Download - Protein Rara
BAB I
I.1 Latar Belakang
Protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh karena zat ini
berfungsi sebagai sumber energi dalam tubuh serta sebagai zat pembangun dn pengatur.
Protein adlaah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Molekul
protein mengandung unsur-umsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang mengandung unsur logam
seperti besi dan tembaga (Winarno, 1992).
Protein merupakan suatu polipeptida dengan BM yang sangat bervariasi dari 5000
samapi lebih dari satu juta karena molekul protein yang besar, protein sangat mudah
mengalami perubahan fisis dan aktivitas biologisnya. Banyak agensia yang menyebabkan
perubahan sifat alamiah dari protein seperti panas, asam, basa, solven organik, garam, logam
berat, radiasi sinar radioaktif (Sudarmadji, 1996).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein
merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan
oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa
DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan
ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino
proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi
penuh secara biologi.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein
dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan
dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan
menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri
massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular
dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa
menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan
satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari
protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-
alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur
sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-
350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang
lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida
yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen
penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis
masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan
struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur
kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.
I.2 Tujuan
1. Agar mahasiswa dapat lebih memahami struktur dari protein
2. Agar mahasiswa dapat mengetahui manfaat dan kekurangan dari protein
I.3 Manfaat
1. Mahasiswa dapat memahami struktur protein
2. Mahasiswa dapat mengetahui manfaat dan kekurangan dari protein
BAB II
II.1 TINJAUAN PUSTAKA
Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks.
Meskipun protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk dapat
berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu yang sangat presisi
sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena strukturnya yang unik dan presisi itulah maka
protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda satu dengan lainnya. Struktur protein
memiliki tingkatan, kita akan melihat bagaimana asam amino sebagai monomer penyusun
protein tersusun sehingga membentuk struktur protein.
Pembentukan Protein
Asam 2-amino karboksilat atau asam α-amino karboksilat. Secara umum memiliki struktur
sebagai berikut:
Molekul Asam Amino
Dimana R adalah gugus samping mulai dari yang paling sederhana –H (glycine | gly)
hingga yang memiliki gugus samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di bawah ini
adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R ada yang bersifat netral,
bermuatan positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.
Struktur 20 asam amino penyusun protein
Asam amino (selanjutnya disebut AA saja) dapat membentuk rantai karena gugus
amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH) pada AA lainnya.
Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika rantainya relatif pendek (<10 AA)
biasa disebut oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau protein (sekitar 50 –
2000 residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida
Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA
penyusun polipeptida disebut residu.
Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2
(disebut N terminal) hingga yang memiliki gugus –COOH bebas (C terminal).
Struktur Molekul Polipeptida
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa
disebut gugus samping.
STRUKTUR PROTEIN
Protein, seperti halnya suatu molekul DNA, merupakan polimer yang linear dan tidak
bercabang. Subunit protein monomeriknya disebut asam amino dan polimer yang dihasilkan
atau polipeptidanya, jarang yang panjangnya melebihi 2000 unit. Struktur protein bersifat
hirarki, yaitu protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari
tahapan di bawahnya. Adapun protein terdiri dari empat struktur yaitu :
1. Struktur Primer
Struktur Primer Protein
Struktur primer protein
2. Struktur Sekunder
Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur
yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu
alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.
Gambar 2.6
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Struktur Sekunder Protein
Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘
ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah
putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri
atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara
atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen,
namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian
rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.
Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian
tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.
3. Struktur Tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering
padat, berbentuk globuler.
Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)
Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase
Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat
sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar
gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:
a. Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2
tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
Ikatan Ionik
b. Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan
hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada
gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang
bisa membentuk ikatan hidrogen.
Ikatan hidrogen
c. Gaya Dispersi Van Der Waals
Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup
panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan
dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.
Ikatan Van Der Waals
d. Jembatan Sulfida
Jembatan Disulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida
dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat
dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.
4. Struktur Quartener
Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi
dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika
suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer
untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan
homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin
yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.
Struktur Quartener Protein Hemoglobin
Perlu diketahui bahwa beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia
tidak memiliki struktur quartener.
Struktur kuaternair adalah melibatkan asosiasi dua atau lebih polipeptida, masing-
masing terlipat menjadi struktur tersier, menjadi protein multisubunit. Tidak semua protein
membentuk struktur kuaternair. Hanya protein yang mempunyai fungsi kompleks yang
memiliki struktur ini termasuk beberapa protein yang terlibat dalam ekspresi gen.
Sintesis
Protein digabungkan dari asam amino menggunakan informasi dalam gen. Setiap
protein memiliki urutan asam amino unik yang ditetapkan oleh nukleotida. Dengan kode
genetika maka kumpulan tiga set nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga
nukleotida membentuk asam amino, misalnya Aug (adenine - urasil - guanin) adalah kode
untuk methionine.
Karena DNA berisi empat nukleotida, total jumlah kemungkinan kodon adalah 64.Oleh
karena itu, ada beberapa kelebihan dalam kode genetik, dan beberapa asam amino dapat
ditentukan oleh lebih dari satu codon. Kode gen DNA yang pertama di transkripsi menjadi pra
- messenger RNA (mRNA) oleh enzim seperti RNA polymerase. Sebagian besar organisme
maka proses pra-mRNA (juga dikenal sebagai dasar transkrip) menggunakan berbagai bentuk
pasca transcriptional modifikasi untuk membentuk mRNA matang, yang kemudian digunakan
sebagai template untuk sintesis protein oleh ribosome. Dalam prokariotik mRNA yang dibuat
bisa digunakan segera, atau diikat oleh ribosome setelah dipindahkan dari inti sel. Sebaliknya,
eukariotik membuat mRNA di inti sel dan kemudian memindahkan ke sitoplasma, dimana
sintesis protein yang kemudian terjadi. Laju sintesis protein yang lebih tinggi dapat terjadi di
prokaryotes maupun eukariotik yang dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.
Proses yang sintesis protein dari mRNA template dikenal sebagai translasi/terjemahan.
MRNA yang diambil ke ribosome kemudian membaca tiga nukleotida dan mencocokan kodon
dengan pasangan antikodonnya yang terletak pada RNA transfer yang membawa asam amino
sesuai dengan kode kodon. Enzim aminoacyl tRNA synthetase menyusun molekul tRNA
dengan asam amino yang benar. Polipeptida berkembang yang sering disebut rantai peptida.
Protein selalu dibiosintesiskan dari N-terminal ke C-terminal.
Ukuran panjang sintesis protein dapat diukur dengan melihat jumlah asam amino yang
berisi dengan total massa molekul, yang biasanya dilaporkan dalam unit daltons (identik
dengan unit massa atom), atau turunan unit kilodalton (kDa). Yeast protein rata-rata
panjangnya adalah 466 asam amino dan 53 kDa di massa. Protein terbesar adalah titins,
komponen dari otot sarkomer, dengan massa molekular hampir 3.000 kDa, dan total panjang
hampir 27.000 asam amino.
Fungsi Protein
Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk
hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok
besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular.
Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah dinding batu-batanya.
Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai pelindung, sebagai contoh a
dan b-keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku. Sedangkan protein struktural lain
ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.
Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya
polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking
dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi
kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu
metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu
sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami
kerusakan
Akibat Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein
menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus
sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein
bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:
1. Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.
Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya
busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga
menimbulkan odem.
2. hipotonus (lemah otot)
3. gangguan pertumbuhan
4. hati lemak
5. Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.
BAB III
III.1 KESIMPULAN
1. Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks
yang hanya tersusun atas 20 jenis asam amino.
2. Tiga bentuk struktur protein yaitu strukur primer, strukur sekunder dan struktur
tersier
3. Kekurangan Protein bisa berakibat fatal: Kerontokan rambut, hipotonus (lemah
otot), gangguan pertumbuhan, hati lemak, dan Kekurangan yang terus menerus
menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.
4. Manfaat protein; Sumber energi, Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan,
Sebagai sintesis, hormon, enzim, antibodi, dan Pengatur keseimbangan kadar asam
basa dalam sel.
DAFTAR PUSTAKA
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein
http://kimiadahsyat.blogspot.com/2009/07/protein-dan-asam-amino.html
http://www.ad4msan.com/2009/05/protein.html
http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/
http://www.chem-is-try.org/artikel_kimia/biokimia/struktur_protein_antibodi_bermuka_dua/