macam-macam protein

33
Macam Asam Amino Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Contoh struktur dari beberapa asam amino Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH 3 ) sebagai rantai samping. TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO No Nama Singkatan 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 Alanin (alanine) Arginin (arginine) Asparagin (asparagine) Asam aspartat (aspartic acid) Sistein (cystine) Glutamin (Glutamine) Asam glutamat (glutamic acid) Glisin (Glycine) Histidin (histidine) Isoleusin (isoleucine) Leusin (leucine) Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu

Upload: gerry-pentagon

Post on 30-Oct-2014

171 views

Category:

Documents


2 download

DESCRIPTION

biokimia

TRANSCRIPT

Page 1: macam-macam protein

Macam Asam Amino

Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda.

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.

TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO

No Nama Singkatan

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

15

Alanin (alanine)

Arginin (arginine)

Asparagin  (asparagine)

Asam aspartat (aspartic acid)

Sistein (cystine)

Glutamin (Glutamine)

Asam glutamat (glutamic acid)

Glisin (Glycine)

Histidin (histidine)

Isoleusin (isoleucine)

Leusin (leucine)

Lisin (Lysine)

Metionin (methionine)

Fenilalanin (phenilalanine)

Prolin (proline)

Ala

Arg

Asn

Asp

Cys

Gln

Glu

Gly

His

Ile

Leu

Lys

Met

Phe

Pro

Page 2: macam-macam protein

16

17

18

19

20

Serin (Serine)

Treonin (Threonine)

Triptofan (Tryptophan)

Tirosin (tyrosine)

Valin (valine)

Ser

Thr

Trp

Tyr

Val

1. Alanin (Ala)

Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin

Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.

2. Arginin (Arg)

Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.

Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

3. Asparagin (Asn)

Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.

Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.

Page 3: macam-macam protein

Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagina

4. Asam aspartat (Asp)

Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.

Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.

Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

5. Sistein (Cys)

Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.

Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas .

6. Glutamine (Gln)

Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.

Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.

Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat.

7. Asam glutamate (Glu)

Page 4: macam-macam protein

Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).

Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.

Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.

8. Glisin (Gly)

Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.

Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina.

Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

9. Histidin (His)

Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.

10. Isoleusin (Ile)

Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusin hidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat

Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

11. Leusin (Leu)

Page 5: macam-macam protein

Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.

12. Lisin (Lys)

Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.

Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam amino ini.

13. Metionin (Met)

Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.

Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).

14. Fenilalanin (Phe)

Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.

Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.

Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam

Page 6: macam-macam protein

amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.

15. Prolin (Pro)

Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.

Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.

16. Serine (Ser)

Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.

Fungsi biologi dan kesehatan:

Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.

Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.

Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota

17. Treonin (Thr)

Page 7: macam-macam protein

Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia.

Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.

Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.

18. Tritofan (Trp)

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).

Fungsi biologi dan kesehatan:

Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).

19. Tirosin (Tyr)

Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.

Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).

Fungsi biologi dan kesehatan:

Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin.

Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.

Page 8: macam-macam protein

Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.

20. Valin (Val)

Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).

Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif.

Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

Asam amino esensial

Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.

Berikut ini adalah daftar asam amino esensial.

Asam amino esensial Struktur

Page 9: macam-macam protein

Histidine

Isoleucine

 

Leucine

Lysine

Methionine

Phenylalanine

Threonine

 

Page 10: macam-macam protein

Tryptophan

 

Valine

 

 

Asam amino non esensial

Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial.  

Asam amino non esensial Struktur

Alanine

Arginine*

Asparagine

Page 11: macam-macam protein

Aspartic acid

Cysteine*

Glutamic acid

 

Glutamine*

Glycine

Proline*

Page 12: macam-macam protein

Selenocysteine*

Serine*

Taurine*

Tyrosine*

Ornithine*

Peptida sebagai Rantai ProteinKata Kunci: senyawa proteinDitulis oleh Zulfikar pada 22-11-2010

Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida yang disebut dengan ikatan peptida. Ikatan kovalen ini terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus α amino dari molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. Secara sederhana mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat Gambar 14.26.

Page 13: macam-macam protein

Gambar 14.26. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein

Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.

Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk bebas.

Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.

Peptida atau polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif penyusun hormon yang memiliki aktifitas biologis dalam tubuh manusia, seperti pada hormon insulin, glukagon dan kortikotropin.

Insulin mengandung dua rantai polipeptida, satu polipeptida mengandung 30 residu asam amino dan yang lain mengandung 21 residu asam amino. Kortikotropin mengandung 39 residu asam amino dan hormon oksitosin hanya mengandung 9 residu asam amino.

Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut (Gambar 14.27) ; enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein kontraktil atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan protein pengatur.

Page 14: macam-macam protein

Gambar 14.27. Skema penggolongan Protein berdasarkan fungsinya

Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.

Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.

Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot, perhatikan Gambar 14.28.

Page 15: macam-macam protein

Gambar 14.28. Mioglobin yang mendistribusikan oksigen ke otot

Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel.

Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.

Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel.

Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.

Page 16: macam-macam protein

Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Selain penggolongan juga sering dilakukan sebagai sebagai protein serabut atau dan protein globular.

Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti pada Bagan dibawah.

Bagan 14.29. Struktur primer sederhana yang disusun oleh 4 jenis asam amino

Struktur yang kedua adalah struktur sekunder. Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu: D-heliks dan β-sheet (lembaran). Gambar 14.30 menunjukkan protein dengan struktur sekunder dengan bentuk α-heliks.

Gambar 14.30. Protein dengan struktur α-heliks

Page 17: macam-macam protein

Struktur protein sekunder dalam bentuk βsheet. Untuk mengenal dan mudah dalam mengidentifikasi dan membedakan kedua struktur, maka bentuk disajikan pada Gambar 14.31 pada halaman berikut.

Gambar 14.31. Protein dengan struktur sekunder

Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan contoh struktur tersier.

Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis lihat Gambar 14.32, dimana seluruh interaksi antar struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.

Gambar 14.32. Struktur tersier dari protein Globular

Page 18: macam-macam protein

Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk globular.

Jenis protein ini memiliki peran sebagai penyangga dan sebagai pelindung. Untuk struktur fiber disajikan pada Gambar 14.33, di bawah ini.

Gambar 14.33 Struktur tersier untuk protein fiber

Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.

Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun peran dan fungsinya. Molekul protein kuartener ditampilkan pada Gambar 14.34. Pembentukan struktur kuartener protein menyebabkan bagian nonpolar protein tidak terpapar pada lingkungan yang berair.

Gambar 14.34. Gambar struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin

Sehingga protein yang memiliki bagian nonpolar yang panjang dapat larut dalam air. Hemoglobin merupakan contoh protein yang membentuk struktur kuartener dengan 4 subunit (2 sub unit α dan 2 subunit β). Beberapa protein menjadi aktif ketika membentuk

Page 19: macam-macam protein

struktur kuartener, namun ada juga protein yang aktif ketika struktur kuartenernya terdisosiasi menjadi subunitnya.

Pembentukan keempat struktur protein dapat disarikan ke dalam bagan pada Gambar di bawah ini.

Gambar 14.35. Mekanisme pembentukan struktur tersier dari tahapan yang sederhana

Denaturasi protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya. Denaturasi ini dapat disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya pemanasan, suasana asam atau basa yang ekstrim, kation logam berat dan penambahan garam jenuh.

Pemanasan dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka.

Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi.

Perubahan pH yang sangat ekstrim akhibat penambahan asam kuat atau basa kuat akan merusak interaksi ionik yang terbentuk antar gugus R polar dari asam amino penyusun protein. Hal ini juga berakhibat sama pada perusakan struktur protein. Kehadiran ion logam berat dapat memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan tekukan – tekukan yang dibentuk oleh polipeptida dalam membangun struktur protein, lihat Gambar 14.36.

Page 20: macam-macam protein

Gambar 14.36. Pemanasan telur ayam merupakan contoh denaturasi protein

Penambahan larutan garam encer pada protein globular akan meningkatkan kelarutan protein. Beberapa interaksi hidrofilik antara molekul protein dan air akan semakin kuat dengan kehadiran garam pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting in. Namun apabila larutan garam pekat yang ditambahkan maka kelarutan protein akan menurun. Kehadiran garam pada konsentrasi tinggi menyebabkan peristiwa solvasi air pada molekul protein berpindah ke garam sehingga menurunkan tingkat kelarutan protein. peristiwa ini disebut salting out.

Beberapa jenis protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah terdenaturasi akan kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini menyebabkan terhambatnya beberapa jenis reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim atau hormon yang bersangkutan.

Apabila berada pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi akan dapat mengalami renaturasi atau penyusunan kembali struktur protein yang meliputi struktur sekunder, tersier dan kuartenernya.

Peristiwa denaturasi protein dapat kita jumpai dalam kehidupan sehari – hari, seperti saat kita memanaskan putih telur, sterilisasi peralatan gelas dengan autoclave, dan sebagainya perhatikan kembali Gambar 14.36 di atas.

Struktur dan Fungsi Protein

Selasa, September 11, 2012  Biokimia  1 comment

Page 21: macam-macam protein

Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan di dalam sel makhluk hidup

dan merupakan 50 persen atau lebih dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang

sangat bervariasi yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein

diantaranya sebagai katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem

transpor, dan respon kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari

informasi genetik masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri (Campbell

et al., 2009; Lehninger et al., 2004). Protein dan gen memiliki hubungan yang sangat

dekat dimana kode genetik berupa DNA dienkripsi dalam bentuk kromosom yang

selanjutnya kode genetik tersebut ditranslasikan menjadi protein melalui serangkain

mekanisme yang melibatkan RNA dan ribosom (Vo-Dinh, 2005).

PENYUSUN PROTEIN

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang disebut

polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam amino adalah

molekul organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian

pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1). Pada keempat

pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan

berbagai gugus yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R disebut juga sebagai Rantai

samping yang berbeda dengan gugus amino. (Campbell et al., 2009).

Gambar 1. Struktur umum asam amino (Lehninger et al., 2004).

Page 22: macam-macam protein

Gambar 2. Level dari struktur protein (Berg et al., 2006).

Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan, dan memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau menjadi komponen suatu sel (Lehninger et al., 2004; Vo-Dinh, 2005). Di dalam protein tersusun 20 macam asam amino yang memiliki karakteristik yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri rantai sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain asam amino bersifat polar (serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-polar (glisin, alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan); bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan glutamat). Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu asam amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).

STRUKTUR PROTEIN

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur

yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang

berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan

bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami

pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein

meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener

(Gambar 2).

Page 23: macam-macam protein

 Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).

 Gambar 4. Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino

yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak

terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara

gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan

peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat

menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009). 

Page 24: macam-macam protein

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan

oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang

polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated (Gambar 5

dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat

secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Gambar 5. Struktur sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).

 Gambar 6. Struktur sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu

ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida

empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Page 25: macam-macam protein

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear

rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel

(Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk

konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi

pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan

hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua

daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur

asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9

(Murray et al, 2009).

 Gambar 7. Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

 Gambar 8. Bentuk konformasi pararel (Berg, 2006). 

Page 26: macam-macam protein

Gambar 9. Bentuk konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino (Lehninger et al., 2004).

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola

struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai

samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan

konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder.

Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik,

ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat

penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di

bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino

yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan

dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

 Gambar 10. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada bakteri Paracoccus

denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).

Page 27: macam-macam protein

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein

dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur

tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan

dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan

hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein

multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik

dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Gambar 11)

(Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

  Gambar 11. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.