1. asam amino-2

Asam Amino

• Asam Amino adalah molekul yang terdiri dari gugus asam karboksilat dan gugus amin.

• Asam Amino memainkan peran sentral, sebagai building blocks dari protein dan sebagai bentuk antara pada metabolisme.

RUMUS UMUM ASAM AMINO

R = rantai samping

• Protein adalah polimer dari berbagai unit monomer yang disebut asam amino, yang mempunyai gugus fungsi berbeda tersebut.

• Lebih dari 500 asam amino yang ada di alam, tetapi protein dengan berbagai species, yang terdapat pada bakteri sampai manusia, hanya terdiri dari 20 asam amino utama.

• Protein dapat berinteraksi dengan protein lainnya dan biomolekul untuk membentuk struktur yang lebih komleks dan kuat dan fleksibel dalam fungsi yang berbeda-beda.

Subdivisi Asam Amino

• Ada 20 asam amino utama yang membangun protein. • Masing-masingnya mengandung gugus fungsi yang unik

untuk kepentingan yang berbeda-beda. • Kepentingan tersebut meliputi : Besar, Ruang, Muatan

serta kapasitasnya untuk membentuk ikatan hidrogen, baik secara hidrofilik/hidrofobik , dan reakatifitas kimia.

• Asam Amino dapat bersifat hidrofobik dan hidrofilik, tergantung kepada sifat kimia dari gugus R nya.

ASAM AMINO 1. Merupakan "building Blocks" tubuh kita. Selain

membangun sel baru dan memperbaiki jaringan yang rusak, mereka juga membentuk antibodi untuk melawan serangan bakteri & virus.

2.Bagian dari sistim enzim & hormonal. 3.Membangun nukleoprotein (DNA & RNA) 4.Membawa oksigen keseluruh tubuh dan

berpartisipasi dalam aktifitas otot. Protein yang pecah pada proses pencernaan akan menghasilkan 22 asam amino. Delapan diantaranya adalah esensial dan lainnya non- esensial.

Zwitterion :

• Asam amino akan bersifat sebagai zwitterionik, bila gugus asam karboksilat melepaskan proton, sedangkan gugus amino menerima proton dalam keadaan serentak.

dimana asam karboksilatnya dalam keadaan berair terionisasi dan gugus basanya (gugus amino) terprotonkan.

H2N – C – COOH +H3N – C – COO-

H3N+ C C

H

H

O

O-

BENTUK MOLEKUL BENTUK ION DIPOLAR (ION ZWITTER)

REAKSI PROTOLISIS ASAM AMINO DALAM LARUTANNYA DAPAT DITULISKAN SBB :

Optik Aktiv

• Klasifikasi asam amino di bedakan dalam beberapa kategori, berdasarkan sifat dari rantai sampingnya ( R ), yakni bila atom karbon yang tetrahedral berikatan dengan unsur atau molekul yang berbeda-beda ( kiral ).

• Kemampuan molekul untuk berotasi memutar bidang polarisasi cahaya ke kiri, L (levorotary) atau ke kanan, D (dextrorotary) menyatakan sifat optiknya dan juga stereokimianya.

• Semua asam amino pada polipeptida adalah dengan konfigurasi L.

Anggota yang paling sederhana dari asam amino adalah glisin. Atom karbon jenuhnya tidak tersubstitusi, dengan demikian dia tidak optis aktiv.

Substituen pada atom karbon alfa : - Gugus alkil rantai lurus/bercabang atau aromatik. - Alkil amina/amina aromatik - Alkil alkohol/alkohol aromatik. - Tiol (belerang)

Substituen pada atom karbon alfa tersebut diberi singkatan R (rantai samping) Rantai samping ada yang bersifat Asam, basa dan netral.

PEMBAGIAN GOLONGAN ASAM AMINO

• Berdasarkan sifat kepolaran dari R: R = NON POLAR Asam amino R = POLAR

Klasifikasi Asam Amino

• Non-polar • Aliphatic : glycine, alanine, valine,

isoleucine, leucine • Aromatic : phenylalanine, tryptophan. • Cyclic : Proline

• Polar • Sulfur-Containing : cysteine, methionine • Hydroxyl-Containing : serine, threonine • Aromatic : tyrosine • Acidic Amide : asparagine, glutamine

• Muatan asam amino (pada pH fisiologi) • Asam : aspartic acid, glutamic acid • Basa : histidine, lysine, arginine

20 Asam Amino

The genetic code

• The genetic code is the relationship between DNA base sequences and the amino acid sequence in proteins. The genetic code features include:

• amino acids are encoded by three nucleotides • it is non-overlapping • it has no punctuation (alternatively, the stop

codons could be viewed as a "period" or "full stop".)

• it is degenerate.

Glisin: asam amino yang paling sederhana. Dalam protein dengan coded (codon) : GGU, GGC, GGA dan GGG. Sifat : neorotransmiter antagonis.

Glisin adalah asam amino untuk biosintesa : asam nukleat, asam empedu,

porfirin, kreatin posfat dan asam - asam amino lain.

Physiological function

• The principal function of glycine is as a precursor to proteins, such as its periodically repeated role in the formation of Collagen helix in conjunction with Hydroxyproline. It is also a building block to numerous natural products.

As a neurotransmitter

• Glycine is an inhibitory neurotransmitter in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina.

Glisin mengalami degradasi melalui tiga alur • 1. Alur pertama : Umumnya terjadi pada hewan, yakni

meliputi katalisis oleh enzim Glisin + tetrahidrofolat + NAD+ → CO2 + NH4 + + N5,N10-

Metilen tetrahidrofolat + NADH + H + • 2. Alur kedua : glisin didegradasi dalam dua tahap.

Tahap I merubah glisin menjadi serin dengan enzim serin hidroksimetil transferase. Tahap II, Serin dirubah menjadi piruvat melalui serin dehidratase.

• 3. Alur ketiga : glisin dirubah menjadi glioksilat dengan bantuan D-asam amino oksidase. Glioksilat kemudian dioksidasi oleh hepatik laktat dehidrogenase menjadi oksalat dalam adanya NAD+

Alanin – Asam amino yang banyak berguna dalam protein. isomer L-nya adalah satu dari 20

asam amino yang proteinogenik. Codonnya adalah GCU, GCC, GCA, dan GCG.

Alanin adalah asam amino non-esensial yang terlibat

pada metabolisme triptofan dan vitamin piridoksin.

Peranan alanin cukup penting pada terapi terhadap manusia,

salah satunya adalah kemampuannya menurunkan

kadar kolesterol dan virus HIV

beta-Alanin – secara alami terdapat sebagai beta pada asam

amino. Formula: C3H7NO2

H

Arginin - asam amino yang berguna pada sisi aktif dari enzim.

Kacang-kacangan kaya akan asam amino arginin yang penting untuk proses sintesis nitric oxide (NO).

NO dibutuhkan untuk mengalirkan darah ke seluruh organ tubuh.

Asam aspartat - intermediet penting pada siklus asam sitrat.

Asam aspartat adalah satu dari dua asam amino (lainnya adalah asam glutamat) yang mempunyai muatan negatif yakni dari gugus karboksilat pada rantai samping.

Asam aspartat adalah asam amino non-esensial, dia ikut berperan dalam metabolisme pembuatan asam amino lain dan secara biokimia dalam

siklus asam sitrat.

Secara biokimia yang disintesa dari asam aspartat

adalah asparagin, arginin, lisin, metionin, treonin, isoleusin, dan beberapa

nukleotida.

Asparagin – turunan amide dari asam aspartat.

Sistein – asam amino yang mengandung tiol dan terlibat

pada sisi aktif dan menentukan struktur

protein tersier.

Sistin – produk oksidasi dari sistein, yang mengikat protein

bersama- sama.

Asam glutamat – asam amino yang tidak bermuatan ditemukan pada permukaan

protein.

Glutamin satu – satunya asam amino dengan dengan mudah melakukan perlintasan antara

darah dan jaringan otak.

Histidin – asam amino yang dapat merespon biosintesa

histamin.

Prolin – asam amino siklik alipatik berguna pada sintesa

kolagen.

Hidroksiprolin - asam amino penting yang berguna dalam

struktur protein seperti kolagen.

Isoleusin – asam amino hidropobik yang berguna selama konstruksi

protein dan enzim.

Lisin – asam amino esensial dengan muatan positif pada

rantai samping alifatis.

Metionin – asam amino esensial yang membantu meberikan inisial

sintesa protein.

Fenilalanin – asam amino aromatik yang terdapat pada

protein.

Serin – asam amino alkohol ditemukan pada sisi aktif dari

serin protease.

Taurin adalah sisa produk dari metabolisme sistein. Taurin terkonyugasi pada asam kolat membentuk taurokolat, yaitu garam empedu.

Garam empedu terbentuk dari asam empedu yang berikatan dengan kation seperti asam amino. Contoh glikocholat dan taurocholat. (garam empedu adalah zat semacam detergen yang dikeluarkan dari kantong empedu (gallbladder) untuk membantu mencernakan atau menyerap lipid.

Treonin – asam amino alkohol yang terlibat dalam

metabolisme porfirin.

SUMBER

• Makanan yang mengandung treonin meliputi : keju, unggas, ikan, daging dan biji-bijian.

Metabolisme • Treonin dimetabolis dalam dua cara: • Pertama : Dirubah menjadi piruvat melalui

treonin dehidrogenase. Bentuk antara pada pathway ini mengalami tiolisis dengan CoA untuk menghasilkan asetil-CoA dan glisin.

• Kedua : Pada manusia treonin dirubah menjadi α-ketobutirat menggunakan enzim serin dehidratase dan selanjutnya dimasukkan ke dalam pathway yang akan menghasilkan suksinil-CoA.

Triptofan – asam amino aromatik berguna sewaktu-

waktu pada protein.

Beberapa fakta tentang L-triptofan. Singkatan : Trp. Kode satu huruf : W, Masa molekul : 204 daltons. Kategori : hidropobik ; aromatik. pKa : tidak ada.

Tirosin – asam amino hidroksifenil yang berguna

untuk membangun neurotransmiter dan hormon.

Valin – asam amino hidropobik alifatik yang

berguna untuk mengikat protein secara bersama-sama.

Asam gama-Aminobutirat

• asam amino hasil dekarboksilasi yang membantu kita keluar dari rasa dingin.

Taurin – asam amino yang mengandung mercaptan terlibat secara biokimia pada

asam empedu.

Taurin adalah sisa produk dari metabolisme sistein. Taurin terkonyugasi pada asam kolat membentuk taurokolat, yaitu garam empedu.

Ornitin – salah satu anggota dari asam amino pada siklus urea.

• Sitrulin – suatu asam amino yang bekerja untuk menghilangkan racun dan mengeliminasi amonia yang tidak diinginkan.

• Karnitin - asam amino yang tidak umum yang membawa asam lemak kedalam mitokondria.

Struktur Kimia : L-Karnitin, Asetil-L-Karnitin dan Propionil L-Karnitin

KARNITIN (Asam-Beta-hidroksi-gama-trimetil-amino-butirat)

DNA strand 1 berbeda dari DNA strand 2 pada lokasi pasangan basa tunggalnya(C/T

polimorfisme).

Aturan dari International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC) :

A = adenine; C = cytosine; G = guanine; T = thymine; R = G A (purine); Y = T C (pyrimidine); K = G T (keto); M = A C (amino); S = G C (strong bonds); W = A T (weak bonds); B = G T C (all but A); D = G A T (all but C); H = A C T (all but G); V = G C A (all but T); N = A G C T (any)

• The table shows the 64 codons and the

amino acid for each. The direction of the mRNA is 5' to 3'. 2nd baseUCAG1st

• UUU (Phe/F) Phenylalanine UUC (Phe/F)Phenylalanine

• UCU (Ser/S) Serine UCC (Ser/S)Serine

• UAU (Tyr/Y) Tyrosine UAC (Tyr/Y)Tyrosine

• UGU (Cys/C) Cysteine UGC (Cys/C)Cysteine

• UUA (Leu/L) Leucine • UCA (Ser/S) Serine • UAA Ochre (Stop) • UGA Opal (Stop)

• UUG (Leu/L) Leucine • UCG (Ser/S) Serine • UAG Amber (Stop) • UGG (Trp/W) Tryptophan

• CUU (Leu/L) Leucine CUC (Leu/L) Leucine

• CCU (Pro/P) Proline CCC (Pro/P)Proline

• CAU (His/H) Histidine CAC (His/H)Histidine

• CGU (Arg/R) Arginine CGC (Arg/R)Arginine

• CUA (Leu/L) Leucine CUG (Leu/L) Leucine

• CCA (Pro/P) Proline CCG (Pro/P)Proline

• CAA (Gln/Q) Glutamine • CAG (Gln/Q)Glutamine

• CGA (Arg/R) Arginine

CGG (Arg/R)Arginine

• AUU (Ile/I) Isoleucine AUC (Ile/I)Isoleucine

• ACU (Thr/T) Threonine ACC (Thr/T)Threonine

• AAU (Asn/N) Asparagine AAC (Asn/N)Asparagine

• AGU (Ser/S) Serine AGC (Ser/S) Serine

• AUA (Ile/I) Isoleucine • ACA (Thr/T) Threonine • AAA (Lys/K) Lysine • AGA (Arg/R) Arginine

• AUG (Met/M) Methionine, Start[1] ACG (Thr/T) Threonine

• AAG (Lys/K) Lysine • AGG (Arg/R) Arginine

• GUU (Val/V) Valine GUC (Val/V) Valine

• GCU (Ala/A) Alanine GCC (Ala/A) Alanine

• GAU (Asp/D) Aspartic acid GAC (Asp/D) Aspartic acid

• GGU (Gly/G) Glycine GGC (Gly/G) Glycine

• GUA (Val/V) Valine GUG (Val/V) Valine

• GCA (Ala/A)Alanine GCG (Ala/A) Alanine

• GAA (Glu/E) Glutamic acid GAG (Glu/E) Glutamic acid

• GGA (Gly/G) Glycine GGG (Gly/G) Glycine