisin c-NH2 bebas yang

merupakan kelompok lisin dan terkandung pada protein telah bereaksi dengan suatu

komponen dari karbohidrat (laktosa, sukrosa) membentuk dinitrophenil (DNP) yang

merupakan derivatif dari FDNB sehingga EAA tersebut menjadi tidak tersedia bagi

mahluk (Pellett dan Young, 1980)

FDNB yang bereaksi terhadap lisin ini dapat diukur dengan berbagai ma.cam

prosedur, tetapi yang menjadi masalah utamanya adalah tentang cara meminimalkan

hilangnya DNP-lisin pada proses hidrolisa. Metode FDNB ini telah terbukti dapat

digunakan sebagai indikator akurat untuk menguji kualitas protein dari bahan pangan

yang berasal dari ikan dan daging. Namun akurasi metode ini dapat terganggu apabila

terjadi proteolisis pada bahan mentah yang digunakan. Metode TNBS (trinitro-

benzenesulphonic acid) merupakan alternatif dari penggunaan FDNB karena

beberapa kelebihannya seperti tidak berbahaya bagi pemakai, larut dalam air, namun

bersifat amat sensitif terhadap kompen Mailard sehingga tidak cocok untuk

digunakan dalam analisa beberapa bahan pangan tertentu (Pellett dan Young, 19810).

Uji Organoleptik

Menurut Rahayu (1998), dalam uji organoleptik, indera yang berperan dalam

pengujian adalah indera penglihatan, penciuman, pencicipan, peraba, dan

pendengaran. Untuk produk pangan, yang paling jarang digunakan adalah indera

pendengaran. Dalam melakukan suatu penilaian panelis harus dilatih mengguni~kan

indera untuk menilai sehingga didapat suatu kesan terhadap suatu rangsangan.

Untuk melaksanakan penilaian organoleptik diperlukan panel. Dalam

penilaian suatu mutu atau analisis sifat-sifat sensorik dari suatu komoditi, panel

bertindak sebagai instrumen atau alat. Panel ini terdiri dari orang atau kelonlpok

yang bertugas menilai sifat atau mutu komoditi berdasarkan kesan subjektif. Orang

yang menjadi anggota panel disebut panelis. Dalam penilaian organoleptik dikenal

tujuh macam panel, yaitu panel perorangan, panel terbatas, panel terlatih, panel agak

terlatih, panel tidak terlatih, panel konsumen, dan panel anak-anak. Perbedaan

ketujuh panel tersebut didasarkan pada keahlian dalam melakukan penilaian

organoleptik (Rahayu, 1998).

Dalam penelitian ini digunakan uji hedonik atau uji kesukaan yang

merupakan satu jenis uji penerimaan. Dalam uji ini panelis diminta mengungkapkan

tanggapan pribadinya tentang uji kesukaan atau sebaliknya ketidaksukaan, disamping

itu mereka juga mengemukakan tingkat kesukaan atau ketidaksukaan. Tingkat

kesukaan ini disebut orang sebagai skala hedonik, misalnya amat sangat suka, sangat

suka, agak suka, netral, agak tidak suka, tidak suka, sangat tidak suka, dan amat

sangat tidak suka.

Skala hedonik dapat direntangkan atau diperkecil menurut skala !rang

dikendaki. Dalam analisisnya skala hedonik ditransformasikan menjadi skala

numerik dengan angka menaik menurut tingkat kesukaan. Dengan adanya skala

hedonik ini secara tidak langsung uji dapat digunakan untuk mengetahui adrinya

perbedaan (Rahayu, 1 998).

Uji penerimaan menyangkut penilaian seseorang akan suatu sifat atau brihan

yang menyebabkan orang menyenangi. Dalam ha1 ini panelis mengemukrikan

tanggapan senang atau tidaknya terhadap sifat sensorik atau kualitas yang dinilai

(Soekarto, 1985).

Warna

Menurut Sukarni dan Kusno (1980), yang termasuk dalarn faktor-faktor rupa

diantaranya adalah sifat-sifat seperti warna, ukuran dan bentuk. Selanjutnya L,owe

(1955) dalam Hardinsyah, Setiawan dan Maryati (1989), berpendapat bahwa ha1

pertama yang dinilai dari suatu makanan adalah berdasarkan indera penglihatan, Jraitu

warna, bentuk, ukuran dan sifat perrnukaan seperti halus, kasar, berkerut, dan

sebagainya.

Warna makanan memegang peranan utama dalam penampilan makanan,

karena meskipun makanan tersebut lezat, tetapi bila penampilan tidak menarik waktu

disajikan, akan mengakibatkan selera orang yang akan memakannya menjadi hilang

(Moehyi, 1992). Warna biasanya merupakan tanda kemasakan atau kerusakan dari

makanan, seperti makanan dari penyimpanan wamanya mungkin akan berubah, oleh

karena itu mendapatkan warna yang sesuai dan menarik haws digunakan teknik

memasak tertentu atau dengan penyimpanan yang baik (Sukarni dan kusno, 1980).

Tekstur

Penilaian tekstur makanan dapat dilakukan dengan jari, gigi, langit-langit

(tekak). Dari nilai yang diperoleh diharapkan dapat diketahui kualitas makanan.

Menurut Sukarni, dan Kusno (1980) termasuk dalam faktor tekstur diantari~nya

adalah rabaan oleh tangan, keempukan, mudah dikunyah. Selain itu termasuk juga

kerenyahan makanan. Untuk itu cara pemasakan bahan makanan dapat

mempengaruhi kualitas tekstur makanan yang dihasilkan.

Kekenyalan

Kekenyalan didefinisikan oleh Soekarto (1990), sebagai sifat reologi produk

pangan yang bersifat deformasi. Gaya tekan terhadap produk mula-~nula

menyebabkan deforrnasi produk, baru kemudian memecahkan produk setelah produk

itu mengalami deformasi bentuk.

Aroma

Aroma adalah rasa dan bau yang sangat subyektif serta sulit diukur, karena

setiap orang mempunyai sensitifitas yang berbeda dan meskipun mereka dapat

mendeteksi, tetapi memiliki kesukaan yang berlainan (Sukarni dan Kusno, 15180).

Timbulnya aroma makanan disebabkan oleh terbentuknya senyawa yang mudah

menguap. Aroma yang dikeluarkan setiap makanan berbeda-beda. Selain itu cara

memasak yang berbeda akan menimbulkan aroma yang berbeda pula (Moehyi,

1992).

Rasa

Rasa makanan merupakan faktor kedua yang mempengaruhi cita rasa

makanan setelah penampilan makanan itu sendiri (Moehyi, 1992). Rasa merupi~kan

tanggapan atas adanya rangsangan kimiawi yang sampai indera pengecap lidah,

khususnya jenis rasa dasar manis, asin, asam dan pahit (Nasoetion, 1980).

Pada konsumsi tinggi indera pengecap akan mudah mengenal rasa-rasa d.asar

tersebut. Beberapa komponen yang berperan dalam penentuan rasa makanan adalah

aroma makanan, bumbu masakan dan bahan makanan, keempukan makanan atau

kekenyalan makanan, kerenyahan makanan, tingkat kematangan dan tempeiratur

makanan.