enzimas (parte i) bioquímica para enfermagem prof. dr. didier salmon msc. daniel lima
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Enzimas (Parte I)Bioquímica para Enfermagem
Prof. Dr. Didier SalmonMSc. Daniel Lima
Vida e Energia
• Condições fundamentais da vida– Autorreplicação– Catalisar reações químicas com eficiência e seletividade
• Enzimas
C12H22O12 + 12O2 11H2O + 12CO2 (DG’º <<< 0)
– Na cozinha = reação não ocorre– Adicionando Enzimas = ocorre em segundos
• Papel central no metabolismo
Catalisadores
Catalisadores aceleram a velocidade de uma reação química sem serem consumidos no processo. Como
suas concentrações permanecem constantes eles são eficientes em pequenas quantidades
• Enzimas: catalisadores biológicos.– Catalisam reações em condições compatíveis com a vida
• CO2 + H2O ↔ H2CO3 – Não catalisada V = 1,3 x 10-1 (s-1) – Catalisada pela Anidrase carbônica V = 7,7 x 10+6 (s-1)
• Aumentos de 5 a 17 ordens de grandeza na velocidade da reação
Qual a natureza das enzimas?• James Sumner, em 1926, isolou e cristalizou a urease
– Uma proteína
• Northrop e Kunitz cristalizaram a pepsina, a tripsina e outras enzimas digestivas, todas proteínas
• Todas as enzimas são proteínas? NÃO – RNAs catalíticos
Ribozimas• RNAs catalíticos são conhecidos
como ribozimas
Grupos Adicionais• Algumas enzimas necessitam de grupos químicos adicionais
– Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ou Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica complexa (Vitaminas!)
– Grupo Prostético: se liga muito firmemente a enzima
Enzima + cofatores = holoenzimaParte proteica = apoenzima
Heme – Grupo Prostético
Citocromo c Oxidase
Como as enzimas se estruturam?
A ligação peptídica
Como as enzimas se estruturam?
Sítio Ativo
Quimiotripsina