Download - Laporan Dkk Kelompok 6-sintesa protein
LAPORAN DISKUSI KELOMPOK
SINTESIS PROTEIN
KEDOKTERAN GIGI BLOK 1 - IKD SEL
SEMESTER 1
TAHUN AKADEMIK 2013/2014
OLEH:
KELOMPOK 6
HERMAN JAYA ATMAJA 2013.07.0.0016KEVIN ANGGORO PUTRA 2013.07.0.0061FRISCA MARIA TINDAON 2013.07.0.0004EVA DEWI KUMARA 2013.07.0.0023AJENG PRIYAHITA 2013.07.0.0040NEVISYAH PUTRI WIDHIYARTI 2013.07.0.0053LIDYA CHANDRA LUKITA 2013.07.0.0064ISNAINY NURLAILY 2013.07.0.0073FITRI WAHYU RAHMAWATI 2013.07.0.0082AYU DWI SUKMAWATI 2013.07.0.0093NATASYA ANIKE PUTRI 2013.07.0.0102
UNIVERSITAS HANG TUAH
FAKULTAS KEDOKTERAN GIGI
SURABAYA
2013
BAB I
PENDAHULUAN
I.1. LATAR BELAKANG
Kita sebagai manusia pasti membutuhkan makanan. Makanan yang kita
makan bermacam-macam, baik daging, sayuran, maupun buah-buahan. Makanan
yang kita makan pasti akan mengalami proses pencernaan pertama kali didalam
mulut. Pencernaan yang terjadi didalam mulut menggunakan kelenjar saliva yang
mengandung enzim amilase. Enzim amylase ini memiliki fungsi sebagai pengurai
glikogen dalam makanan yang kita makan menjadi glukosa, senyawa karbohidrat
yang lebih sederhana. Enzim amilase ini terbentuk dari proses sintesis protein yang
dibentuk di sel-sel asini. Di dalam sel-sel asini ini, terdapat inti sel yang mengandung
DNA yang dapat menghasil enzim amilase tersebut.
I.2. PETA KONSEP
DNA
DNA DOUBLEHELIX
tRNA
ENZIM AMILASE
ASAM AMINO
PROTEIN
dRNA
REPLIKASI
TRANSLASI
TRANSKRIPSI
SEL-SEL ASINI
I.3. JABARAN PEMICU
Stevanie adalah mahasiswa FKG UHT yang sedang menjalani praktikum
tentang pengukuran kadar protein saliva. Kelompoknya mendapat tugas mengukur
kadar enzim amilase pada saliva. Dalam percobaan tersebut ia memperoleh saliva
dengan cara mengumpulkan saliva setiap anggota kelompoknya yang diperoleh
dengan cara mengunyah permen parafin untuk merangsang sekresi saliva yang
berasal dari sintesis di sel-sel asini kelenjar saliva. Enzim amilase merupakan salah
satu protein yang terdapat dalam saliva. Enzim amilase memiliki peranan yang
sangat penting dalam rongga mulut.
I.4. LEARNING ISSUE
I.3.1. Kelenjar Saliva
a. Definisi
b. Letak
c. Fungsi
d. Struktur
e. Komponen
f. Macam-macam
I.3.2. Sintesis Protein
a. Macam-macam Protein
b. Proses
c. Lokasi
d. Regulasi Pengendalian Sintesis Protein
I.3.3. Enzim Amilase
a. Fungsi
b. Macam-macam
BAB II
PEMBAHASAN
II.1. KELENJAR SALIVA
II.1.1. DEFINISI KELENJAR SALIVA
Kelenjar saliva atau kelenjar ludah pada mamalia adalah kelenjar yang
mempunyai kelenjar eksokrin, yaitu kelenjar yang mempunyai saluran sendiri, yang
memproduksi air liur. Kelenjar ini juga menyekresi amilase, enzim yang memecah
karbohidrat menjadi maltosa. Pada organisme lain seperti serangga, kelenjar ini
digunakan untuk memproduksi protein yang penting secara biologis, seperti sutera
atau lem. Pada kelenjar saliva lalat mengandung kromosom politenol yang berguna
dalam riset genetik.
II.1.2 LETAK KELENJAR SALIVA
Kelenjar saliva ini pada manusia terdapat dibawah lidah.
II.1.3. FUNGSI KELENJAR SALIVA
Fungsi kelenjar saliva adalah untuk menghasilkan atau memproduksi
saliva,sedangkan saliva sendiri memiliki fungsi untuk membantu proses
pencernaan,penelanan,pelarut,pelumas,pemisah makanan,aksi
pembersih,membantu proses bicara,dan sebagai sistim buffer.Selain itu saliva juga
berfungsi sebagai pelindung gigi dari karies.
II.1.4. STRUKTUR
Kelenjar saliva dibagi menjadi, yaitu kelenjar saliva mayor dan minor
1. Kelenjar Saliva Mayor :
a. Kelenjar Parotid
Kelenjar saliva terbesar terletak agak kebawah dan didepan telinga dan
membawa melalui duktus parotis menuju papita yang terletak berhadapan dengan
gigi molar ke-2. Kelenjar parotid merupakan kelenjar saliva terbesar yang
memberikan 60-65%dari total saliva. Sekresi utama kelenjar parotid berupa serosa.
b. Kelenjar Subsmaksilar (Submandibullar)
Kelenjar ini kurang lebih sebesar kacang kapri, terletak dipernukaan dalam
pada mandibullar serta membuka melalui duktus wharton. Kelenjar ini memiliki
ukuran setengah dari ukuran kelenjar parotis. Kelenjar subsmaksillar merupakan
kelenjar yang memberikan 20-30% dari total saliva. Sekresinya berupa campuran
cairan serosa dan mukus.
c. Kelenjar Sublingua
Terletak didasar mulut dan membuka melalui duktus sublingua kecuali menuju
dasar mulut. Kelenjar sublingua merupakan kelenjar saliva mayor yang paling kecil,
kira-kira 1/5 dari ukuran kelenjar submandibullar. Kelenjare sublingual memproduksi
kira-kira 2-5% dari total saliva. Sekresinya didominasi cairan mukus.
2. Kelenjar Saliva Minor :
Ditemukan disepanjang mukosa rangga mulut dibagian bukal, labial, palatinal,
dan glosso palatinal. Kelenjar-kelenjar ini merupakan kelenjar mukosa kecil dengan
sekresi utamanya berupa mukus.
II.1.5. KOMPONEN SALIVA
Saliva terdiri atas 99,5% air dan 0,5% substansi lainnya. Komposisi saliva
terdiri dari komponen organik dan anorganik. Komponen organik yang terkandung di
dalam saliva seperti, urea,uric acid, glukosa bebas, asam amino bebas, laktat dan
asam-asam lemak. Makromolekul ditemukan dalam saliva: protein, amilase,
peroksidase, tiosianat, lisozim, lipid, IgA, IgM dan IgG.
Komponen anorganik yang penting yang ditemukan di dalam saliva yaitu ion-
ion seperti Ca2+, Mg2+ , F, HCO3- (bikarbonat), K+, Na+, Cl- dan NH4. Dari kation-
kation, Na+, K+, mempunyai konsentrasi yang tinggi di dalam saliva. Karena
perubahan di dalam muara pembuangan, Na+ menjadi jauh lebih rendah di dalam
cairan mulut dari pada di dalam serum dan K + jauh lebih tinggi. Cl- penting untuk
aktivitas enzimatik a-amilase. Ca2+, dalam serum 50% terikat pd protein. Kalsium
dan fosfat di dalam ludah penting untuk remineralisasi enamel dan berperan pada
pembentukan karang gigi dan plak bakteri. Kadar fluorida di dalam saliva
dipengaruhi oleh konsentrasi fluorida di dalam air minum dan makanan. Gas yang
terdapat dalam saliva seperti CO2, N2, dan O2. Air dan substansi lain yang
terkandung di dalam saliva seperti sel epitel yang deskuamasi, polymorphonuclear
leukosit dari cairan krevikular, dan bakteri.
II.1.6. MACAM-MACAM
II.1.6.1 Kelenjar parotis
Kelenjar parotis merupakan kelenjar saliva yang terbesar, terletak di regio
preaurikula dan berada dalam jaringan subkutis. Kelenjar ini memproduksi sekret
yang sebagian besar berasal dari sel-sel asini. Kelenjar parotis terbagi oleh nervus
fasialis menjadi kelenjar supraneural dan kelenjar infraneural. Kelenjar supraneural
ukurannya lebih besar daripada kelenjar infraneural. Kelenjar parotis terletak pada
daerah triangular yang selain kelenjar parotis, terdapat pula pembuluh darah, saraf,
serta kelenjar limfatik.
Produk dari kelenjar saliva disalurkan melalui duktus Stensen yang keluar dari
sebelah anterior kelenjar parotis, yaitu sekitar 1,5 cm di bawah zigoma. Duktus ini
memiliki panjang sekitar 4-6 cm dan berjalan ke anterior menyilang muskulus
maseter, berputar ke medial dan menembus muskulus businator dan berakhir dalam
rongga mulut di seberang molar kedua atas. Duktus ini berjalan bersama dengan
nervus fasialis cabang bukal.
II.1.6.2. Kelenjar submandibula
Kelenjar submandibula merupakan kelenjar saliva terbesar kedua setelah
kelenjar parotis. Kelenjar ini menghasilkan sekret mukoid maupun serosa, berada di
segitiga submandibula yang pada bagian anterior dan posterior dibentuk oleh
muskulus digastrikus dan inferior oleh mandibula. Kelenjar ini berada di medial dan
inferior ramus mandibula dan berada di sekeliling muskulus milohioid, membentuk
huruf ”C” serta membentuk lobus superfisial dan profunda.
Lobus superfisial kelenjar submandibula berada di ruang sublingual lateral.
Lobus profunda berada di sebelah inferior muskulus milohioid dan merupakan
bagian yang terbesar dari kelenjar. Kelenjar ini dilapisi oleh fasia leher dalam bagian
superfisial. Sekret dialirkan melalui duktus Wharton yang keluar dari permukaan
medial kelenjar dan berjalan di antara muskulus milohioid. Dan muskulus hioglosus
menuju muskulus genioglosus. Duktus ini memiliki panjang kurang lebih 5 cm,
berjalan bersama dengan nervus hipoglosus di sebelah inferior dan nervus lingualis
di sebelah superior, kemudian berakhir dalam rongga mulut di sebelah lateral
frenulum lingual di dasar mulut.
II.1.6.3.Kelenjar sublingual
Kelenjar sublingual merupakan kelenjar saliva mayor yang paling kecil.
Kelenjar ini berada di dalam mukosa di dasar mulut, dan terdiri dari sel-sel asini
yang mensekresi mukus. Kelenjar ini berbatasan dengan mandibula dan muskulus
genioglosus di bagian lateral, sedangkan di bagian inferior dibatasi oleh muskulus
milohioid.
II.2. SINTESIS PROTEIN
II.2.1. MACAM-MACAM PROTEIN DALAM SALIVA
1. α-Amilase mengubah tepung kanji dan glikogen menjadi kesatuan karbohidrat
yang kecil. Juga karena pengaruh α-Amilase, polisakarida mudah dicernakan.
2. Lisozim mampu membunuh bakteri tertentu sehingga berperan dalam system
penolakan bakterial.
3. Kaliknen dapat merusak sebagian protein tertentu, di antaranya factor
pembekuan darah XII, dan dengan demikian berguna bagi proses pembekuan
darah.
4. Laktoperosidase mengkatalisis oksidasi CNS (thiosinat) menjadi OSCN
(hypothio) yang mampu mengahambat pertukaran zat bakteri dan
pertumbuhannya.
5. Protein kaya prolin membentuk suatu kelas protein dengan berbagai fungsi
penting: membentuk bagian utama pelikel muda pada email gigi.
6. Musin membuat saliva menjadi pekat sehingga tidak mengalir seperti air
disebabkan musin mempunyai selubung air dan terdapat pada semua
permukaan mulut maka dapat melindungi jaringan mulut terhadap kekeringan.
Musin juga untuk membentuk makanan menjadi bolus.
II.2.2 PROSES
II.2.2.1. REPLIKASI
Dimulai dari titik replikasi dan terbentuknya RNA primer. Enzim replikase/DNA
polimerase (Polimerase I,II,III) dan butuh ATP. Arah dari proses replikasi berupa
semi ortodok, yaitu :
1. Pembentukan leading strand
Pada replikasi DNA, untaian pengawal (leading strand) ialah untaian DNA yang
disintesis dengan arah 5'→3' secara berkesinambungan. Pada untaian ini, DNA
polimerase mampu membentuk DNA menggunakan ujung 3'-OH bebas dari sebuah
primer RNA dan sintesis DNA berlangsung secara berkesinambungan, searah
dengan arah pergerakan garpu replikasi.
2. Pembentukan lagging strand
Lagging strand ialah untaian DNA yang terletak pada sisi yang
berseberangan dengan leading strand pada garpu replikasi. Untaian ini disintesis
dalam segmen-segmen yang disebut fragmen Okazaki. Pada untaian ini, primase
membentuk primer RNA. DNA polimerase dengan demikian dapat menggunakan
gugus OH 3' bebas pada primer RNA tersebut untuk mensintesis DNA dengan arah
5'→3'. Fragmen primer RNA tersebut lalu disingkirkan (misalnya dengan RNase H
dan DNA Polimerase I) dan deoksiribonukleotida baru ditambahkan untuk mengisi
celah yang tadinya ditempati oleh RNA. DNA ligase lalu menyambungkan fragmen-
fragmen Okazaki tersebut sehingga sintesis lagging strand menjadi lengkap.
Untuk menyambung Fragmen okazaki sehingga menjadi utas yg utuh
diperlukan enzim ligase, sedangkan untuk pelepasan RNA primer dari fragmen
okazaki diperlukan enzim RNA hydrolase. primer dari fragmen okazaki
a) Dinamika Replikasi
Bukti-bukti yang ditemukan belakangan ini menunjukkan bahwa enzim dan
protein yang terlibat dalam replikasi DNA tetap berada pada replikasi, sementara
DNA membentuk gelung untuk mempertahankan pembentukan DNA ke dua arah.
Hal ini merupakan akibat dari interaksi antara DNA polimerase, sliding clamp, dan
clamp loader.
Sliding clamp pada semua jenis makhluk hidup memiliki struktur serupa dan
mampu berinteraksi dengan berbagai DNA polimerase prosesif maupun non-prosesif
yang ditemukan di sel. Selain itu, sliding clamp berfungsi sebagai suatu faktor
prosesivitas. Ujung-C sliding clamp membentuk gelungan yang mampu berinteraksi
dengan protein-protein lain yang terlibat dalam replikasi DNA (seperti DNA
polimerase dan clamp loader). Bagian dalam sliding clamp memungkinkan DNA
bergerak melaluinya. Sliding clamp tidak membentuk interaksi spesifik dengan DNA.
Terdapat lubang 35A besar di tengah clamp ini. Lubang tersebut berukuran sesuai
untuk dilalui DNA dan air menempati tempat sisanya sehingga clamp dapat bergeser
pada sepanjang DNA. Begitu polimerase mencapai ujung templat atau mendeteksi
DNA berutas ganda (lihat di bawah), sliding clamp mengalami perubahan konformasi
yang melepaskan DNA polimerase.
Clamp loader merupakan protein bersubunit banyak yang mampu menempel
pada sliding clamp dan DNA polimerase. Dengan hidrolisis ATP, clamp loader
terlepas dari sliding clamp sehingga DNA polimerase menempel pada sliding clamp.
Sliding clamp hanya dapat berikatan pada polimerase selama terjadinya sintesis
utas tunggal DNA. Jika DNA rantai tunggal sudah habis, polimerase mampu
berikatan dengan subunit pada clamp loader dan bergerak ke posisi baru pada
lagging strand. Pada leading strand, DNA polimerase III bergabung dengan clamp
loader dan berikatan dengan sliding clamp.
b) Replikasi DNA eukariota
Pada eukariotik, replikasi DNA hanya terjadi pada fase S di dalam interfase.
Untuk memasuki fase S diperlukan regulasi oleh sistem protein kompleks yang
disebut siklin dan kinase tergantung siklin atau cyclin-dependent protein kinases
(CDKs), yang berturut-turut akan diaktivasi oleh sinyal pertumbuhan yang mencapai
permukaan sel. Beberapa CDKs akan melakukan fosforilasi dan mengaktifkan
protein-protein yang diperlukan untuk inisiasI.
Sederetan sekuens tandem yang terdiri atas 20 hingga 50 replikon
mengalami inisiasi secara serempak pada waktu tertentu selama fase S. Deretan
yang mengalami inisasi paling awal adalah eukromatin, sedangkan deretan yang
agak lambat adalah heterokromatin. Daerah sentromer dan telomer dari DNA
bereplikasi paling lambat. Pola semacam ini mencerminkan aksesibilitas struktur
kromatin yang berbeda-beda terhadap faktor inisiasi.
Seperti halnya pada prokariota, satu atau beberapa DNA helikase dan single-
stranded binding protein (Ssb) yang disebut dengan protein replikasi A atau
replication protein A (RP-A) diperlukan untuk memisahkan kedua untai DNA.
Selanjutnya, tiga DNA polimerase yang berbeda terlibat dalam elongasi. Untaian
pengarah dan masing-masing fragmen untai tertinggal diinisiasi oleh RNA primer
dengan bantuan aktivitas primase yang merupakan bagian integral enzim DNA
polimerase a. Enzim ini akan meneruskan elongasi replikasi tetapi kemudian segera
digantikan oleh DNA polimerase d pada untai pengarah dan DNA polimerase e pada
untai tertinggal. Baik DNA polimerase d maupun e mempunyai fungsi penyuntingan.
Kemampuan DNA polimerase d untuk menyintesis DNA yang panjang disebabkan
oleh adanya antigen perbanyakan nuklear sel atau proliferating cell nuclear antigen
(PCNA), yang fungsinya setara dengan subunit b holoenzim DNA polimerase III
pada E. coli. Selain terjadi penggandaan DNA, kandungan histon di dalam sel juga
mengalami penggandaan selama fase S.
Mesin replikasi yang terdiri atas semua enzim dan DNA yang berkaitan
dengan garpu replikasi akan diimobilisasi di dalam matriks nuklear. Mesin-mesin
tersebut dapat divisualisasikan menggunakan mikroskop dengan melabeli DNA yang
sedang bereplikasi. Pelabelan dilakukan menggunakan analog timidin, yaitu
bromodeoksiuridin (BUdR), dan visualisasi DNA yang dilabeli tersebut dilakukan
dengan imunofloresensi menggunakan antibodi yang mengenali BUdR.
Ujung kromosom linier tidak dapat direplikasi sepenuhnya karena tidak ada
DNA yang dapat menggantikan RNA primer yang dibuang dari ujung 5’ untai
tertinggal. Dengan demikian, informasi genetik dapat hilang dari DNA. Untuk
mengatasi hal ini, ujung kromosom eukariota (telomer) mengandung beratus-ratus
sekuens repetitif sederhana yang tidak berisi informasi genetik dengan ujung 3’
melampaui ujung 5’. Enzim telomerase mengandung molekul RNA pendek, yang
sebagian sekuensnya komplementer dengan sekuens repetitif tersebut. RNA ini
akan bertindak sebagai cetakan (templat) bagi penambahan sekuens repetitif pada
ujung 3’.
Hal yang menarik adalah bahwa aktivitas telomerase mengalami penekanan
di dalam sel-sel somatis pada organisme multiseluler, yang lambat laun akan
menyebabkan pemendekan kromosom pada tiap generasi sel. Ketika pemendekan
mencapai DNA yang membawa informasi genetik, sel-sel akan menjadi layu dan
mati. Fenomena ini diduga sangat penting di dalam proses penuaan sel. Selain itu,
kemampuan penggandaan yang tidak terkendali pada kebanyakan sel kanker juga
berkaitan dengan reaktivasi enzim telomerase.
II.2.2.2 TRANSKRIPSI
Proses transkripsi memiliki 3 fase/tahapan :
Inisiasi (Initiation)
Elongasi (Elongation)
Terminasi (Termination)
RNA ditranskripsikan berdasarkan cetakan (template) dari DNA setelah
proses penguraian struktur double helix dari DNA. Namum, hanya satu saja dari dua
untai DNA yang dapat bertindak sebagai cetakan (template) untuk proses transkripsi
a) INISIASI
Diawali dengan penudungan (capping) di titik transkripsi. Cap : Gppp (basa
guanin dengan 3 gugus fosfat)
Enzim yang diperlukan dalam proses inisiasi adalah RNA polimerase I ( rRNA
dan tRNA) serta RNA polymerase II dan III (mRNA)
Transkripsi mRNA start pada saat RNA polimerase II melekat pada TATA box
pada arah 5’ ke 3’. Untuk melakukan transkripsi, DNAt memiliki satuan penyandi
(pengkode) yang disebut kodogen / kodon. Dalam 1 Kodogen / Kodon terdapat 3 titik
basa (triple point bases). Setiap satu kodogen DNAt akan mencetak satu kodogen
RNA.
b) ELONGASI
RNA polymerase III memperpanjang molekul RNA yang baru terbentuk dari unjung
5’ ke 3’ (antiparallel) dengan cetakan (template DNA). Penambahan nukleotida
secara komplementer sesuai dengan cetakan(template) DNA.
c) TERMINASI
RNA polimerase III akan berhenti pada ujung akhir gen (terminator). Urutan
DNA khusus dan protein helpers mengakhiri proses transkripsi (poly A tail).
Pemutusan “intron” (tidak ikut dalam sintesis asam amino/ tetap dalam inti)
Fungsi :
i. Sekat ekson
ii. Enzim ligase ekson
iii. Carrier mRNA matang unt keluar dr inti
Hasil transkripsi dilepaskan dari DNA. Hasil transkripsi pertama disebut sebagai :
“pre-mRNA”. Pre-mRNA diproses untuk menghasilkan m-RNA yang mature.
II.2.2.3 TRANSLASI
Informasi yang dibawa oleh mRNA kemudian ditranslasikan membentuk
struktur primer protein melalui 4 tahapan:
ACTIVATION
INITIATION
ELONGATION
TERMINATION
a) ACTIVATION
Asam amino berikatan dengan tRNA membentuk gugus aminoasil-tRNA dan
membutuhkan ATP,GTP dan ion Mg2+. tRNA synthetase befungsi sebagai pengaktif
asam amino sehingga dapat berikatan dengan tRNA, serta asama amino berikatan
dengan mRNA pada sub unit S ribosom (sesuai dengan pasangan kodon-
antikodon). Asam amino beruntai membentuk ikatan peptida dan tRNA lepas
kembali untuk mengambil asam amino yang lain di sitoplasma. Ada 20 macam asam
amino untuk tiap macam tRNA khusus.
b) INISIASI
Inisiator (Methionin) berikatan dengan tRNA pada start kodon (AUG) pada
ujung 5’ mRNA. Metionin tRNA berikatan dengan kodon AUG pada mRNA yang
melekat pada body of ribosom (s-Ribosom/40S). Larger Body of ribosome (L
ribosom/60S) bergabung dengan smaller body of ribosome/S ribosom/40S.
Kemudian datang gugus aminoasil tRNA baru dan berikatan dengan gugus metionin
dan seterusnya terjadi elongasi.
b) ELONGASI
Tahap elongasi ini gugus aminoasil-tRNA masuk ke sisi A unit L ribosom.
Antikodon tRNA berikatan dengan kodon mRNA pada sisi P sub unit L ribosom yang
sudah ada gugus peptidil-tRNA. Ketika ribosom bergeser dengan adanya enzim
peptidil transferase maka peptide beruntai dengan asam amino pada sisi A. Yang
beruntai dengan asam amino sisi A adalah asam amino yang paling pangkal pada
sisi P. Kini tRNA pada sisi A dengan peptide baru membentuk gugus peptidil-tRNA
baru dan menempati sisi P. tRNA pada bekas sisi P lama kini bebas, tidak mengikat
lagi asam amino dan keluar dari ribosom untuk mengambil lagi asam amino baru
dalam sitoplasma. Sisi A kosong sekarang dan akan menerima lagi gugus aminoasil-
tRNA dan seterusnya.
c) TERMINASI
Translasi diakhiri pada kodon terminasi, yaitu : UAA, UAG, atau UGA, selain
itu juga perlu adanya protein terminasi yang bertugas membebaskan protein dari
ribosom. Pada tahap pelipatan dan pemrosesan protein, residu inisiasi serta urutan
sinya yang perlu untuk translasi dibuang. Lalu terjadi modifikasi residu ujung dengan
ditempelkannya gugus prostetis. Disini pula terjadi modifikasi kovalen gugus R,
penempalah metil, karboksil, karbohidrat, sulfasi, dan pelipatan sehingga terbentuk
protein tiga dimensi. Protein yang terbentuk, ada yang ditranspor da nada yang tetap
di dalam ribosom untuk membina organel (protein struktur). Protein yang ditranspor
lewat membran retikulum endoplasma ke lumennya.
II.2.3. REGULASI SINTESIS PROTEIN
Fungsi dari regulasi sintesis protein ini adalah Untuk menjaga keteraturan
metabolisme dan pertumbuhan, sel perlu melakukan pengaturan, antara lain,
pengaturan sintesis protein, serta Kontrol genetik yg dilakukan mengacu pada
pengendalian transkripsi mRNA yg dibutuhkan untuk sintesis protein.
Pada sel prokariotik, proses pengaturan ini melibatkan induksi atau represi
sintesis enzim oleh protein regulasi yang dapat mengikat DNA , baik memblok atau
meningkatkan fungsi RNA polimerase, enzim yang diperlukan untuk transkripsi.
Protein regulasi merupakan bagian dari salah satu operon atau regulon.
Regulatory protein dapat berfungsi baik sebagai represor ataupun aktivator.
II.2.3.1. REPRESOR
Represor adalah protein regulator yang menghalangi transkripsi mRNA.
Dengan cara mengikat sebagian DNA yang disebut operator yang terletak di hilir dari
promotor. Pengikatan protein operator untuk mencegah polimerase RNA melewati
operator dan menyalin urutan coding untuk enzim. Hal ini disebut kontrol negatif.
Represor adalah protein alosterik yang memiliki tempat pengikatan untuk molekul
tertentu. Pengikatan molekul ke situs alosterik represor dapat mengubah bentuk
represor yang, pada gilirannya mempengaruhi kemampuan untuk mengikat DNA.
Beberapa represor disintesis dalam bentuk yang tidak dapat dengan sendirinya
mengikat ke operator. Pengikatan molekul yang disebut corepressor akan
mengubah bentuk protein regulator sehingga dapat mengikat kepada operator dan
menghalangi proses transkripsi.
Contoh dari jenis represi adalah trp operon pada E. coli yang mengkode lima
enzim dalam jalur untuk biosintesis dari asam amino tryptophan. Protein represor
dikodekan oleh gen pengatur, yang biasanya tidak mengikat ke wilayah operator dari
trp operon sehingga lima enzim yang diperlukan untuk mensintesis asam amino
tryptophan dibuat .
Triptofan, produk akhir reaksi enzim ini , berfungsi sebagai suatu
corepressor. Tryptophan ini dapat mengikat ke sisi protein represor alosterik,
sehingga mengubah bentuk dan memungkinkan untuk berinteraksi dengan wilayah
operator. Setelah represor mengikat ke operator, RNA polimerase tidak dapat
menempel pada promotor dan menjalankan biosintesis triptofan. Oleh karena itu,
ketika tryptophan dalam jumlah cukup, transkripsinya dimatikan.
Represor lainnya disintesis dalam bentuk yang mudah mengikat kepada
operator dan menhalangi transkripsi. Molekul yang disebut induser mengubah
bentuk protein regulator sehingga menempel pada operator dan mengatur
transkripsi. Contohnya adalah operon lac yang mengkode untuk tiga enzim yang
dibutuhkan untuk degradasi/metabolisme laktosa oleh E. coli. E.coli hanya akan
mensintesis tiga enzim yg diperlukan untuk metabolisme laktosa jika gula terdapat di
lingkungan sekitarnya. Dalam hal ini, laktosa berfungsi sebagai sebuah inducer.
Jika tidak ada laktosa, protein represor akan mengikat pada operator sehingga RNA
polimerase tidak dapat menempel pada promotor dan mentranskripsi gen sehingga
tiga enzim untuk degradasi laktosa tidak disintesis. Ketika laktosa yang berfungsi
sebagai inducer tersebut ada, maka akan mengikat protein dan menyebabkan
represor alosterik untuk mengubah bentuk sedemikian rupa sehingga tidak lagi
mampu mengikat ke operator. Sehingga, RNA polimerase dapat mentranskripsi tiga
gen yang dibutuhkan untuk degradasi laktosa dan bakteri mampu mensintesis
enzim-enzim yang diperlukan untuk metabolismenya.
II.2.3.2. AKTIVATOR
Aktivator adalah protein regulasi yang mempromosikan transkripsi mRNA.
Aktivator mampu memproduksi protein tertentu sehingga RNA polimerase tidak
dapat berikatan pada promotor . Promotor terletak berdekatan dengan segmen DNA
disebut activator binding site. Aktivator adalah protein alosterik yang disintesis
dalam bentuk yang biasanya tidak dapat mengikat activator binding site. Akibatnya,
RNA polimerase tidak dapat mengikat promotor dan mentranskripsi gen.
Pengikatan molekul yang disebut sebagai inducer (penginduksi) pada
aktivator akan mengubah bentuk aktivator dengan cara yang memungkinkan untuk
berikatan pada ke activator binding site. Pengikatan aktivator ke activator
binding site , pada gilirannya, memungkinkan RNA polimerase mengikat promotor
dan memulai transkripsi . Hal tersebut disebut kontrol positif.
Bakteri juga menggunakan kontrol translasi untuk sintesis enzim. Bakteri
menghasilkan antisense RNA yang komplementer terhadap mRNA coding. Ketika
RNA antisense mRNA mengikat dengan pasangan basa komplementer , mRNA
tidak dapat diterjemahkan menjadi protein dan enzim tidak dibuat .
II.3. ENZIM AMILASE
II.3.1. FUNGSI
Enzim merupakan komponen penting yang diperlukan untuk proses
pencernaan dan penyerapan makanan. Tanpa bantuan enzim, semua bahan
makanan yang masuk tubuh akan lewat begitu saja. Sebagian kecil enzim
diproduksi oleh kelenjar liur di bagian mulut. Ada dua golongan enzim, yaitu enzim
pencernaan yang berfungsi sebagai katalisator, dan enzim metabolisme yang
bertanggung jawab untuk menyusun, memperbaiki, dan membentuk kembali sel-sel
dalam tubuh. Enzim pencernaan yang utama terdiri dari enzim protease (merombak
protein), enzim lipase (merombak lemak) dan enzim amilase (merombak hidrat
arang). Saat ini pemahaman masyarakat mengenai enzim pencernaan dan
fungsinya masih rendah. Pada umumnya masyarakat hanya mengaitkan masalah
pencernaan dengan penyakit maag. Dokter Ari Fahrial Syam, menerangkan bahwa
enzim bertanggung jawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam
tubuh. Kekurangan enzim dapat menyebabkan tubuh mengalami gangguan
pencernaan (maladigesti), yang selanjutnya menyebabkan gangguan penyerapan
(malabsorpsi).
Efek dasar amilase pada pencernaan adalah kerusakan pada ikatan dalam
pati ke disakarida yang lebih kecil yaitu maltose dan selanjutnya dipecah di usus
kecil menjadi glukosa sehingga tubuh dapat menyerap. Tanpa amilase, banyak
orang mengkonsumsi karbohidrat yang tidak dapat diproses dan jumlah energi orang
bisa secara dramatis akan terbatas. Hal ini membuat amilase merupakan salah satu
enzim pencernaan yang paling penting.
Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan
karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian kecil dalam
mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum)
menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya. Enzim amilase
dihasilkan oleh kelenjar ludah (parotis) di mulut dan kelenjar pankreas. Misalnya,
saat Anda mengunyah nasi yang terasa tawar lama-kelamaan akan terasa manis
akibat pecahnya zat tepung menjadi maltosa yang rasanya manis.
Jadi, fungsi utama Enzim amylase yaitu memecah molekul amilum menjadi
sakarida dengan molekul yang lebih sederhana yaitu maltose.
III.3.2. Kekurangan Enzim
Jika tubuh mengalami kekurangan enzim, perut mudah berontak saat
mengkonsumsi makanan-makanan tertentu. Menurut dr. Ari Fahrial, “Kurangnya
satu jenis enzim umumnya disertai oleh kurangnya enzim yang lain. Gangguan
kekurangan enzim yang kronis dapat menyebabkan penderita mengalami malagizi
(kurang gizi), yang menyebabkan berat badan berkurang dan daya tahan tubuh juga
menurun.”
Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman, binatang dan
mikroorganisme. Saat ini sejumlah enzim amilase telah diproduksi secara komersial.
Penggunaan mikrobia dianggap lebih prosepektif karena mudah tumbuh, cepat
menghasilkan dan kondisi lingkungan dapat dikendalikan.
Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon.
Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung,
jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat,
maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim.
Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara lain: pati, sukrosa,
laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai
suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium
sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat.
II.3.2. Macam-macam Enzim Amilase
Secara umum, enzim amilase terbagi dalam tiga jenis, yaitu:
1. Alfa Amilase (α-amilase)
Jenis enzim amilase yang di gunakan dalam proses pemecahan pati mejadi
maltosa dan glukosa. Enzim alfa-amilase merupakan endoenzim yang memotong
ikatan alfa-1,4 amilosa dan amilopektin dengan cepat. Proses ini dikenal dengan
istilah likuifikasi pati.
2. Beta Amilase (β-Amilase
Enzim golongan hidrolase kelas 14 yang digunakan dalam proses sakarifikasi
pati. Pemecahan makromolekul karbohidrat ini akan menghasilkan molekul
karbohidrat rantai pendek (sederhana). Enzim beta-amilase atau disebut juga alfa-
l,4-glukanmaltohidrolas E.C. 3.2.1.2. menginversi konfigurasi posisi atom C(l) atau C
nomor 1 molekul glukosa dari alfa menjadi beta. Enzim ini memutus ikatan amilosa
maupun amilopektin dari luar molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa dari ujung
nonpe-reduksi pada rantai polisakarida.
3. Glukoamilase
Enzim amilase yang dapat memecah polisakarida berukuran besar menjadi
molekulnya yang berukuran kecil. Glukoamilase dikenal juga dengan nama lain alfa-
1,4- glukan glukohidro-lase atau EC 3.2.1.3. Glukoamilase bekerja hampir sama
dengan Beta-Amilase yaitu menghidrolisis ikatan glukosida alfa-1,4. Selain itu, enzim
ini dapat pula menghidrolisis ikatan glikosida alfa-1,6 dan alfa-1,3 tetapi dengan laju
yang lebih lambat dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1,4. Hasil utama
pemecahan karbohidrat dengan katalis enzim beta-amilase adalah glukosa.
BAB III
PENUTUP
III.1. KESIMPULAN
Enzim Amilase adalah enzim yang berfungsi memecah zat tepung dan
polisakarida lainnya menjadi monosakarida, bentuk gula yang dapat diserap tubuh.
Enzim amilase terdapat pada kalenjar saliva di dalam rongga mulut. Kelenjar saliva
atau kelenjar ludah pada mamalia adalah kelenjar yang mempunyai kelenjar
eksokrin, yaitu kelenjar yang mempunyai saluran sendiri, yang memproduksi air liur.
Fungsi kelenjar saliva adalah untuk menghasilkan atau memproduksi
saliva,sedangkan saliva sendiri memiliki fungsi untuk membantu proses pencernaan,
penelanan, pelarut, pelumas, pemisah makanan,aksi pembersih,membantu proses
bicara,dan sebagai sistem buffer. Selain itu saliva juga berfungsi sebagai pelindung
gigi dari karies.
Enzim amilase tersusun atas protein yang disekresikan didalam sel asini. Sel
asini memiliki inti sel yang mengandung DNA yang dapat menghasilkan enzim
amilase. Proses sintesis protein untuk membentuk enzim amilase ini dimulai dari
proses Replikasi DNA yang menyebabkan DNA menjadi doublehelix. Lalu, proses
Transkripsi yang merupakan percetakan mRNA oleh salah satu DNA di dalam
nucleus. Transkripsi DNA ini terdiri dari 3 tahap, yaitu inisiasi (pengikatan), elongasi
(perpanjangan), dan terminasi(penghentian). Lalu dilanjut proses translasi, yaitu
proses tRNA menerjemahkan mRNA. Translasi mRNA ini terdiri dari 4 proses, yaitu
aktivasi, inisiasi, elongasi, dan terminasi.
DAFTAR PUSTAKA
1. Andryas I.2008.Peranan Air liur Pengganti Pada Penderita Xerostomia.
Available at http://repository.usu.ac.id/handle/123456789/8467 Accessed in 13-10-
2013
2. Pardede,R.D.2008.Peranan Saliva Dalam Melindungi Gigi Terhadap Karies. Available at http://repository.usu.ac.id/handle/123456789/8234 Accessed in 13-10-20133. lontar.ui.ac.id/file?file=digital/128115-R19-OM-165...Literatur.pdf4. www.google.com/url?sa=t&rct=j&q=cairan%20rongga%20mulut%20departement%20biologi%20oral%20fkg%20usu&source=web&cd=1&ved=0CCkQFjAA&url=http://ocw.usu.ac.id/course/download/6110000045-5. http://ariputuamijaya.wordpress.com/2013/01/14/kelenjar-saliva-dan-penyakit/6. http://www.google.com/search?q=jenis+protein+dalam+saliva&ie=utf-8&oe=utf-8&aq=t&rls=org.mozilla:en-US:official&client=firefox-a7. http://www.kamuslife.com/2013/08/jenis-enzim-amilase-macam-macam-
enzim.html
8. http://www.docstoc.com/docs/document-preview.aspx?doc_id=30257905
9. http://blog.ub.ac.id/eka29/2012/04/26/tugas-enzim-amilase/
10. http://smabiologi.blogspot.com/2013/09/apakah-efek-dari-amilase-pada-
pencernaan.html
11. http://elfafajri.blogspot.com/2011/06/air-liur.html
12. http://blogpakpeni.files.wordpress.com/2011/05/regulasi-sintesis-protein.ppt
13. Campbell. NA, Reece JB and mitchell LG. 2002. BIOLOGI. Penerbit Erlangga
14. Murray RK, Granner DK and Rodwell. 2006. Harper’r Illustrated Biochemistry.
27th ed. P:49-73
15. Albert B, et all. 2002. Molecular Biolology of The Cell. 4ed. Garland Science.
16. Brownie AC, Kernohan JC.199. Biochemistry. London. Churchill Livingstone.
17. Lehninger AL, Nelso DL, Cox MM (1993) Principles of Biochemistry. Worth
Publisher, New York.
18. Cooper GM, et all. 2004. The Cell A Molecular Approach. 3th. Sinauer
Ascociates Inc. Sandersland, Massachusetts.
19. Lodish H, et all. 1999. Molecular Cell Biolology . 4ed. Media Conected. WH
Freeman and Company.
20. Amerongen, 1992. Ludah dan kelenjar ludah arti bagi kesehatan gigi.
Terjemahan Abiyono R. Yogyakarta, Gajah Mada University Press, h 1, 8-13, 194-
202.