makalah enzim

29
MAKALAH ENZIM BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk). Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup. Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup. Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam kelangsungan alam ini. 1.2 Rumusan Masalah 1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim? 2. Apa pengertian enzim? 3. Bagaimana tata nama, klasifikasi dan spesifikasi enzim? 4. Jelaskan ciri – ciri enzim 5. Jelaskan sumber – sumber enzim?

Upload: endah-pitaloka

Post on 20-Sep-2015

306 views

Category:

Documents


54 download

DESCRIPTION

pitalokaaa

TRANSCRIPT

MAKALAH ENZIM

BAB IPENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk). Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup. Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup. Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam kelangsungan alam ini.

1.2 Rumusan Masalah1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?2. Apa pengertian enzim?3. Bagaimana tata nama, klasifikasi dan spesifikasi enzim?4. Jelaskan ciri ciri enzim5. Jelaskan sumber sumber enzim?6. Jelaskan jenis jenis enzim?7. Bagaimanakah struktur dari enzim?8. Jelaskan sifat sifat enzim?9. Apa sajakah faktor faktor yang mempengaruhi enzim?10. Apa sajakah Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan?

1.3 Tujuan1. Agar dapat mengetahui sejarah perkembangan enzim.2. Agar dapat mengetahui pengertian, tata nama, klasifikasi, dan spesifikasi enzim.3. Agar dapat memahami ciri ciri dari enzim4. Agar dapat mengetahui sumber sumber5. Agar dapat mengetahui jenis jenis enzim6. Agar dapat memahami struktur dari enzim7. Agar dapat mengetahui Sifat sifat enzim8. Agar dapat mengetahui faktor faktor yang mempengaruhi enzim9. Agar dapat mengetahui Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan

BAB IIPEMBAHASAN2.1 Sejarah Enzim Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut." Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

2.2 Pengertian Enzim Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

2.3 Ciri-Ciri Enzim Ciri ciri dari enzim ialah sebagai berikut :o Merupakan sebuah protein, Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.o Bekerja secara khusus, Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat digunakan dalam beberapa reaksi.o Dapat digunakan berulang kali, Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.o Rusak oleh panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi.o Dapat bekerja bolak balik, Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa yang lain. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic.2.4 Tata Nama Enzim Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase.Misalnya : o Enzim yang mengkatalisis pati (amilum ) diberi nama amilase. o Enzim yang mengkatalisis lemak (lipos) diberi nama lipase. o Enzim yang mengkatalisis protein diberi nama proteinase o Atau diberikan nama sesuai dengan tipe reaksi kimia, misalnya : dehidrogenase, oksidase,dekarboksilase asilase esterase dll. 2.5 Sumber enzim Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbul antara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim baru lainnya. Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial. Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:EnzimSumber-amilaseAspergillus oryzaeBacillus amyloliquefaciensBacillus licheniformis-glukonaseAspergillus nigerBacillus amyloliquefaciensGlucoamylaseAspergillus nigerRhizopus spGlukosa isomeraseArthobacter spBacillus spLactaseKluyveromyces spLipaseCandida lipolyticaPectinaseAspergillus spPenicilin acylaseEschericia coliProtease, asamAspergillus spProtease, alkaliAspergillus oryzaeBacillus spProtease, netralBacillus amyloliquefaciensBacillus thermoproteolyticusPullulanaseKlebsiela aerogenes

2.6 Jenis-Jenis Enzima. Rennet Rennet adalah enzim yang digunakan dalam proses pembuatan keju (cheese) yang terbuat dari bahan dasar susu. Susu adalah cairan yeng tersusun atas protein yang terutama kasein yang dapat mempertahankan bentuk cairnya. Rennet merupakan kelompok enzim protease yang ditambahkan pada susu pada saat proses pembuatan keju. Rennet berperan untuk menghidrolisis kasein terutama kappa kasein yan berfungsi mempertahankan susu dari pembekuan. Enzim yang paling umum yang diisolasi dari rennet adalah chymosin. Chymosin dapat diisolasi dari beberapa jenis binatang, mikroba atau sayuran, akan chymosin yang berasal dari mikroorganisme lokal atau asli yang belum mendapat rekayasa gebetik kadang aplikasinya dalam pembuatan keju atau cheddar menjadi kurang efektif.b. Laktase Lactase adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah laktosa menjadi gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau produksi enzim laktase yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan terjadinya lactose intolerant yang mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti kram, banyak buang gas, atau diare) dalam saluraqn cerna selama proses pencernaan produk-produk susu. Secara komersial laktase digunakan untuk menyiapkan produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga dapat digunakan untuk membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih manis. Laktase biasanya diisolasi dari yeast (Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus sp.).c. Katalase Katalase adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers) atau sumber microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida menjadi air dan molekul oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses produksi keju.d. Lipases Lipase digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan memberikan flavour keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam lemak bebas yang diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri engolahan susu juga pada industri lainnya.e. Protease Protease adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan peptida dari senyawa-senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih sederhana (asam amino). Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah bromelin danpapain sebagai bahan pengempuk daging.f. Amilase Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat digunakan dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan sirup glukosa.g. Oksidoreduktase golongan enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa baik dehidrogenase maupun oksidase.h. Transferase Enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kapada senyawa lain.

i. Hidrolase Enzim yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik pemecahan ester, glikosida dan peptide.j. Liase Enzim yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.k. Isomerase Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.l. Ligase Enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.2.7 Struktur Enzim Beberapa reaksi kimia didalam tubuh mahluk hidup terjadi sangat cepat. Hal ini terjadi karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut. Bila zat ini tidak ada maka proses-proses tersebut akan terjadi lambat atau tidak berlangsung sama sekali. Zat tersebut di kenal dengan nama fermen/enzim. Menurut Kuhne (1878), enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti sesuatu dalam ragi. Menurut Mayrback (1952), enzim adalah senyawa protein yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel da jaringan mahluk hidup. Dari hasil penelitian dapat di simpulkan bahwa ENZIM adalah biokatalisator, yang artinya senyawa organik berupa protein bermolekul besar yang dapat mempercepat jalannya reaksi-reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Kebanyakan enzim yang terdapat didalam alat-alat atau organ-organ organisme hidup berupa larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah, cairan lambung dan cairan pangkreas. Pembentukan enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga pembentukannya akan mengalami hambatan jika sumber bahan baku ini berkurang. Beberapa enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti heksokinase, laktat dehidrogenase, endase dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik. Seperti protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat pengaruh pemanasan, gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh penambahan asam, basa dan pelarut organik tertentu. Denaturasi ini menyebabkan enzim menjadi tidak aktif atau tidak dapat bekerja. Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga, seng atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam. Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut haloenzim, tapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prostetiknya tidak menyatu. Bagian gugus prostetik yang lepas kita sebut koenzim, yang aktif seperti halnya gugus prostetik. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin (misal : vitamin B1,B2,B6, oniasindan biotin). Karena enzim itu suatu protein, konsekuensinya karakteristik biokimia enzim sama seperti karakteristik protein, yang disintesis oleh sel memerlukan DNA, bila rusak oleh lingkungan yang tidak mendukung seperti akibat suhu dan pH enzim dapat menurunkan barier energi aktivasi, sehingga reaksi dapat berlangsung dalam kondisi normal yang ada pada sel hidup. Enzim dapat mempercepat tingkat reaksi yang sebenarnya terjadi, tapi jauh lebih lambat.2.8 Sifat sifat enzim1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

2.9 Klasifikasi Enzim Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya A. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi. B. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk mencernakan substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis A. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

B. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. C. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. D. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

E. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil- CoA F. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P3. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya A. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. B. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan ase, namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.2.10 Faktor Yang Mempengaruhi Enzima. Suhu Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.o Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.o Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.o Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH) Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak. Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.o Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.o pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.o Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.c. Inhibitor Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.1. Inhibitor Kompetisi Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.2. Inhibitor Nonkompetisi Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.d. Konsentrasi Substrat Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.o Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.o Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.o Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

2.11 Spesifikasi Enzim Ada 2 teori mengenai cara kerja enzim, yaitu:o Teori gembok anak kunci (key-lock) Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.o Teori cocok terinduksi (induced fit). Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan irreversible.2.12 Peranan dan Fungsi Enzim Dalam KehidupanTerdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari enzim yakni :o Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.o Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).o Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigeno Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.o Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)o Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.o Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.o Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.o Fungsi Enzim Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi.

BAB IIIPENUTUP

3.1 Kesimpulan Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.3.2 Saran Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang membangun dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan ataupun saran yang membangun demi kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA

Pack, Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta. Prawirohartono, Slamet. 2004. Kimia Unutk SMA kelas XI. Bumi Aksara: Jakarta. Harminto, Sundowo. 2001. Biologi umum. Universitas terbuka. Jakarta. Patta, Muis. 2011. Kimia Organik. Sekolah Menengah Analis Kimia. Makassar. Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta. Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

BAB 1PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG ERITROSIT DAN LEUKOSIT 1.1. ERITROSIT Eritrosit merupakan tipe sel darah yang jumlahnya paling banyak dalam darah. Sebagian besar vertebrata mempunyai eritrosit berbentuk lonjong dan berinti kecuali mamalia (Guyton, 1976). Eritrosit berbentuk elips, pipih dan bernukleus yang berisi pigmen-pigmen pernafasan yang berwarna kuning hingga merah, yang disebut haemoglobin yang berfungsi mengangkut oksigen (Frandson, 1992). Eritrosit normal 5 juta-6 juta sel/cc. Jumlah eritrosit sangat bervariasi antara individu yang satu dengan yang lainnya. Jumlah eritrosit diperbanyak apabila terjadi perubahan dan atau pada waktu berada di daerah tinggi dengan tujuan menormalkan pengangkutan O2 ke jaringan (Sugiri, 1988). Jumlah eritrosit dipengaruhi oleh jenis kelamin, umur, kondisi tubuh, variasi harian, dan keadaan stress (Schmidt dan Nelson, 1990). Banyaknya jumlah eritrosit juga disebabkan oleh ukuran sel darah itu sendiri (Schmidt dan Nelson, 1990).1.2LEUKOSITLeukosit dalam darah jumlahnya lebih sedikit daripada eritrosit dengan rasio 1 : 700 (Frandson, 1992). Leukosit adalah bagian dari sel darah yang berinti, disebut juga sel darah putih. Di dalam darah normal didapati jumlah leukosit rata-rata 4000- 11.000 sel/cc. Jika jumlahnya lebih dari 11000 sel/mm3 maka keadaan ini disebut leukositosis dan bila jumlah kurang dari 4000 sel/mm3 maka disebut leucopenia. Fluktuasi jumlah leukosit pada tiap individu cukup besar pada kondisi tertentu seperti stres, umur, aktifitas fisiologis dan lainnya. Leukosit berperan penting dalam pertahanan seluler dan humoral organisme terhadap benda-benda asing. Jumlah leukosit lebih banyak diproduksi jika kondisi tubuh sedang sakit apabila dalam sirkulasi darah jumlah leukositnya lebih sedikit dibanding dengan eritrositnya (Pearce, 1989). Kimball (1988) menyatakan bahwa, sel darah putih berperan dalam melawan infeksi.Penurunan jumlah leukosit dapat terjadi karena infeksi usus, keracunan bakteri, septicoemia, kehamilan, dan partus. Menurut Soetrisno (1987), jumlah leukosit dipengaruhi oleh kondisi tubuh, stress, kurang makan atau disebabkan oleh faktor lain.

BAB IIISI

2.1.KELAINAN LEUKOSIT

Netrofiliaadalah kelainan jumlah netrofil atau diatas normal

Dijumpai pada :a.Infeksi akut(pneumonia,meningitis,dll)b.Infeksi local dengan penimbunan nanahc.Intoksikasi(zat kimia,urine dan sebagainya)

Netropenia adalah jumlah netrofil di bawahnormal, netropenia yang berat dimana tidak di jumpai granulosit dalam darah tepi,disebut agranulositosis.penyebabnya,seperti pada lekopeni,terutama leukemia akut,obat(iargactil,pyranidon),anemia aplastik,netropenia hipersplenik,dan idiopatikEosinofilia ialah jumlah eosinofil diatas normal.dijumpai pada :

a.Alergi(asthma bronchiale,uricaria,dan lain-lain)b.Infeksi parasit(schistosoiasis,thicinosis,dan lain-lain)c.sesudah penyinarand.penyakit Hodgkin,periarteritis,dan lain-lainEosinopenia ialah jumlah eosinofil di bawah dari normal.dijumpai pada :

a.Pemberian hormone/obat (kortikosteroid,adrenalin,ephedrine,insulin)b.stress,emosi,operasi,trauma dinginc.gangguan endokrin misalnya penyakit cushingd.lain-lain :anemia aplastikBasofilia ialah jumlah basofildiatas normal.di jumpai pada :

a.infeksi virus (smallpox,chickenpox, dan lain-lain)b.sesudah splenektoai pada anemia hemalitik kronik(kadang)Basofilopenia adalah keadaan tidak ada basofil.dapat disebabkan oleh alergi,hipertiroidisea,infark miokard,pemberian kortikosteroid yang lama,dan penyakit cushingLimfositosis adalah jumlah limfosit diatas normal dapat dijumpai pada :

a.infeksi akut(pertussins,hepatitis,monoakleosis infeksiosa)b.infeksi kronik (Tbc,sifilis congenital/sekunder)c.Bayi dan anak-anakd.dan lain-lainLimfopenia adalah jumlah limfosit dibawah dari normal :pansitopenia,pemberian adrenokrotikosteroid,penyakit jantung.Monositosis ialah jumlah monositdiatas normal .dapat dijumpai pada :

a.infeksi basil(TBC,endokarditis,subakut,dan lain-lain)b.infeksi protozoa(malaria,disentri amoeba kronik)c.penyakit Hodgkin dan lain-lain

2.2.KELAINAN ERITROSIT

Poikilositosisialah keadaan dimana populasi eritrosit tampil dengan bentuk yang bervariasi.biasanya polkilositosis biasanya bersamaan dengan anisositosis.meningkatnya poikilositosis sering menunjukkan adanya kelainan eritropoiesis yang disebabkan oleh defek sumsum tulang atau kelainan destruksi eritrosit.dalam situasi normal,suatu poikilosit merupakan penuaan eritrosit yang sejalan dengan kekuatannya.sebagian kecil dari membrannya terkelupas.dalam situasi yang abnormal,poikilositosis menjadi sedemikian nyata sehingga eritrosit berbentuk tetesan airmata ("teardrops").gambaran ini menjadi ciri dari eritropoiesis ekstrameduler.

1.sferofitsel ini adalah eritrosit yang tidak lagi berbentuk bikonkaf tetapi bentuknya bulat (sferik) dengan diameter kurang dari 6 um.dengan kata lain,volume sel berkurang sedang dindingnya menjadi lebihtebal.oleh sebab itu pada sediaan apus sel ini tampak tidak memiliki akromia sentral dan warna lebih atau sangat gelap dari warna normalnya,disebut mikrosperofit hiper kromik.kelainan bentuksel ini terjadi karena terganggunya fungsi membran sel.walaupun gangguan ini dapat disebabkan oleh banyak hal tetapi sperositosis sering dijumpai pada kelainan bawaan sperositosis herediter dimana terjadi kemacetan dalam mekanisme "sodium pump"nya gangguan lain adalah "immuneinduced hemolysis"2.sistositsistosit adalah eritrosit yang telah mengalami fragmentasi.sel ini dapat dijumpai pada banyak keadaan antara lain talasemia ,anemia hemolitik mikroangiopatik, dan sebagainya.pada sediaan apus dapat dilihat banyak macam "fragment",misalnya "hellment cell","sputnik cell","tringular cell".3.sel targetsel target adalah sel yang pipih dengan diameter besar dan kelihatan,sel ini dapat terlihat pada talasemia,penyakit obstruktif,penyakit sel sabit,dll4.sel bulan sabit ("sikle")"Sickle cell" adalah eritrosit yang bentuknya seperti bulan sabit atau clurit.sel ini dapat dijumpai pada "sickle cell disease",atau hemoglobinopati lainnya .5.creanated cellcrenate cell adalah eritrosit yang kelihatan dengan dinding "bergerigi" karena adanya tonjolan-tonjolan sitoplasma yang tumpul dan tersebar merata dipermukaan sel ,umumnya terjadi karena kesalahan teknik dalam pembuatan sediaan apus.6.akantositakantosit adalah eritrosit yang pada dindingnya terlihat tonjolan-tonjolan sitoplasma yanng runcing dan tersebar tidak merata di permukaan sel.sel ini bisa dilihat pada abetalipoproteinemia,sirosis hati,anemi hemolitik, dll7."teardrop cell"teardrop cell adalaheritrosityang bentuknya seperti tetesan air mata atau kelihatan seperti buah "pear", dapat dijumpai pada thalasemia,mielofibrosis,dll8.ovalosit/eliptositovalosit atau elliptosit adalaheritrositberbentuk lonjong,misalnya dilihat pada ovalositosis herediter

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KELAINAN SEL ERITROSIT DAN LEUKOSIT

Faktor-faktor yang mempengaruhi eritrosit dan leukosit yaitu :Umur,kondisi lingkungan danmusim.

2.3. PENYAKIT AKIBAT KELAINAN:Anemia, yaitu penyakit karena kurangnya sel darah merah.Leukimia, yaitu penyakit yang disebabkan oleh kelebihan produksi sel darah putih, penyakit ini biasanya disebut kanker darah.leucopenia,yaitu penurunan jumlah sel darah putih dalam darah.Secara umum, anemia adalah salah satu akibat dari:kekurangan darah dalam jumlah banyak kerusakan sel-sel darah merahkekurangan bahan dasar untuk membuat sel darah merah seperti hemoglobin yang disebabkan oleh defisiensi zat besikegagalan sumsum tulang untuk membuat sel darah merah dalam jumlah yang cukup besar.Faktor-faktor penyebab terjadinya anemia defisiensi zat besi adalah:Kurangnya zat besi dalam makanan yang dikonsumsiMalabsorbsi zat besi ( penyerapan zat besi yang tidak optimal) akibat diare kronis, pembedahan tertentu pada saluran pencernaan seperti lambung. Zat besi diabsorpsi dari saluran pencernaan. Sebagian besar, zat besi diabsorpsi dari usus halus bagian atas terutama duodenum. Bila terjadi gangguan saluran pencernaan, maka absorpsi zat besi dari saluran pencernaan menjadi tidak optimal. Hal itu menyebabkan kurangnya kadar zat besi dalam tubuh sehingga pembentukan sel darah merah terhambat.Kehilangan darah yang disebabkan oleh perdarahan menstruasi yang berat, luka, kanker dan perdarahan gastrointestinal akibat induksi obat. Kehilangan banyak darah tersebut menyebabkan terkurasnya cadangan zat besi dalam tubuh sehingga pembentukan sel darah merah terganggu.KehamilanSuplai zat besi ibu dialihkan ke janin untuk pembentukan sel darah merah janin. Hal itu menyebabkan ibu tersebut kekurangan zat besi.

BAB IIIPENUTUP

3.1.KESIMPULAN

KelainanJumlah eritrosit dipengaruhi oleh jenis kelamin, umur, kondisi tubuh, variasi harian, dan keadaan stress (Schmidt dan Nelson, 1990). Banyaknya jumlah eritrosit juga disebabkan oleh ukuran sel darah itu sendiri (Schmidt dan Nelson, 1990).jumlah leukosit dipengaruhi oleh kondisi tubuh, stress, kurang makan atau disebabkan oleh faktor lain.

3.2. DAFTAR PUSTAKA

http://jumranadilla.blogspot.com/2012/06/faktor-faktor-yang-mempengaruhi.htmlhttp://www.katsanakes.com/search/label/Hematologi