1

PROTEIN

Disusun oleh : Rafael Yovan

Staf pengajar Akper Dharma Insan Pontianak

Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup, baik tumbuhan maupun

hewan. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar

setelah air. Protein adalah senyawa organik kompleks yang terdiri atas unsur-unsur

karbon (50-55%), hidrogen (± 7%), oksigen (±13%) & nitrogen (±16%). Banyak pula

protein yang mengandung belerang (S) & fosfor (P) dalam jumlah sedikit (1-2%). Ada

beberapa protein lainnya mengandung unsur logam seperti tembaga & besi.

Di dalam tubuh, protein mempunyai peranan yang sangat penting. Fungsi utamanya

sebagai zat pembangun / pembentuk struktur sel, misalnya untuk pembentukan kulit,

otot, rambut, membran sel, jantung, hati, ginjal & beberapa organ penting lainnya.

Terdapat pula protein yang mempunyai fungsi khusus, yaitu protein yang aktif.

Beberapa diantaranya adalah enzim yang berperan sebagai biokatalisator, hemoglobin

sebagai pengangkut oksigen, hormon sebagai pengatur metabolisme tubuh, & antibodi

untuk mempertahankan tubuh dari serangan penyakit. Kekurangan protein dalam

jangka waktu lama dapat mengganggu berbagai proses metabolisme di dalam tubuh

serta mengurangi daya tahan tubuh terhadap serangan penyakit.

Protein dalam tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan. Sumber protein dari

beberapa bahan makanan adalah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang & buah-

buahan. Selain untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein dapat pula digunakan sebagai

bahan bakar apabila keperluan energi tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat & lemak.

Protein merupakan senyawa polimer yang tersusun atas satuan asam2 amino sebagai

monomernya. Asam amino merupakan satuan pembentuk protein. Asam amino memiliki

2 gugus fungsional yaitu amino –NH2 & gugus asam karboksilat –COOH.

2

Gambar 1. Rumus umum asam amino.

R berbeda untuk setiap asam amino, pada glisin (asam amino paling sederhana),

R merupakan atom hidrogen.

Asam2 amino terikat satu sama lain melalui ikatan peptida, yaitu ikatan antara gugus

karboksil (-COOH) asam amino yang satu dengan gugus amino (-NH2) dari asam amino

yang lain dengan melepaskan satu molekul air. Jika dua asam amino saling berikatan

melalui ikatan peptida, maka akan terbentuk dipeptida (peptida yang terbentuk atas 2

asam amino). Peptida yang terdiri atas 3 asam amino = tripeptida ; 4 asam amino =

tetrapeptida ; dst. Polipeptida mengandung 10 atau lebih asam amino yang saling

berikatan melalui ikatan dipeptida.

Gambar 2. Pembentukan dipeptida.

3

Gambar 3. Sintesis dipeptida.

Bandingkanlah antara gambar 2 & gambar 3.

Protein adalah suatu polipeptida yang memiliki kira-kira 100 sampai 1.800 atau lebih

residu asam amino. Protein mengandung lebih dari 50 asam amino yang saling

berikatan melalui ikatan dipeptida, akan tetapi sebagian besar protein mengandung

beribu-ribu asam amino karena merupakan makromolekul. Protein alamiah memiliki 20

jenis asam amino.

Suatu protein yang hanya tersusun atas asam amino & tidak mengandung gugus kimia

lain disebut protein sederhana. Contohnya : enzim ribonuklease & khimotripsinogen.

Namun banyak protein yang mengandung bahan lain selain asam amino seperti derivat

vitamin, lipid / karbohidrat. Protein2 ini disebut protein konjugasi. Bagian yang bukan

asam amino dari jenis protein ini disebut gugus prostetik. Contohnya, lipoprotein

mengandung lipid & glikoprotein mengandung gula.

Berat molekul protein sangat besar, ribuan sampai jutaan sehingga merupakan suatu

makromolekul. Seperti senyawa polimer lain (misalnya pati), protein dapat pula

dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim tertentu & menghasilkan campuran asam-

asam amino. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi ada pula yang sukar larut.

Namun semua protein tidak dapat larut dalam pelarut organik seperti eter, kloroform

atau benzena.

Molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) & gugus karboksilat (-COOH) pada

ujung2 rantainya. Hal ini menyebabkan protein mempunyai banyak muatan

4

(polielektrolit) & bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan asam & basa. Dengan

larutan asam / pH rendah, gugus amino pada protein akan bereaksi dengan ion H+,

sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya, dalam larutan basa gugus karboksilat

bereaksi dengan ion OH-, sehingga protein bermuatan negatif. Adanya muatan pada

molekul protein menyebabkan protein bergerak di bawah pengaruh medan listrik.

Setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH tertentu yang disebut titik isoelektrik (TI). Pada pH isoelektrik (pI), molekul protein mempunyai muatan positif & negatif yang

sama, sehingga saling menetralkan / bermuatan nol. Akibatnya protein tidak bergerak di

bawah pengaruh medan listrik. Pada titik isoelektris, protein akan mengalami

pengendapan (koagulasi) paling cepat.

Kualitas protein bergantung pada proporsi protein dalam makanan yang diserap melalui

usus (kemampuan dicerna) & rasio asam amino esensial dalam protein. Protein

berkualitas tinggi adalah suatu protein yang diserap secara tuntas & digunakan secara

penuh karena asam amino esensialnya berada dalam proporsi optimum untuk sintesis

protein baru.

Tanpa adanya sumber energi alternatif, protein dapat dimetabolisasi sebagai sumber

energi. Kelebihan protein dalam makanan juga akan digunakan sebagai bahan bakar

metabolik. Protein yang dimakan akan dicerna menjadi asam amino, yang kemudian

diabsorpsi & digunakan oleh tubuh untuk membentuk protein lainnya. Asam amino

esensial harus diperoleh dari sumber makanan. Asam amino non esensial dapat

disintesis oleh sel-sel manusia.

Asam amino esensial terdiri dari :

- leusin. - valin. - arginin.

- lisin. - metionin. - (histidin)

- treonin. - fenilalanin - triptofan.

- isoleusin.

Pada anak2, tidak seperti orang dewasa, histidin juga merupakan asam amino esensial

karena tidak disintesis dalam jumlah cukup untuk dapat memenuhi kebutuhan tubuh.

Jika makanan mengandung semua asam amino esensial maka disebut sebagai protein

komplet, sedangkan jika hanya sedikit mengandung asam amino esensial disebut

5

sebagai protein inkomplet. Asam amino yang jumlahnya sedikit dibandingkan

kebutuhan disebut juga asam amino terbatas.

Protein hewani seperti daging, telur & ikan merupakan sumber protein komplet. Protein

dari tumbuh-tumbuhan cenderung kurang mengandung asam amino tertentu, misalnya

pada gandum, lisin merupakan asam amino terbatas.

Setiap protein memiliki jumlah & urutan asam amino yang spesifik. Perubahan posisi

asam amino dalam rantai akan menghasilkan protein baru dengan struktur & fungsi

yang berbeda.

Di dalam protein terdapat beberapa tingkatan struktur. Struktur primer protein adalah

urutan asam amino dalam rantai. Contohnya struktur primer dari hormon TRH adalah

asam glutamat – histidin – prolin. Struktur primer suatu protein ditentukan secara

genetik & penting untuk fungsi yang tepat. Sebagai contoh ; penggantian hanya 1 asam

amino saja dapat menyebabkan penyakit sickle cell, suatu kondisi dimana sel darah

merah tidak dapat berfungsi secara normal.

Ketika rantai asam amino terbentuk, ia menerima struktur sekundernya, yang

merupakan penataan ruang dari asam amino dalam rantai. Struktur sekunder dibentuk

oleh ikatan hidrogen pada rantai. Sebagian rantai asam amino mengeriting dalam

bentuk spiral atau heliks-α, sedangkan yang lainnya membentuk suatu lembaran

berlipat-β. (lihat gambar hal 6).

Jenis struktur sekunder yang paling sering adalah bentuk heliks, contohnya rambut.

Struktur sekunder ditentukan oleh sudut dari ikatan antara asam2 amino yang

berdekatan & distabilkan oleh ikatan hidrogen di antara bagian2 molekul yang berbeda.

Protein2 yang ditujukan untuk kegunaan struktural, dapat tersusun dari lembaran

hampir secara keseluruhan, karena konfigurasi ini sangat stabil. Protein2 lainnya

menggabungkan lembaran dengan heliks.

Struktur tersier terjadi dari pelipatan rantai2. Hal ini memberikan bentuk yang unik pada

protein & memungkinkannya bekerja secara spesifik, misalnya enzim. Bentuk 3 dimensi

dari suatu rantai asam amino merupakan struktur tersiernya. Sebagian rantai protein

yang panjang melipat ke dalam bentuk bola / bentuk lain yang tersusun rapat ketika

gugus R dari asam amino dalam heliks-α saling menarik satu sama lain. Daya tarik ini

6

dapat di antara asam2 amino yang berdekatan / antara asam2 amino yang ada pada

ujung yang berlainan dari molekul.

Gambar 4. Tingkatan organisasi dalam molekul protein.

Pada sebagian protein, struktur tersier dipertahankan kedudukannya oleh ikatan

hidrogen. Pada protein2 lainnya, atom2 sulfur pada 2 molekul sistein yang berbeda

berikatan secara kovalen 1 sama lain dalam suatu ikatan disulfida (S – S).

7

Protein fibrosa ditemukan sebagai lembaran berlipat / dalam rantai2 panjang yang

saling melilit 1 sama lain.

Suatu protein dengan lebih dari 1 rantai polipeptida dikatakan memiliki struktur

kuaterner. Beberapa protein memiliki struktur kuaterner, yaitu dua atau lebih rantai

polipeptida yang tersusun menjadi protein multisubunit. Hemoglobin memiliki struktur

kuaterner yang tersusun dari 4 subunit : 2 polipeptida rantai α (masing2 ada 141 asam

amino) & 2 polipeptida rantai β (masing2 ada 146 asam amino).

Struktur kuaterner hemoglobin menunjukkan 4 subunit : 2 rantai alfa & 2 rantai beta.

Protein, peptida & asam amino menjalankan sejumlah fungsi penting di dalam tubuh.

Struktur protein merefleksikan fungsi biologisnya. Protein juga diklasifikasikan menurut

bentuk / struktur molekulnya menjadi 2 golongan utama, yaitu : protein fibrosa & protein

globular.

Protein fibrosa berbentuk serat / serabut dengan rantai polipeptida memanjang pada

satu sumbu. Protein ini tidak larut dalam air, asam, basa maupun etanol. Protein fibrosa

merupakan komponen struktural penting dari sel & jaringan. Hampir semua protein ini

memberikan peran struktural / pelindung. Contoh : kolagen pada tulang rawan & fibroin

pada sutera. Kolagen merupakan suatu protein fibrosa yang ditemukan pada banyak

jenis jaringan penyambung, sedangkan keratin merupakan suatu protein fibrosa yang

ditemukan pada rambut & kuku.

8

Protein globular berbentuk bulat / elips dengan rantai polipeptida yang berlipat.

Umumnya larut dalam air, asam, basa, atau etanol. Protein globular bertindak sebagai

pembawa lipid2 yang tidak larut dalam darah, berikatan dengan mereka & membuat

mereka larut. Protein2 ini juga dapat bertindak sebagai enzim yang meningkatkan laju

reaksi kimia. Protein yang larut juga bekerja sebagai pembawa pesan sel ke sel (dalam

bentuk hormon & neurotransmiter) serta sebagai molekul pertahanan tubuh yang

membantu melawan penyerang asing.

Contoh protein globular : albumin, globulin, protamin, semua enzim & antibodi.

Tabel 1. Protein dalam tubuh.

Struktur Fungsi Protein

Fibrosa Pergerakan Aktin & miosin keduanya merupakan protein kontraktil yang terdapat pada sel otot.

Struktural Kolagen pada ligamen, tulang, & tendon merupakan protein terbanyak di tubuh.

Keratin → protein tahan air yang terdapat di rambut & kuku.

Elastin → memberikan elastisitas pada ligamen & pembuluh darah.

Globular Katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia dalam tubuh, misalnya enzim pepsin yang berperan dalam pencernaan protein.

Transpor Hemoglobin membawa oksigen, lipoprotein membawa kolesterol, transferin membawa besi, & albumin membawa asam lemak.

Penyangga Hemoglobin & protein plasma, misalnya albumin.

Metabolism

e

Hormon → mengatur aktivitas pertumbuhan & metabolik, misalnya hormon pertumbuhan (GH) atau insulin untuk pengaturan glukosa darah.

Proteksi Antibodi (imunoglobulin) yang membantu melawan bakteri & virus. Fibrinogen yang menutup luka.

9

Protein dicerna menjadi asam amino, karbohidrat menjadi monosakarida, dan lemak

menjadi asam lemak & gliserol.

Pencernaan protein dimulai di lambung. Enzim pepsin bertanggung-jawab untuk

pencernaan protein & disekresi dalam bentuk tidak aktif yaitu pepsinogen. Kondisi

lambung yang asam akan mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin memecah

protein menjadi polipeptida. Pencernaan protein berlanjut di duodenum. Enzim2

pankreas (tripsin, kimotripsin, & karboksipeptidase) disekresi dalam bentuk tidak aktif.

Enzim enterokinase akan mengubah tripsinogen menjadi tripsin. Selanjutnya tripsin

akan mengubah enzim2 lain ke bentuk aktif. Enzim2 tersebut akan mencerna

polipeptida menjadi peptida. Enzim brush border seperti karboksipeptidase,

aminopeptidase, & dipeptidase memecah peptida & dipeptida menjadi asam amino.

Asam amino kemudian diabsorpsi ke dalam kapiler darah usus halus & ditranspor ke

hati melalui sistem porta hepatika.

Protein merupakan biomolekul yang paling serbaguna.

Oleh karena adanya nitrogen pada gugus amino, protein merupakan sumber nitrogen

makanan yang utama. Terdapat juga beberapa asam amino yang tidak muncul dalam

protein namun memiliki fungsi fisiologis penting.

Contohnya :

- Homosistein (asam amino yang mengandung sulfur, secara normal ada dalam tubuh,

namun bila berlebihan berhubungan dengan penyakit jantung).

- γ amino butiric acid (GABA) → zat kimia yang dibuat oleh sel-sel saraf.

- kreatin → molekul yang menyimpan energi ketika berikatan dengan gugus fosfat.

10

Semua asam amino memiliki sebuah

gugus karboksil (-COOH), sebuah gugus amino (-NH2) & sebuah hidrogen yang

menempel pada karbon. Ikatan karbon yang keempat adalah pada gugus variabel “R”.

Ketika dua asam amino berikatan bersama, gugus amino dari asam amino yang satu

menyatu dengan gugus karboksil asam amino yang lain.

Gambar 5. Struktur asam amino.

Tidak semua biomolekul berupa protein murni, karbohidrat murni, & lipid murni. Protein

terkonjugasi ialah molekul protein yang bergabung dengan jenis biomolekul lainnya.

Protein bergabung dengan lipid membentuk lipoprotein. Lipoprotein kebanyakan

ditemukan di membran sel. Mereka juga membawa molekul hidrofobik seperti kolesterol

dalam darah : bagian lipid dari molekul berinteraksi dengan kolesterol yang tidak larut

11

sedangkan bagian protein membuat keseluruhan kompleks kolesterol-lipoprotein larut

dalam air.

Protein bergabung dengan karbohidrat untuk membentuk glikoprotein. Molekul “gliko-“

terdiri dari karbohidrat yang berikatan dengan protein, atau berikatan dengan lipid

(glikolipid). Seperti halnya lipoprotein, glikoprotein & glikolipid merupakan komponen

penting dari membran sel. Glikolipid dipercaya berkontribusi pada stabilitas membran

sel. Glikoprotein & glikolipid tertentu bertindak sebagai reseptor membran sel &

penanda sel. Reseptor membran berikatan dengan molekul2 diluar sel. Penanda sel

mengidentifikasi sel sehingga sel-sel pertahanan tubuh dapat memberitahu perbedaan

antara “diri” & penyerang asing.

Ringkasan tentang struktur protein :

Struktur primer dari suatu protein adalah urutan asam2 aminonya.

Struktur sekunder ialah penataan ruangnya ke dalam heliks / lembaran.

Struktur tersier ialah bentuk 3 dimensi dari rantai asam amino yang melipat.

Struktur kuaterner ialah penataan rantai asam amino yang banyak dalam suatu protein

tunggal.

Tabel berikut ini menunjukkan jenis2 asam amino beserta nama singkatannya. Asam

amino yang diawali dengan tanda * adalah asam amino esensial.

12

a Walaupun arginin diklasifikasi sebagai asam amino non esensial, anak2 yang sedang

dalam pertumbuhan harus memperoleh arginin tambahan dari makanan mereka.

Pada buku lain (Harper), arginin dikatakan bersifat semiesensial.

ProteinKetika asam nukleat membawa informasi genetik sel, tanggung-jawab utama protein

ialah melaksanakan tugas yang diarahkan oleh informasi tersebut. Dari seluruh

makromolekul, protein merupakan yang paling banyak macamnya. Setiap sel

13

mengandung beberapa ribu protein yang berbeda yang melaksanakan berbagai fungsi

secara luas.

Peranan protein mencakup :

- bertindak sebagai komponen struktural sel & jaringan.

- bertindak dalam pengangkutan & penyimpanan molekul2 kecil (contoh : pengangkutan

O2 oleh hemoglobin).

- menyampaikan informasi antar sel (contoh : hormon2 protein).

- menyediakan suatu perlindungan melawan infeksi (contoh : antibodi).

Sifat yang paling mendasar dari protein ialah kemampuan mereka bekerja sebagai

enzim yang mengkatalisis hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologis. Dengan

demikian protein benar2 mengarahkan semua aktivitas sel.

Protein merupakan polimer dari 20 asam amino yang berbeda. Asam amino dapat

dikelompokkan ke dalam 4 kategori luas berdasarkan sifat dari rantai sampingnya.

Lht gbr. 10 asam amino memiliki rantai samping non polar yang tidak berinteraksi

dengan air. 5 asam amino memiliki rantai samping yang tidak bermuatan namun polar. Oleh karena rantai samping polar dari asam2 amino ini dapat membentuk ikatan

hidrogen dengan air, asam2 amino ini hidrofilik & cenderung berada pada sisi luar

protein.

Lisin, arginin & histidin memiliki rantai samping dengan gugus dasar basa bermuatan.

Lisin & arginin merupakan asam amino yang sangat utama & rantai sampingnya

bermuatan positif di dalam sel. Konsekuensinya mereka sangat hidrofilik & ditemukan

berkontak dengan air pada permukaan protein. Histidin dapat tidak bermuatan ataupun

bermuatan positif pada pH fisiologis, sehingga ia sering kali berperan aktif dalam reaksi

enzimatik yang melibatkan pertukaran ion hidrogen.

14

Gambar 6. Asam amino dikelompokkan ke dalam 4 kategori berdasarkan sifat rantai samping

mereka : nonpolar, polar, dasar (basa) & asam (acidic).

15

Struktur asam amino

Setiap asam amino terdiri dari sebuah atom karbon di tengah (karbon α) yang berikatan

dengan sebuah atom hidrogen, sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino & suatu

rantai samping spesifik (ditandai dengan R). Pada pH fisiologis, baik gugus karboksil

maupun gugus amino terionisasi (seperti yang diperlihatkan gbr 6).

Asam aspartat & asam glutamat memiliki rantai samping asam (acidic) yang berakhir

pada gugus karboksil. Asam2 amino ini bermuatan negatif di dalam sel & dengan

demikian sering kali ditunjukkan sebagai aspartat & glutamat. Seperti halnya asam

amino dasar basa, asam2 amino asam (acidic) sangat hidrofilik & biasanya berada

pada permukaan protein.

Berbeda dengan karbohidrat & lipid, protein mengandung nitrogen selain karbon,

hidrogen & oksigen. Semua organisme dapat menggabungkan amonia (NH3) ke dalam

senyawa organik. NH3 digabungkan ke dalam molekul organik terutama selama sintesis

asam amino glutamat & glutamin. Asam2 amino ini didapat dari senyawa antara siklus

Krebs yaitu α-ketoglutarat.

Asam2 amino ini kemudian bertindak sebagai donor gugus amino selama sintesis

asam2 amino lainnya yang juga didapatkan dari jalur metabolik utama (seperti glikolisis

& siklus Krebs). Bahan baku untuk sintesis asam amino dengan demikian diperoleh dari

glukosa, & asam amino disintesis dengan bayaran energi (ATP) & tenaga pereduksi

(NADPH).

16

Gambar 7. Biosintesis asam amino.

Rangka karbon asam amino didapatkan dari senyawa2 antara pada glikolisis & siklus

Krebs.

Polimerisasi asam amino untuk membentuk protein juga memerlukan energi. Seperti

pada sintesis polisakarida, pembentukan ikatan peptida dapat dianggap suatu reaksi

dehidrasi.

17

Urutan nukleotida dalam suatu gen menentukan rangkaian asam amino dari suatu

protein melalui translasi, dimana mRNA bertindak sebagai template untuk sintesis

protein. Setiap asam amino mula2 menempel pada molekul tRNA spesifik dalam suatu

reaksi yang terangkai dengan hidrolisis ATP. Aminoasil tRNA kemudian bersekutu pada

template mRNA berikatan dengan ribosom, & setiap asam amino ditambahkan ke ujung

akhir C dari rantai peptida yang sedang bertumbuh. Penggabungan dari setiap asam

amino ke dalam sebuah protein terangkai dengan hidrolisis 1 molekul ATP & 2 molekul

GTP.

Untuk mempermudah pemahaman, pelajarilah kembali buku biologi SMA tentang

proses sintesis protein yang berkaitan dengan DNA, RNA & ribosom.

Referensi topik karbohidrat, lipid & protein :

Coad J & Dunstall M, 2007 hal 246 – 250

Geoffrey Cooper hal 42 – 51 & hal 74 – 77

James J, Baker C, Swain H. 2008. Prinsip sains utk keperawatan. Penerbit Erlangga.

Scanlon VC & Sanders T, 2007, Buku ajar anatomi & fisiologi, edisi 3.

Silverthorn hal 28 – 35

Yazid E, Nursanti L. 2006. Penuntun praktikum Biokimia untuk mahasiswa analis. Penerbit

ANDI Yogyakarta.

Baca juga : topik karbohidrat & lipid