enzim akbid paramata kabupaten muna
TRANSCRIPT
OLEH :Dr MUH MARLIN
Asal : bios-chemis = the chemistry of living thing
Ilmu yang mempelajari susunan kimia sel, sifat senyawa serta reaksi kimia yang terjadi dalam sel, senyawa – senyawa yang menunjang aktivitas organisme hidup sertaenergi yang dihasilkan atau diperlukan
Untuk pengembangan pengetahuankedokteran antara lain :
1. mensintesis, mengisolasi sertamemurnikan zat- zat yang digunakansebagai obat
2. Pembuatan senyawa diagnostik untukberbagai penyakit
Air : merupakan komponen terbesar ± 55 %
Senyawa organik : terdiri dari karbohidrat 5 %, lipid 15 % dan protein 15% yang dibedakanmenjadi :
1. Senyawa struktural2. Senyawa non struktural
Senyawa anorganik : terdiri dari mineral 5 % yang terdiri dari kation dan anion
Asal kata : en-zyme yang artinya dalam ragi, dimana berhubungan dengan aktivitas ennzimdalam ragi
Enzim merupakan zat yang mempercepatterjadinya reaksi kimia tetapi tidak ikut bereaksi
Enzim merupakan biokatalis yang disintesis oleh organisme hidup
Struktur enzim berupa protein sehingga bersifatthermolabil, dann dapat dirusak oleh logam berat
Aktivitas enzim pada umumnya bersifat spesifik
Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengansatu zat atau kelompok zat yang disebutsubstrat, untuk mengkatalisa semacam reaksitertentu.
Karena spesifisitas ini, enzim sering diberi namadengan menambahkan akhiran “ase” terhadapnama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisa gangguan urea)
Namun tidak semua enzim diberi nama sepertiitu, suatu sistem klasifikasi dikembangkandidasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim:
The International Union of Biochemistry menetapsebuah sistem enzim dan diklasifikasikan :* 6 kelas besar* beberapa Sub kelas* Sub-sub kelassehingga sebuah enzim ditetapkan menjadiangka empat digit, digit keempatmengidentifika-si sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol : NAD Oksidoreduktase dilambangkan denganangka 1.1.1.1
Oksido-reduktase Transferase Hidrolase Liase Isomerase Ligase
Catatan : Kelas liase dan hidrolase tidak memerlukan ko-
enzim untuk aktivitasnya Enzim- enzim dalam saluran cerna seluruhnya
merupakan hidrolase
Golongan enzim yang bekerja mengkatalisisreaksi oksidasi-reduksi diantara 2 substrat
Reaksi : Sr + S´o So + S´r
Contoh :1. Alkohol dehidrogenase2. Glutamat dehirogenase3. Sitokrom oksidase4. Katalase
Golongan enzim yang bekkerjamengkatalisis reaksi pemindahan gugus (G) selain hidrogen diantara sepasang substrat
Reaksi : S-G + S´ S + S´-G
Contoh :1. Asil transferase2. Gliseril transferase
Golongan enzim yang bekerjamengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan ester, eter, peptida, glikosil dan lain- lain
Contoh :1. Pepsin2. Renin3. Plasmin 4. Tripsin5. Kemotripsin dll
Golongan enzim yang bekerja mengkatalisispembuangan gugus dari substrat denganmekanisme lain selain hidrolisis denagnmeninggalkan ikatan rangkap
Reaksi : x-C-C-y x-y + -C=C-
Contoh :1. Aldolase2. Fumarase
Golongan enzim yang bekerjamengkatalisis interkonvensi isomer- isomer optik, geometrik atau posisi
Contoh : 1. Alanin rasemase/ epimerase2. Retinen isomerase
Golongan enzim yang bekerjamengkatalisis penggabungan 2 senyawadiikuti oleh pemecahan ikatan pirofosfatddari ATP atau senyawa sejenis
Contoh :1. Suksinat tiokinase2. Glutamin sintetase3. Asetyl-SKoA karboksilase
Merupakan senyawa organik yang diperlukanuntuk aktivitas suatu enzim misalnya :
1. NAD diperlukan untuk aktivitas enzim Laktatdehidrogenase
2. KoASH diperlukan untuk aktivitas enzim tiokinase
3. Pirodoksal fosfat untuk aktivitas enzimtransaminase
Koenzim bersifat thermostabil Gabungan enzim + Ko-enzim = holoenzim
Ko-enzim yang turut dalam pemindahan gugus non hidrogen misalnya : ko-ASH, Tiamin Pirofosfat(TPP), Pirodoksal fosfat
Ko-enzim yang turut dalam pemindahan hidrogenmisalnya : NAD, NADP dan FAD
Catatan :Proses sintesis cenderung menggunakan ko-enzimNADPH seperti pada sintesis asam lemak atay sterol sedangkanproses degradasi cenderubg menggunakanNADH seperti pada glikolisis atau oksidasi asamlemak
Pengukuran aktivitas enzim dilakukandengan cara mengukur kecepatan reaksienzimatik dari suatu substrat yang bereaksiatau produk yangh dihasilkan
Keberadaan enzim dalam sel mempuinyaitempat tersendiri di bagian sel itu sendiri, misalnya : Enzim glikolisis Embden Meyerthoff : di sitoplasma Enzim siklus crebs : di matriks mitokondria Enzim rantai respirasi : di membran dalam
mitokondria Mitokondria dinamakan juga “pusat energi “
karena mengekstrak energi dari zat makanan dan menangkap energi yang dilepaskan oleh proses oksidatif berbentuk ATP
Reaksi enzimatik dapat digambarkansebagai berikut :
E + S E-S E + P
E : EnzimS : SubstratE-S : Kompleks Enzim-SubstratP : Produk
Model fischer/ model kaku Model ini mengumpamakan pasangan enzim
dan substrat seperti kunci gembok dan anakkunci
Model ini digunakan untuk menerangkan kerjainhibitor kompetitif tetapi sulit untuk inhibitor non kompetitif
Model koschland Model ini berkebalikan dengan model fischer,
bersifat lebih lentur karena terdapat unsur-unsur pengatur kelenturan molekul enzim
Dipengaruhi oleh :
1. Suhu2. Faktor keasaman3. Ada tidaknya senyawa inhibitor4. Faktor perusak enzim5. Kadar enzim6. Kadar substrat
Diawali pada suhu O ºc dimana partikel enzim tidakbergerak
Setiap kenaikan 10 ºc akan menaikkan kecepatanreaksi 2 kali lipat samai suhu optimum tercapai
Suhu optimum adalah suhu dimana kecepatan reaksipaling optimal
Jika suhu dinaikkan terus melebihi suhu optimum maka kecepatan reaksi akan berkurang akibat enzimmengalami inaktrivasi dan denaturasi
Umumnya enzim mempunyai pH optimum antara 5-9 kecuali pepsin lambung
Pada pH optimum terjadi reaksi maksimalantara enzim (E-) dan subtrat (SH+)
Pada pH asam, makin banyak molekul E mengikat H membentuk EH
Pada pH basa, makin banyak molekul SH+ terurai menjadi S + H
Senyawa inhibitor dibagi menjadi 2 yaitu :
Inhibitor kompetitif
Inhibitor non kompetetif
Mempunyai molekul mirip dengan substrat yang sebenarnya
Enzim ‘ salah tangkap’
Contoh : malonat adalah inhibitor bagi substratsuksinat
Pengaruh inhibitor jenis ini tergantung padakonsentrasi inhibitor dan substrat
Pengaruh inhibitor ini dapat dihilangkan dengan caramenambah jumlah substrat dalam jumlah yang besar
Inhibitor ini bekerja tidak bergantung padakadar substrat
Inhibitor akan bergabung dengan enzim dansubstrat sehingga membentuk kompleks E-S-I yang bersifat inaktif
Contoh : ion logam berat (Cu, Hg, Ag)
Logam berat menyebabkan inhibisi yang bersifat irreversibel karena merusak molekulenzim
Contoh : sinar ultraviolet, senyawa oksidator
Sinar ultraviolet dapat merusak strukturprotein enzim
Oksidator dapat menyebabkna inaktivasienzim. Tetapi dapat kembali akttif biladiberikan reduktor
Kadar enzim berbanding lurus dengankecepatan reaksi
Semakin besar enzim, makin besar pula kecepatan reaksi enzimatik
Pada kadar substrat yang dinaikkan makakecepatan reaksi akan naik pula hinggamencapai kadar optimum
Setelah kecepatan maksimal tercapai, makapenambahan substrat tidak lagimeningkatkan keecepatan reaksi
TERIMA KASIH