Enzim

Enzim2015

BAB 1PENDAHULUAN

II.1. Latar Belakang :

Enzim merupakan biokatalisator. Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia, Enzim memiliki spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu susbstrat tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang dilengkapi sifat-sifat demikian.Enzim memiliki keunggulan sifat, antara lain mempunyai aktivitas yang tinggi, efektif, spesifik, memiliki sifat yang khas, yaitu sangat aktif walaupun konsentrasinya amat rendah, sangat selektif dan bekerja pada kondisi yang ramah (mild), yaitu tanpa temperatur atau tekanan tinggi dan tanpa logam yang umumnya beracun. Hal inilah yang menyebabkan reaksi yang dikatalisis secara enzimatik menjadi lebih efisien dibandingkan dengan reaksi yang dikatalisis oleh katalis kimia.

Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulkan penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk mendiagnosis penyakit, seperti: infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan lain-lain. Ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan tingkat berlebihan seringkali menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam organ yang sakit. Penyakit tertentu seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati mengalami kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati ke dalam darah.Enzim digunakan dalam berbagai jenis pemeriksaan kimia klinik yang bertujuan untuk membantu diagnosa suatu penyakit, memonitor pengobatan dan mengetahui respon tubuh terhadap terapi. Oleh sebab itu enzim menjadi penting untuk dipelajari dalam mata kuliah kimia klinik ini.

II.2. Rumusan Masalah :Adapun rumusan masalah dalam penulisan makalah ini, yaitu :

II.2.1. Apa yang dimaksud dengan enzim dan bagaimana susunannyaII.2.2. Bagaimana tata nama dan klasifikasi enzim

II.2.3. Apa dan bagaimana sifat-sifat enzim

II.2.4. Bagaimana mekanisme enzim dalam menjalankan fungsinyaII.2.5. Apa saja faktor yang dapat mempengaruhi enzim

II.3. Tujuan :Adapun tujuan dari penulisan makalah ini, yaitu :II.3.1. Menjelaskan dan menguraikan apa yang dimaksud dengan enzim dan bagaimana susunannya

II.3.2. Menjelaskan dan menguraikan bagaimana tata nama dan klasifikasi enzim

II.3.3. Menjelaskan dan menguraikan apa dan bagaimana sifat-sifat enzim

II.3.4. Menjelaskan dan mendeskripsikan bagaimana mekanisme enzim dalam

menjalankan fungsinya

II.3.5. Menjelaskan dan Menguraikan faktor-faktor yang dapat mempengaruhi enzim

II.4. Manfaat :

Adapun manfaat yang dapat diperoleh dari penulisan makalah ini, yaitu :

II.4.1. Mengetahui dan memahami apa yang dimaksud dengan enzim dan bagaimana susunannya

II.4.2. Mengetahui dan memahami bagaimana tata nama dan klasifikasi enzim

II.4.3. Mengetahui dan memahami apa dan bagaimana sifat-sifat enzim

II.4.4. Mengetahui dan memahami mekanisme enzim dalam menjalankan fungsinya

II.4.5. Mengetahui dan memahami apa saja faktor yang dapat mempengaruhi enzim

BAB II

ISI

II.1. Pengertian Enzim

Enzim adalah biokatalisator, yang merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis. Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein. Enzim tidak dapat bereaksi dengan substrat tetapi enzim hanya mempercepat proses reaksi sehingga enzim menghasilkan produk dari substrat dan struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi. Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Enzim dapat mempercepat reaksi biologis, dari reaksi yang sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rumit. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga mempercepat proses reaksi. Percepatan reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Enzim mengikat molekul substrat membentuk kompleks enzim substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai membentuk enzim bebas dan produknya.II.2. Susunan Enzim

Gambar.II.2.1 Bagian protein dan non protein enzimSumber : Rosmawati,Nia. 2011. Struktur Enzim dan Mekanisme Enzim [ONLINE] Tersedia : Http://www.artikelbiologi.com/Enzim secara keseluruhan disebut haloenzim. Enzim tersusun dari dua komponen utama, yaitu komponen protein yang di sebut apoenzim dan komponen bukan protein yang disebut kofaktor.

II.2.1.Komponen Protein Enzim (Apoenzim)Apoenzim adalah komponen protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas. Pada enzim tersebut sangat penting untuk aktifitas katalisis, berfungsi menentukan kekhususan dari enzim sehingga sangat menentukan kerja enzim, oleh karena itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur enzim akan mempengaruhi aktifitasnya. Seperti protein pada umumnya enzim dapat mengalami denaturasi oleh berbagai faktor, seperti : perubahan pH yang mencolok, temperatur, pelarut organik, urea dan dapat dihambat oleh racun.II.2.2. Kofaktor

Kofaktor yaitu bagian enzim yang bukan protein. kofaktor bersifat stabil pada suhu relatif tinggi atau tahan panas.Kofaktor akan dibedakan menjadi tiga tipe berdasarkan ikatannya, yaitu:

a. Ion ion anorganik sebagai aktivator enzim

Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim.

b. Gugus prostetik

Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari sitokrom berperan sebagai pembawa elektron. Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.

c. Koenzim

Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Contoh koenzim adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP. Misal, NAD (nikotinamid adenin dinukleotida) yang berasal dari vitamin asam nikotinat terdapat dalam bentuk tereduksi dan teroksidasi. Pada keadaan teroksidasi berfungsi dalam katalisis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan enzim dalam tumbuhan (dan hewan).

Gambar II.2.2. Haloenzim, apoenzim, koenzim dan substrat

Sumber : Biologi, Life on Earth, 1999Substrat adalah substansi yang mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan enzim, sedangkan produk adalah substansi baru yang terbentuk setelah reaksi mencapai keseimbangan. II.3. Tata Nama dan Klasifikasi Enzim

II.3.1. Tata Nama Enzim

Tiap enzim dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom. Contoh lain :

Enzim yang mengkatalisis amilum diberi nama amylase

Enzim yang mengkatalisis lemak/lipid diberi nama lipase

Enzim yang mengkatalisis protein diberinama proteinase

Enzim yang mengkatalisis reaksi dehidrogenasi diberi nama dehydrogenase

Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi diberi nama oksidase

Enzim yang mengkatalisis reaksi dekarboksilasi diberi nama dekarboksilasePersatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron. Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen. II.3.2. Klasifikasi EnzimEnzim dapat diklasifikasikan berdasarkan IUB (Internasional Union of Biochemistry), yaitu:

a. Enzim hidrolase

Enzim hIdrolase berperan dalam proses hidrolisis, mengkatalisis reaksi penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat.

R1CO OR2 H2OR1COOH + R2OH

Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :

a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa (suatu disakarida).

2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

C12H22O11 + H20 2 C6H12O6

c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.

d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.

e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)

f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya :

a) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

b) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

c) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein, Contohnya:

a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.

b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.

c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

b. Enzim OksidoreduktaseEnzim oksidoreduktase merupakan kelompok enzim yang reaksi oksidasi dan reduksi. Enzim-enzim Contohnya enzim Dehidrogenase yang bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenasi, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor). Reaksi pembentukan aldehida dari alcohol, enzim yang bekerja pada reaksi ini adalah alkohol dehidrogenase. Di sini alkohol adalah donor hidrogen, sedangkan senyawa yang menerima hidrogen adalah suatu koenzim nikotinadenindinukloetida.

Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim dehidrogenase yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat. Enzim ini banyak terdapat pada mitokondria dalam semua sel jaringan. Dalam reaksi ini asam glutamat diubah menjadi asam ketoglutarat.

c. Enzim transferase

Enzim Transferase berperan dalam reaksi pemindahan gugus, mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul ke satu molekul lain. Yang termasuk dalam kelompok enzim ini transglikolidase, transpeptidase, transmilase, transmetilase, transasilase. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat transminase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat ke asam oksaloasetat membentuk asam aspartat.

Pembentukan glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan gugus hidroksi metil. Gugus ini dilepaskan dari molekul serin dengan dibantu oleh enzim hidroksi metil transferase. Dalam reaksi ini asam tetrahidrofolat (THFA) bekerja sebagai akseptor gugus beratom C satu.

d. Enzim isomeraseEnzim isomerase merupakan enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul (isomerasi). Contohnya enzim glukosa fosfat isomerase pada reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase. (Holiday: 2005)Glukosa-6-fosfat

fruktosa-6-fosfate. Enzim LiaseEnzim liase merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap. Contohnya antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida.

Adapun contoh lain enzim fumarat hidroliase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan membentuk asam malat.

f. Enzim Ligase

Enzim ligase merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan kovalen. Oleh karena enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. Contohnya antara lain adalah glutamin sintetase, dan piruvat karboksilase. Enzim glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutaamin dari asam glutamat.

Disamping itu enzim karboksilase bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dan asam piruvat yang merupakan reaksi dari metabolisme karbohidrat. II.4. Sifat-Sifat Enzim Adapun sifat-sifat enzim adalah sebagai berikut :1. Enzim merupakan senyawa protein, penyusun utama enzim adalah protein sehingga sifatnya hampir sama dengan protein.2. Enzim bersifat sebagai biokatalisator. Dalam hal ini enzim berfungsi mempercepat laju reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Katalisator bersifat umum, hanya berfungsi untuk mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulangulang (satu katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi).Namun, enzim bersifat lebih spesifik hanya digunakan untuk satu jenis reaksi saja (satu enzim hanya untuk satu reaksi).3. Enzim bersifat termolabil, mudah dipengaruhi oleh perubahan lingkungan seperti suhu, Ph, dan adanya inhibitor. Enzim akan rusak jika di panaaskan sampai suhu tertentu. Contohnya pada enzim katalase, jika suhu terlalu panas maka enzim tidak dapat bekerja optimal. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll . Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C.

4. Enzim bersifat spesifik. Dalam hal ini enzim hanya bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat atau satu jenis reaksi dan tidak dapat bekerja untuk berjenis-jenis substrat. Enzim bersifat Spesifik artinya satu Enzim bekerja untuk satu jenis molekul tertentu yaitu menangkap molekul-molekul menggabungkannya atau memecahnya kemudian melepasnya tetapi Enzim tidak ikut berubah.Molekul-molekul yang digabungkan atau dipecahkannya tersebut adalah substrat dan molekul hasil penggabungan atau pemecahan disebut produk.5. Enzim dapat bekerja secara bolak balik. Artinya enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat laju reaksi sampai mencapai keseimbangan. Enzim dapat berfungsi dalam penyusunan ataupun penguraian substrat. Enzim dapat bekerja secara bolak balik yaitu dapat membentuk molekul sederhana menjadi molekul kompleks dan dapat pula menguraikan molekul kompleks tersebut menjadi molekul sederhana.6. Enzim dibutuhkan dalam jumlah sedikit. Artinya sedikit enzim dapat mengkatalis suatu reaksi kimia.

II.5. Mekanisme Enzim

Secara garis besar ada tiga tahap kerja enzim (E) pada substrannya (S).

Gambar II.5.1. Mekanisme Kerja Enzim

Sumber : Andriana, Yusuf. 2011. Mekanisme Enzim dan Faktor yang mempengaruhinya[ONLINE] Tersedia : www.sribd.co.id//Mekanisme-dan-Faktor-yang-mempengaruhinya//Pertama, susbstrat melekat pada enzim membentuk kompleks enzim substrat. Kedua, enzim melakukan reaksi kimia pada substrat membentuk kompleks enzim-produk. Tahap ketiga, produk meninggalkan sisi aktif enzim dan enzim tersebut siap melakukan proses yang sama pada substrat yang baru.

Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks substrat enzim. Setelah produk dihasilkan dari reaksi, enzim kemudian dilepaskan dan menjadi bebas. Enzim bebas akan membentuk kompleks yang baru dengan substrat sejenis yang lain. Meskipun demikian, enzim tidak ikut bereaksi dan tidak pula terpengaruh oleh reaksi tersebut. Karena enzim bersifat Spesifik artinya satu Enzim bekerja untuk satu jenis molekul tertentu yaitu menangkap molekul-molekul, menggabungkannya atau memecahnya kemudian melepasnya tetapi Enzim tidak ikut berubah.Molekul-molekul yang digabungkan atau dipecahkannya tersebut adalah substrat dan molekul hasil penggabungan atau pemecahan disebut produk. Enzim dapat bekerja secara bolak balik yaitu dapat membentuk molekul sederhana menjadi molekul kompleks dan dapat pula menguraikan molekul kompleks tersebut menjadi molekul sederhana.

Gambar.II.5.2

Enzim dapat bekerja secara bolak balikSumber : Rosmawati,Nia. 2011. Struktur Enzim dan Mekanisme Enzim [ONLINE] Tersedia : Http://www.artikelbiologi.com/

Enzim memiliki bagian yang disebut "Sisi Aktif Enzim" yaitu tempat melekatnya substrat dan Sisi Alosterik. Dua teori mengenai cara melekatnya substrat pada sisi aktif Enzim yaitu Lock and Key Theory atau Teori Gembok dan Kunci serta Induced Fit Theory atau Teori Ketepatan Induksi. II.5.1. Hipotesis Lock and Key (Gembok dan Kunci)Teori ini dikemukakan oleh Emil Fischer pada tahun 1894 menyatakan bahwa Enzim dan substratnya memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi seperti kunci dan gemboknya, Itulah alasan mengapa Enzim bersifat spesifik. Asumsi dasar pada hipotesis ini yaitu :

1. Enzim memiliki sisi aktivasi, tempat melekat substrat 2. hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi 3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah4. Saat terjadi reaksi, tidak terjadi perubahan konformasi enzim.5. Enzim tidak fleksibel sehingga reaksi hanya dapat berlangsung bila terdapat Kesesuaian antara bentuk ruang substrat dengan pusat aktif enzim

Gambar II.5.3. Mekanisme Teori Lock and Key

Sumber : Andriana, Yusuf. 2011. Mekanisme Enzim dan Faktor yang mempengaruhinya[ONLINE] Tersedia : www.sribd.co.id//Mekanisme-dan-Faktor-yang-mempengaruhinya//

Menurut hipotesis ini, reaksi antara substrat dan enzim berlangsung jika molekul substrat sesuai dengan sisi aktif enzim, atau mempunyai bentuk ruang yang komplementer seperti kunci dengan gemboknya. Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian sisi yang dapat berikatan dengan substrat. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu (sesuai dengan sisi aktif enzim) yang dapat terikat pada enzim.Dengan demikian, menurut hipotesis lock and key ini, agar suatu reaksi enzimatik dapat berlangsung maka substrat harus mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim, yang digambarkan seperti kunci dengan gemboknya. Bila bentuk ruangnya sesuai maka akan terjadi ikatan membentuk kompleks transisi Enzim Substrat. senyawa transisi ini tidak stabil dan akan terlepas dengan sendirinya menghasilkan produk.

II.5.2. Hipotesis Induced-Fit (Ketepatan Induksi)Reaksi antara substrat dengan enzim dapat berlangsung sebab adanya induksi molekul substrat terhadap molekul enzim. Asumsi dasar hipotesis ini adalah :Asumsi dasar pada hipotesis ini yaitu :

1. Enzim memiliki sisi aktif , tempat melekat substrat.2. Hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada saat terjadi interaksi antara

enzim dan sisi aktif 3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lebih kuat4. Saat terjadi reaksi, terjadi perubahan konformasi enzim.5. Enzim bersifat fleksibel sehingga reaksi dapat berlangsung dengan cara enzim menyesuaikan bentuknya dengan substrat.Bukti dari kristalografi sinar x, diketahui bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang kaku, tapi bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat, sehingga terbentuk kompleks enzim substrat.

Gambar II.5.4. Mekanisme Hipotesis Induced-FitSumber : Andriana, Yusuf. 2011. Mekanisme Enzim dan Faktor yang mempengaruhinya[ONLINE] Tersedia : www.sribd.co.id//Mekanisme-dan-Faktor-yang-mempengaruhinya//

Berdasarkan hipotesis ini mula-mula terjadi kontak atau interaksi antara substrat dengan permukaan sisi aktif enzim sedemikian rupa, ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa perubahan untuk menyesuaikan bentuk dengan substrat sehingga ikatan yang akan terbentuk antara enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Oleh karena sudah terjadi perubahan konformasi pada pusat aktif enzim ini maka substrat dapat terikat pada enzim membentuk kompleks substrat-enzim. Pada langkah berikutnya kompleks enzim-substrat ini terurai menghasilkan produk dan enzim bebas. II.6. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain:

II.6.1. Suhu

Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat berikatan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu. Peningkatan suhu meningkatkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim, sehingga kecepatan reaksi meningkat pula.

Gambar II.6.1. (a) Pengaruh peningkatan Suhu terhadap aktivitas enzim (b) Denaturasi

Sumber : Biology, Life on Earth, 1999Kecepatan enzim dalam mengkatalis reaksi mencapai puncaknya pada suhu tertentu. Suhu optimum enzim berkisar antara 25( 40( C. Kenaikan kecepatan di bawah suhu optimal disebabkan oleh kenaikan energi kinetika molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi bila suhu tetap dinaikkan terus, energi kinetik molekul-molekul enzim menjadi demikian besar sehingga melampaui energi penghalang untuk memecahkan ikatan-ikatan sekunder yang mempertahankan enzim dalam keadaan aslinya atau keadaan katalitik aktif. Akibatnya struktur sekunder dan tersier hilang disertai hilangnya aktivitas katalitik. Peningkatan suhu yang semakin tinggi menyebabkan putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau hilang.II.6.2. Ph (Derajat Keasaman)pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi benuk enzim dan menyebabkan denaturasi. Setiap enzim memiliki pH optimum. Misalnya, pepsin (enzim yang bekerja di dalam lambung) mempunyai pH optimum sekitar 2 (sangat asam), sedangkan amilase (enzim yang bekerja di mulut dan usus halus) memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).

Gambar II.6.2. pH optimum enzim pepsin dan amilase.Sumber : Biology, Life on Earth, 1999Tabel II.6.1. enzim dan pH optimumnya

EnzimSumberSubstratpH optimum

SukraseUsus halusSukrosa6,2

AmilaseSaliva, pankreasAmilum5,6-7,2

LipasePankreasEtil butirat7,0

PepsinLambungAlbumin1,5-2,5

TripsinPankreasKasein8-11

Sumber : Biology, Life on Earth, 1999II.6.3. Konsentrasi EnzimSemakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang belangsung. Dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.

Gambar II.6.3. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksiSumber : Biology, Life on Earth, 1999II.6.4. Konsentrasi Substrat

Bila sejumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut kecepatan maksimum (Vmax).

Gambar II.6.4. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi Sumber : Biology, Life on Earth, 1999II.6.5. Inhibitor

Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan non-kompetitif.

Gambar II.6.5. InhibitorSumber : Biology, Life on Earth, 1999a) Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing deengan oksigen untuk mmendapatkan Hb dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat.

Gambar II.6.5. Inhibitor(a) Kompetitif(b) Non-KompetitifSumber : Biology, Life on Earth, 1999b) Inhibitor non-Kompetitif

Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah, dan sisi aktif tidak dapat berfungsi.

Selain faktor-faktor diatas, kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh:

Oksidasi oleh udara disekitar atau senyawa lain Kadar protein enzim, pada umumnya dengan meningkatnya kadar pretein dalam suatu enzim, maka daya katalitiknya akan meningkat Kadar garam, pada umumnya kadar elektrolit mempengaruhi kelarutan protein Kadar air mempengaruhi laju reaksi enzimatik. Sinar ultraviolet. Sinar X. Terjadi perubahan fisiologi pada organ-organ tubuh, jadi sekresinya enzim menurun. Sehingga secara kuantitas dan kualitasnya kerja enzim pun turun.

Konsentrasi produk.BAB III

PENUTUPIII.1. Kesimpulan

Berdasarkan isi dari makalah ini dapat disimpulkan bahwa Enzim adalah biokatalisator, yang merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis. Enzim tersusun dari dua komponen utama, yaitu komponen protein yang di sebut apoenzim dan komponen bukan protein yang disebut kofaktor. Tiap enzim dinamai menurut sistem baku dengan kode tertentu dan juga diberi nama umum yang sederhana dengan melibatkan nama produk ataupun nama reaksi yang dikatalisis dan diberi nama akhiran -ase. Enzim dapat diklasifikasikan berdasarkan IUB yaitu oksidoreduktase, hidrolase, transferase, liase. ligase dan isomerase. Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi sehingga menurunkan energi aktivasi dengan membentuk kompleks substrat enzim, setelah produk dihasilkan dari reaksi enzim kemudian dilepaskan dan menjadi bebas untuk mengikat substrat sejenis yang lain. Enzim memiliki sifat seperti protein, mudah dipengaruhi oleh lingkungan, biokatalisator, bekerja secara bolak balik, spesifik dan dibutuhkan dalam jumlah sedikit. Fakto-faktor yang dapat mempengaruhi enzim adalah suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim dan inhibitor.III.2. Saran

Enzim merupakan biokatalisator dan berperan sangat penting bagi tubuh, enzim juga dibutuhkan dalam beberapa pemeriksaan kimia klinik untuk keperluan diagnosa klinis. Maka dari itu, perlulah kita mengetahui dan mempelajari enzim beserta peranannya.DAFTAR PUSTAKA

Audesirk, T & G. 1999. Biology Life on Earth. New Jersey : Prentice Hall, Inc.

Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim.Widya Medika. Jakarta.Campbell, N. A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta.Riani, Ani. 2015. Penuntuk Praktikum Kimia Klinik II. STABA : Bandung.Rusmana, Rosi. 2010. Aktivasi Enzim Lipase dari Aspergillus niger sebagai

Biokatalis pada proses gliserolisis untuk Menghasikan Monoasilgliserol. Poltekes : Bandung.Khodizah, Siti. 2009. Bahan Ajar Biokimia, [ONLINE] Tersedia : itory" http://repos

itory.unand.ac.id//Bahan-Ajar-Biokimia.Pdf/ (Diakses" (Diakses 1 November 2015)

Rosmawati,Nia. 2011. Struktur Enzim dan Mekanisme Enzim [ONLINE] Tersedia : Http://www.artikelbiologi.com// (Diakses" (Diakses 4 November 2015)

Rosita,Rosi. 2010. Tata Nama danKlasifikasi Enzim. [ONLINE] Tersedia : http: //eprints.undip.ac.id/BAB-II-Rosi.pdf// (Diakses" (Diakses 4 November 2015)

Rahmawati,Nia.2012. Biokimia Enzim. http://fpk.unair.ac.id/Bahan-kuliah- pdf/ MAKALAH-ENZIM-pdf// (Diakses" (Diakses 8 November 2015)

Muhaimin,Muis.2012. Enzim. [ONLINE] Tersedia : http://biologimediacentre .com/enzim/(Diakses" (Diakses 9 November 2015)

Andriana, Yusuf. 2011. Mekanisme Enzim dan Faktor yang mempengaruhinya

[ONLINE] Tersedia : www.sribd.co.id//Mekanisme-dan-Faktor-yang-mempengaruhinya// (Diakses" (Diakses 10 November 2015)

Mustika,Juni.2011. Komponen dan Mekanisme Cara Kerja Enzim .upi.edu/" http://kimia

.upi.edu/utama/bahanajar/kuliah_web/2009/0606829/Materi6.html.(Diakses" (Diakses 10 November 2015)Glukosa fosfat isomerase

Piruvat dekarboksilase

Fumarat hidroliaselase

20Makalah Kimia Klinik II