Download - Hemoglobin Darah
MAKALAHFISIOLOGI HEWAN
HEMOGLOBIN DARAH (Hb)
OLEH :
KELOMPOK III
ANGGOTA NIM
JUM EKA RAHAYU H41112287
NURSEHANG H41112288
JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITSAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2014
KATA PENGANTAR
A s s a l a m u a l a i k u m w a r a h m a t u l l a h i w a b a r a k a t u .
P u j i d a n s y u k u r k i t a p a n j a t k a n k e p a d a T u h a n Y a n g M a h a
E s a k a r e n a b e r k a t r a h m a t - N y a p e n u l i s d a p a t m e n y e l e s a i k a n
m a k a l a h i n i y a n g m e m b a h a s t e n t a n g “ H e m o g l o b i n D a r a h a t a u
H b ” d a l a m r u a n g l i n g k u p b i o l o g i . A d a p u n t u j u a n p e n u l i s a n
m a k a l a h i n i , y a i t u u n t u k m e m e n u h i t u g a s d a r i d o s e n
m a t a k u l i a h y a n g b e r s a n g k u t a n . D i s a m p i n g i t u , u n t u k
m e n a m b a h w a w a s a n d a n m e n g e t a h u i l e b i h j a u h t e n t a n g
H e m o g l o b i n y a n g t e r k a n d u n g d a l a m d a r a h .
Penulis berharap agar makalah ini dapat berguna bagi semua
pembacanya. Penulis sadar bahwa masih banyak kekurangan di dalam
makalah ini. Maka dari itu, penulis berharap kritik serta saran
khususnya dari dosen mata kuliah sebagai pembimbing, demi
kesempurnaan makalah ini. Sekian.
Wassalamu alaikum warahmatullahi wabarakatu.
Makassar, 17 Februari 2014
Penyusun:
Kelompok III
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR....................................................................................
DAFTAR PUSTAKA.....................................................................................
BAB I PENDAHULUAN..............................................................................
I.1. Latar Belakang..............................................................................
I.2. Rumusan Masalah........................................................................
I.3. Ruang Lingkup.............................................................................
I.4. Tujuan.............................................................................................
BAB II ISI........................................................................................................
BAB III PENUTUP........................................................................................
III.1. Kesimpulan.................................................................................
III.2. Kritik Dan Saran.......................................................................
DAFTAR PUSTAKA.....................................................................................
BAB I
PENDAHULUAN
I.1. Latar Belakang
Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung
besi dalam sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya. Molekul
hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul
organik dengan satu atom besi. Hemoglobin (Hb) merupakan molekul protein di
dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbondioksida untuk
diangkut melalui sistem peredaran darah ke jaringan dalam badan.Ion besi dalam
bentuk Fe2+ dalam hemoglobin memberikan warna merah pada darah.Dalam
keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram hemoglobin yang mampu
mengangkut 0.03 gram oksigen.
Molekul hemoglobin manusia tersusun dari empat subunit protein
berbentuk globul (yaitu hampir berbentuk sfera).Oleh sebab satu subunit dapat
membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul
hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap subunit pula terdiri
dari satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, disebut
heme.
Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri dari
satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang disebut porphyrin, dan satu
atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin. Disinilah
oksigenakan diikat semasa darah melalui paru-paru.
I.2. Rumusan Masalah
Rumusan masalah dari makalah ini adalah sebagai berikut.
1. Apa yang dimaksud dengan Hemoglobin darah (Hb) ?
2. Apa yang dimaksud dengan Metaloporpyrin ?
3. Bagaimana pembentukan Hemoglobin (Hb) ?
4. Apa yang dimaksud dengan Metabolisme Fe ?
5. Berapa jumlah normal Hemoglobin (Hb) ?
6. Apa pigmen respirasi selain Hemoglobin (Hb) ?
7. Apa yang dimaksud dengan Hemolisa ?
I.3. Ruang Lingkup
Ruang lingkup dari makalah ini adalah biologi yang membahas mengenai
Hemoglobin yang terkandung dalam darah hewan vertebrata.
I.4. Tujuan
Tujuan dari makalah ini adalah untuk mengetahui tentang Hemoglobin
pada darah (Hb).
BAB II
PEMBAHASAN
A. Hemoglobin (Hb)
Menurut kamus kesehatan, Hemoglobin adalah pigmen pembawa oksigen
dan protein utama dalam sel darah merah. Hemoglobin membentuk ikatan
reversibel yang tidak stabil dengan oksigen. Dalam keadaan kaya oksigen,
hemoglobin disebut oksihemoglobin dan berwarna merah terang. Dalam keadaan
kurang oksigen disebut deoksihemoglobin dan berwarna ungu kebiruan.
Definisi
Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung
besi dalam sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya.Molekul
hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul
organik dengan satu atom besi. Hemoglobin (Hb) merupakan molekul protein di
dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbondioksida untuk
diangkut melalui sistem peredaran darah ke jaringan dalam badan.Ion besi dalam
bentuk Fe2+ dalam hemoglobin memberikan warna merah pada darah.Dalam
keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram hemoglobin yang mampu
mengangkut 0.03 gram oksigen.
Struktur
Molekul hemoglobin manusia tersusun dari empat subunit protein
berbentuk globul (yaitu hampir berbentuk sfera).Oleh sebab satu subunit dapat
membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul
hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap subunit pula terdiri
dari satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, disebut
heme.
Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri dari
satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang disebut porphyrin, dan satu
atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin. Disinilah
oksigenakan diikat semasa darah melalui paru-paru.
Jenis-jenis Hemoglobin (Hb)
Hemoglobin, yang merupakan sekitar 90 persen dari protein sel darah
merah, merupakan protein tetramerik, yaitu mengandungi empat rantai
polipeptida.Hemoglobin dewasa (HbA), hemoglobin utama orang dewasa,
memiliki dua rantai a dan ß dalam strukturnya («2 ß2) dan dengan demikian
memiliki struktur kuaterner heterogen. Terdapat juga suatu hemoglobin dewasa
minor (HbA2) yang secara normal mencakup sekitar 3 persen dari hemoglobin
total dan mempunyai dua rantai Ô sebagai pengganti rantai ß (oc2 82). HbA dan
HbA2 merupakan bentuk postnatal dari hemoglobin.Sebelum kelahiran,
hemoglobin janin dan embrionik digunakan sebagai karier oksigen.Hemoglobin
yang pertama timbul dalam perkembangan embrional disebut sebagai Ç2£2; rantai
Ç dan e masing-masing analog dengan rantai a dan rantai ß. Jika produksi rantai Ç
berhenti (setelah sekitar enam minggu), maka timbul tetramer oc2 C2, yaitu a
menggantikan Ç Suatu hemoglobin embrionik ketiga Ç272, juga telah
diidentifikasi (y menggantikan e).Dua hemoglobin yang disebut terakhir ini
merupakan fase transisi yang menjurus pada timbulnya hemoglobin janin (HbF),
yang komposisi tetrameriknya adalah 0272.Dua rantai a, masing-masing dengan
residu 141 asam amino, merupakan ciri molekular lazim dari HbF dan HbA.
Rantai y, 5 dan ß, walaupun merupakan spesies molekul yang khas, namun
masing-masing terdiri dari146 residu dan mempunyai asam amino homolog
(serupa tetapi tidak sama). Rantai ydan 8 berbeda dari rantai ß masing-masing
pada residu asam amino 39 dan 10.
Kandungan Hemogloboin (Hb)
Terdapat beberapa cara bagi mengukur kandungan hemoglobin dalam
darah, kebanyakannya dilakukan secara automatik oleh mesin yang direka khusus
untuk membuat beberapa ujian terhadap darah. Di dalam mesin ini, sel darah
merah diceraikan untuk mengasingkan hemoglobin dalam bentuk larutan.
Hemoglobin yang terbebas ini dicampur dengan bahan kimia yang mengandungi
cyanide yang mengikat kuat dengan molekul hemoglobin untuk membentuk
cyanmethemoglobin. Dengan menyinarkan cahaya melalui larutan
cyanmethemoglobin dan mengukur jumlah cahaya yang diserap (khususnya bagi
gelombang antara 540 nanometer), jumlah hemoglobin dapat ditentukan.
Paras hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram
(gm) bagi setiap dekaliter (100 mililiter).
Aras hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal remaja, dan jantina
seseorang itu. Paras normal adalah :
1. Baru lahir : 17-22 gm/dl
2. Usia seminggu : 15-20 gm/dl
3. Usia sebulan : 11-15gm/dl
4. Kanak-kanak : 11-13 gm/dl
5. Lelaki dewasa : 14-18 gm/dl
6. Wanita dewasa : 12-16 gm/dl
7. Lelaki separuh usia : 12.4-14.9 gm/dl
8. Wanita separuh usia : 11.7-13.8 gm/dl
Paras hemoglobin yang rendah merupakan satu keadaan yang dikenali
sebagai anemik. Terdapat beberapa sebab berlakunya anemia.Sebab utama
biasanya kehilangan darah (kecederaan teruk, pembedahan, pendarahan kanser
kolon), kekurangan vitamin (besi, vitamin B12, folat), masalah sum-sum tulang
(penggantian sum-sum tulang oleh barah, pemendaman oleh rawatan dadah
chemotherapy, kegagalan buah pinggang (ginjal), dan hemoglobin tidak normal
(anemia sel sabit).
Paras hemoglobin yang tinggi pula terdapat dikalangan mereka yang
tinggal di kawasan tanah tinggi dan perokok. Pendehidratan menghasilkan kadar
hemoglobin tinggi palsu yang hilang apabila kandungan air bertambah. Sebab lain
adalah penyakit paru-paru, sesetengah ketumbuhan, masalah sum-sum yang
dikenali sebagai polycythemia rubra vera, dan penyalahgunaan hormon
erythropoietin (Epogen) oleh ahli sukan bagi tujuan meningkatkan prestasi dalam
acara sukan masing-masing.
Hemoglobin sebagai Protein Transport H+ Dan C02
Hemoglobin tidak hanya melengkapi oksigen ke jaringan tetapi juga
mengangkut produk sampah dari metabolisme (H+ dan CO2) jaringan. Karena
biomolekul yang sama bertanggung jawab bagi kedua sistem transpor, maka tidak
mengherankan bahwa terdapat pengaturan yang saling mempengaruhi antara
kedua fungsi ini. Saling ketergantungan metabolik dari dua fungsi transpor
hemoglobin ini dikenal sebagai efek Bohr.Peningkatan konsentrasi CO2 dan H+
(penurunan pH) menurunkan afinitas oksigen dari hemoglobin dan sebaliknya,
peningkatan konsentrasi oksigen menurunkan afinitas bagi CO2 dan H+.(Sebagai
kontras, peningkatan konsentrasi CO2 dan H+ mempunyai efek yang kecil
terhadap afinitas oksigen mioglobin.)Dalam keadaan fisiologi, saling keterkaitan
antara dua fungsi transpor ini merupakan aspek yang penting dari masing-masing
sistem.Asam (H+) dan CO2 dalam kapiler dari jaringan yang bermetabolisme
secara aktif, contohnya, otot, menyebabkan meningkatnya pembebasan oksigen
yang terikat hemoglobin, yang dibutuhkan oleh jaringan untuk metabolisme
berikutnya.Dalam paru-paru, konsentrasi oksigen yang tinggi meningkatkan
pelepasan H+ dan CO2 dari hemoglobin untuk ekshalasi CO2.
Karboksihemoglobin (HbCO)
1. Hemoglobin sebagai Protein Transport H+ dan CO2
Hemoglobin tidak hanya melengkapi oksigen ke jaringan tetapi juga
mengangkut produk sampah dari metabolisme (H+ dan CO2) jaringan. Karena
biomolekul yang sama bertanggung jawab bagi kedua sistem transpor, maka tidak
mengherankan bahwa terdapat pengaturan yang saling mempengaruhi antara
kedua fungsi ini. Saling ketergantungan metabolik dari dua fungsi transpor
hemoglobin ini dikenal sebagai efek Bohr.Peningkatan konsentrasi CO2 dan H+
(penurunan pH) menurunkan afinitas oksigen dari hemoglobin dan sebaliknya,
peningkatan konsentrasi oksigen menurunkan afinitas bagi CO2 dan H+.(Sebagai
kontras, peningkatan konsentrasi CO2 dan H+ mempunyai efek yang kecil
terhadap afinitas oksigen mioglobin.)Dalam keadaan fisiologi, saling keterkaitan
antara dua fungsi transpor ini merupakan aspek yang penting dari masing-masing
sistem.Asam (H+) dan CO2 dalam kapiler dari jaringan yang bermetabolisme
secara aktif, contohnya, otot, menyebabkanmeningkatnya pembebasan oksigen
yang terikat hemoglobin, yang dibutuhkan oleh jaringan untuk metabolisme
berikutnya.Dalam paru-paru, konsentrasi oksigen yang tinggi meningkatkan
pelepasan H+ dan CO2 dari hemoglobin untuk ekshalasi CO2.
2. Pengikatan H+ dan CO2 terhadap Deoksihemoglobin
Dalam tahun-tahun terakhir ini penelitian kimiawi dan x-ray telah
digunakan untuk mengidentifikasi tempat pengikatan deoksihemoglobin terhadap
H+ dan CO2. Dipandang dari H+, tempat pengikatan diantisipasi merupakan
gugusan yang dapat terionisasi dari residu asam amino, yang dalam konformasi
deoksihemoglobin, dapat menerima proton, yaitu, mempunyai nilai phCa sekitar
7. Residu His 146 (terminal-C) dari dua rantai ß dan gugusan amino-a
(residuterminal-N) dari dua rantai-a telah diidentifikasi sebagai empat dari tempat
pengikatan H+.Dua residu His 122 dari rantai-a juga telah dikaitkan sebagai
tempat pengikatan tambahan.Dalam kasus CO2, bukti menunjukkan bahwa
gugusan amino-a (termini-N) dari empat rantai polipeptida merupakan tempat
pengikatan.Pengikatan CO2 dicapai melalui pembentukan suatu karbamat dengan
bentuk tidak terprotonasi dari gugusan amino-a.
3. Karbon Monosakarida sebagai Racun Metabolis
Polutan CO yang terhirup manusia pada konsentrasi tinggi dapat
menyebabkan kematian.Tetapi CO sebenarnya sangat berahaya karena pada
konsentrasi relatif rendah (100 ppm atau kurang) juga dapat menimbulkan
gangguan kesehatan.Hal ini penting untuk diketahui terutama dalam hubungannya
dengan masalah lingkungan karena konsentrasi CO di udara pada umumnya
memang kurang dari 100 ppm. Bila gas CO terhisap ke dalam paru-paru maka
polutan berbahaya ini akan ikut peredaran darah dan akan menghalangi masuknya
oksigen yang dibutuhkan oleh tubuh. Hal ini terjadi karena CO bersifat racun
metabolis yang ikut bereaksi secara metabolis dengan darah.Seperti halnya
dengan oksigen, gas CO juga mudah bereaksi dengan hemoglobin darah.
Ikatan CO dengan hemoglobin darah (karboksihemoglobin-HbCO) yang ternyata
jauh lebih stabil dari pada ikatan oksigen dengan hemoglobin darah
(oksihemoglobin-HbO2). Kestabilan HbCO sekitar 140 kali kestabilan HbO2, hal
ini menyebabkan Hb darah menjadi lebih mudah menangkap gas CO dan
menyebabkan fungsi vital darah sebagai pengangkut oksigen terganggu.
Hb darah dalam keadaan normal berfungsi sebagai pembawa oksigen (O2) dalam
bentuk oksihemoglobin (HbO2) dari paru-paru untuk dibagikan kepada sel-sel
tubuh yang memerlukannya.Selain itu, Hb darah juga berfungsi mengambil gas
CO2 hasil pembakaran di dalam sel tubuh dalam bentuk karbodioksihemoglobin
(HbCO2) untuk dibuang keluar melalui paru-paru.
Pengaruh beracun CO terhadap tubuh manusia terutama disebabkan oleh
reaksi antara CO dengan Hb di dalam darah.Dengan adanya CO menyebabkan Hb
dapat membentuk karboksihemoglobin (HbCO).Jika reaksi ini terjadi maka
kemampuan darah untuk mentranspor oksigen menjadi berkurang.
Konsentrasi HbCO di dalam darah dipengaruhi secara langsung oleh konsentrasi
CO dari udara yang terhisap. Pada konsentrasi CO tertentu di udara maka
konsentrasi HbCO di dalam darah akan mencapai konsentrasi ekuilibrium setelah
beberapa waktu tertentu. Konsentrasi ekuilibrium HbCO tersebut akan tetap
dipertahankan di dalam darah selama konsentrasi CO di dalam udara di
sekelilingnya tetap tidak berubah. HbCO secara perlahan-lahan akan berubah
sesuai dengan perubahan konsentrasi CO di udara untuk mencapai ekuilibrium
yang baru.
Selain dari sumber yang telah disebutkan di atas, polusi udara oleh CO
juga terjadi selama merokok.Asap rokok mengandung CO dengan konsentrasi
sangat tinggi mencapai lebih dari 20.000 ppm. Selama dihisap, konsentrasi CO
tersebut terencerkan menjadi sekitar 400-500 ppm. Konsentrasi CO yang tinggi
dalam asap rokok yang terisap tersebut mengakibatkan kadar HbCO di dalam
darah meningkat. Selain berbahaya terhadap orang yang merokok, adanya asap
rokok yang mengandung CO juga berbahaya bagi orang di sekitarnya karena
asapnya dapat terisap.
4. Gambaran Klinis
Gejala intoksikasi karbon monoksida dapat bersifat ringan (gejala
konstitusional) sampai berat (koma, depresi pernapasan, dan hipotensi). Gejala
intoksikasi mulai muncul pada kadar HbCO sekitar 20%, dan jika konsentrasi
meningkat (20-30%) muncul gejala sesak napas. Aritmia dan gangguan konduksi
ventrikular terjadi pada kadar HbCO 30-40%. Kadar HbCO di atas 40% akan
menyebabkan syok kardiogenik, depresi pernapasan dan pusat vasomotor,
sementara kematian seringkali terjadi pada kadar HbCO 50-70%. Akan tetapi
perlu diketahui bahwa untuk beberapa kasus, kadar HbCO tidak berkorelasi
dengan tingkat keparahan gejala. Pada orang tua dan pada mereka yang menderita
penyakit berat seperti penyakit arteri koroner atau penyakit paru obstruktif kronik,
kadar HbCO 20-30% sudah dapat bersifat fatal.
Proses Pembentukan Hemoglobin (Hb)
Proses pembentukan (sintesis) hemoglobin (Hb) telah dimulai dalam tahap
eritroblas dan terus berlangsung sampai pada tingkat normoblast/retikulosit.
Meskipun eritrosit yang mudah telah meninggalkan sumsum tulang dan msauk
kedalam peredaran darah, namun pembentukan hemoglobin tetap berlangsung
dalam beberapa hari berikutnya.
Pembentukan hemoglobin (Hb) dapat berlangsung dalam beberapa tahap
dan dapat diikhtisarkan sebagai berikut :
1. 2 Suksinil – KoA + 2 Glisin membentuk senyawa Pirol
2. 4 Pirol akan membentuk senyawa Protoporfirin IX
3. Protoporfirin IX + Fe2+ membentuk senyawa Hem
4. 4 Hem + Polipeptida membentuk rantai hemoglobin (à atau ß)
5. Rantai 2à + Rantai 2ß membentuk hemoglobin A
Tiap rantai hemoglobin mempunyai berat rantai molekuk kira-kira 16000.
Rantai heomoglobin ini ada variasi yang sebenarnya ditentukan oleh susunan
asam amino dalam peptidanya. Berbagai jenis rantai tersebut dapat digambarkan
sebagai rantai alfa (à) dan rantai beta (ß), rantai gamma dan sebagainya. Pada
umumnya rantai hemoglobin pada orang dewasa adalah hemoglobin A, dimana
merupakan gabungan antara dua rantai alfa dan dua rantai beta.
Sifat yang penting dari molekul hemoglobin adalah kemampuan mengikat
oksigen dengan lemah dan secara reversibel. Setiap molekul hemoglobin
mengandung 4 Hem, oleh karena itu satu molekul hemoglobin mengandung
empat atom besi dan dapat megangkut empat molekul oksigen.
B. HEMOLISA
Hemolisis adalah pecahnya membran eritrosit , sehingga hemoglobin bebas
ke dalam medium sekelilingnya (plasma). Kerusakan membran eritrosit dapat
disebabkan oleh antara lain penambahan larutan hipotonis atau hipertonis ke
dalam darah, penurunan tekanan permukaan membran eritrosit, zat/unsur kimia
tertentu, pemanasan atau pendinginan, serta rapuh karena ketuaan dalam sirkulasi
darah. Apabila medium di sekitar eritrosit menjadi hipotonis (karena penambahan
larutan NaCl hipotonis) medium tersebut (plasma dan larutan) akan masuk ke
dalam eritrosit melalui membran yang bersifat semipermiabel dan menyebabkan
sel eritrosit menggembung. Bila membran tidak kuat lagi menahan tekanan yang
ada di dalam sel eritrosit itu sendiri, maka sel akan pecah, akibatnya hemoglobin
akan bebas ke dalam medium sekelilingnya. Sebaliknya bila eritrosit berada pada
medium yang hipertonis, maka cairan eritrosit akan keluar menuju ke medium
luar eritrosit (plasma), akibatnya eritrosit akan keriput (krenasi). Keriput ini dapat
dikembalikan dengan cara menambahkan cairan isotonis ke dalam medium luar
eritrosit (plasma). Hemolisis adalah kerusakan atau penghancuran sel darah merah
karena gangguan integritas membran sel darah merah yang menyebabkan
pelepasan hemoglobin.